Apolipoproteína D
A apolipoproteína D (ApoD) é unha proteína que nos humanos está codificada no xene APOD do cromosoma 3.[1][2][3] A diferenza doutras lipoproteínas, que se producen principalmente no fígado, a apolipoproteína D prodúcese maiormente no cerebro e testículos.[4] É unha glicoproteína de 29 kDa descuberta en 1963 como compoñente da fracción de lipoproteína de alta densidade (HDL) do plasma humano.[5][6] É o principal compoñente do fluído do quiste mamario humano. O xene humano que a codifica foi clonado en 1986 e a secuencia proteica deducida revelou que ApoD é membro da familia da lipocalina, transportadores de moléculas hidrófobas pequenas.[7] A ApoD ten unha lonxitude de 169 aminoácidos, incluíndo un péptido sinal de secreción de 20 aminoácidos. Contén dous sitios de glicosilación (as asparaxinas 45 e 78) e o peso molecular da proteína madura varía de 20 a 32 kDa (ver figura 1). A estrutura terciaria resolta mostra que a ApoD está composta por 8 febras β antiparalelas formando unha cavidade hidrófoba capaz de recibir diferentes ligandos.[8][9] A ApoD tamén contén 5 residuos de cisteína, 4 dos cales establecen pontes disulfuro intramoleculares.
APOD | |||
---|---|---|---|
![]() | |||
Estruturas dispoñibles | |||
PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | ||
Identificadores | |||
Nomenclatura | Outros nomes
| ||
Símbolo | APOD (HGNC: 612) | ||
Identificadores externos | |||
Locus | Cr. 3 q29 | ||
Padrón de expresión de ARNm | |||
![]() | |||
Máis información | |||
Ortólogos | |||
Especies |
| ||
Entrez |
| ||
Ensembl |
| ||
UniProt |
| ||
RefSeq (ARNm) |
| ||
RefSeq (proteína) NCBI |
| ||
Localización (UCSC) |
| ||
PubMed (Busca) |
|
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/67/Rassart_Figure_1.jpg/220px-Rassart_Figure_1.jpg)
Función
editarA apolipoproteína D é un compoñente das lipoproteínas de alta densidade que non ten unha marcada semellanza coas secuencias doutras apolipoproteínas. Ten un algo grao de homoloxía coa proteína de unión ao retinol do plasma e outros membros da superfamilia da alfa 2 microglobulina de proteínas transportadoras, tamén coñecidas como lipocalinas. É unha glicoproteína dun peso molecular estimado de 33 KDa. Está estreitamente asociada co encima lecitina:colesterol aciltransferase, un encima implicado no metabolismo das lipoproteínas.[3] A apolipoproteína D ten unha importante implicación na interacción transitoria entre as partículas HDL e LDL e entre as HDL e as células.[10]
Interaccións e ligandos
editarA ApoD únese a hormonas esteroides como a proxesterona e a pregnenolona cunha afinidade relativamente forte, e aos estróxenos con menor afinidade.[11][12] Os estudos de modelaxe molecular identificaron a bilirrubina, un compoñente derivado do hemo, como un ligando potencial. Esta propiedade de unión foi demostrada experimentalmente despois.[8] O ácido araquidónico (AA) é un dos ligandos da ApoD e ten moita mellor afinidade que a proxesterona e a pregnenolona.[13] O ácido araquidónico é o precursor das prostaglandinas e leucotrienos, moléculas que están implicadas na inflamación, agregación de plaquetas e regulación celular.[14] Tamén se observou unha unión moi feble entre a ApoD e o colesterol.[15] Outros ligandos da ApoD son o ácido E-3-metil-2-hexenoïco, unha molécula presente nas secrecións das axilas;[16] o ácido retinoico, que está implicado na diferenciación celular; a esfingomielina e os esfingolípidos, que son importantes compoñentes das HDL e das membranas celulares.[17] O feito de que a ApoD se poida unir a tan gran variedade de ligandos apoia fortemente a hipótese de que podería ser unha proteína multiligando e multifuncional.
Importancia clínica
editarA ApoD é un biomarcador da síndrome de insensibilidade a andróxenos. A ApoD é un xene regulado á alza por andróxenos en células fibroblásticas escrotais normais en comparación coas células dos labios maiores de síndrome de insensibilidade a andróxenos completa (CAIS).[18] A ApoD está asociada con trastornos neurolóxicos e lesións en nervios, especialmente relacionados coa vaíña de mielina. A ApoD está elevada en modelos de ictus de rata.[4] Está tamén elevada en pacientes con esquizofrenia, trastorno bipolar e enfermidade de Alzheimer.[4]
Expresión da ApoD en células e tecidos
editarA análise da rexión promotora do xene APOD identificou un gran número de elementos regulatorios, entre os cales estaban elementos de resposta a esteroides, estróxeno, proxesterona e glicocorticoides. Tamén se observaron elementos de resposta a ácidos graxos, fase aguda, soro e ao factor inmunitario NF-kB.[19][20][21] A presenza de tanta cantidade de secuencias regulatorias suxire que a regulación da súa expresión é moi complexa.
A apolipoproteína D identificouse en 6 especies de mamíferos e tamén en polos,[22][23] mosca do vinagre,[24] plantas[25] e bacterias.[26] En humanos, monos, coellos e cobaias, a ApoD exprésase intensamente no sistema nervioso (cerebro, cerebelo e nervios periféricos). Non obstante, o nivel de expresión da ApoD varía moito de órgano a órgano e entre especies, e os humanos son os que mostran unha expresión da ApoD máis diversa, mentres que os ratos e ratas exprésana case exclusivamente no sistema nervioso (ver Figura 2). A concentración de ApoD no plasma humano varía entre 5 e 23 mg/100 mL.[27] No sistema nervioso o ARNm da ApoD exprésase en fibroblastos, astrocitos e oligodendrocitos[28][29][30] Como glicocoproteína con péptido sinal que é, a ApoD é unha proteína que é segregada. Porén, pode tamén ser activamente reintroducida na célula. A glicoproteína transmembrana basixina (basigin; BSG; CD147) foi identificada como o receptor da ApoD.[31] A BSG pertence á familia das inmunoglobulinas, e está implicada en varias patoloxías como o cancro e a enfermidade de Alzheimer.[32]
Modulación da expresión de ApoD
editarEstudos realizados en varios tipos celulares mostraron que a expresión da ApoD pode ser inducida por varias situacións estresantes, como a detención do crecemento, senescencia e estreses oxidativos e inflamatorios.[20][21] A expresión da ApoD tamén se incrementa en varias neuropatoloxías. A expresión de ApoD está modulada en certas patoloxías como a deficiencia de HDL familiar, a enfermidade de Tangier,[33][34] o déficit LCAT familiar (que afecta a lecitin-colesterol aciltransferase)[35] e a diabetes tipo 2.[36] Sobreexprésase en numerosos cancros,[37] incluíndo os de mama,[38][39] ovario, próstata,[40] pel[41][42] e no cancro do sistema nervioso central. En moitos casos a súa expresión está correlacionada cun estado do cancro moi diferenciado, non invasivo e non metastático.
Identificouse un papel desta proteína no metabolismo de lípidos nun estudo en ratos transxénicos que sobreexpresaban a ApoD humana no sistema nervioso central.[43] Estes ratos desenvolvían unha esteatose hepática e muscular acompañada de resistencia á insulina. Porén, ningún dos ratos transxénicos desenvolvía obesidade nin diabetes. A acumulación de lípidos inducida pola ApoD non se debe a unha lipoxénese de novo senón a un incremento da captación de lípidos en resposta á sobreprodución de prostaglandinas.[44]
Os niveis no plasma de ApoD diminúen significativamente durante un embarazo normal sen complicacións. A ApoD diminúe aínda máis en mulleres cun exceso de aumento de peso xestacional e nos seus bebés. Nestas mulleres a concentración de ApoD está estreitamente asociada con parámetros lipídicos.[45] En tecidos adiposos de mulleres con obesidade mórbida (IMC por riba de 40), a expresión da ApoD está correlacionada positivamente con parámetros de saúde metabólica. Os ratos femias ApoD-nulos (ratos nos que o xene da ApoD foi inactivado) presentan unha redución progresiva do volume óseo (de ata o 50%) coa idade.[46]
A ApoD e o sistema nervioso
editarTanto os niveis da proteína ApoD coma os de apolipoproteína E (ApoE) increméntanse drasticamente no sitio da rexeneración despois dunha lesión por esmagamento dun nervio nas ratas.[47][48] Fixéronse observacións similares en coellos, monos calitríquidos e ratos.[49] Observáronse niveis elevados de ApoD no líquido cefalorraquídeo, hipocampo e córtex cerebral de pacientes humanos da enfermidade de Alzheimer, enfermidade cerebrovascular, enfermidade das motoneuronas, miningoencefalite e ictus.[50] A expresión da ApoD está alterada no plasma e cerebros post-mortem de pacientes esquizofrénicos.[51] En pacientes de párkinson ou de esclerose múltiple a expresión da ApoD increméntase fortemente nas células gliais da substancia negra.[52][53]
A enfermidade de Niemann-Pick tipo C (NPC) é un trastorno xenético que afecta o transporte de colesterol que vai acompañada por unha neurodexeneración progresiva crónica. En modelos animais de enfermidade de Niemann-Pick tipo C a expresión de ApoD aumenta no plasma e cerebro.[54] En ratas, a expresión de ApoD increméntase no hipocampo despois dunha lesión do córtex entorrinal. O ARNm da proteína ApoD increméntase na rexión ipsolateral do hipocampo xa aos 2 días despois da lesión, permanece alta durante 10 días e volve ao normal despois de 14 desde a lesión, un período considerado necesario para completar a reinervación.[55] Obtéñense resultados similares despois da inxección de ácido kaínico, un análogo do ácido glutámico que causa un grave dano neurodexenerativo no hipocampo[56] ou despois dun ictus inducido experimentalmente.[57][58] A expresión de ApoD tamén está aumentada no cerebro de persoas anciás.[50] En conxunto, estes datos suxiren que a ApoD xoga un importante papel na preservación e protección neural.
Os ratos transxénicos (Tg) son menos sensibles ao estrés oxidativo inducido polo paraquat, un xerador de radicais libres do oxíxeno, e reducían o nivel de peroxidación de lípidos. En contraste, os ratos apoD-nulos mostran un aumento da sensibilidade ao estrés oxidativo, unha elevación da peroxidación de lípidos no cerebro e un trastorno das capacidades locomotoras e de aprendizaxe. Resultados similares observáronse en modelos de mosca drosófila.[59] Os ratos infectados polo coronavirus humano OC43 desenvolven encefalite e desmielinación inflamatoria do sistema nervioso central, unha doenza moi similar á esclerose múltiple. Ratos transxénicos infectados co coronavirus OC43 mostran un aumento da supervivencia comparados cos animais control.[60] Os ratos transxénicos tratados con ácido kaínico mostran unha redución significativa das respostas inflamatorias e unha protección moito maior contra a apoptose no hipocampo que os animais control.[61] Os ratos ApoD-nulos cruzados con ratos APP-PS1, un modelo de rato da enfermidade de Alzheimer, presentaban un incremento do dobre da carga de placa amiloide no hipocampo. En contraste, a proxenia de ratos transxénicos cruzados con ratos APP-PS1 mostraban unha carga de placas amiloides no hipocampo reducida nun 35%, e un 35% a 65% de redución dos niveis de péptidos amiloides.[62]
Notas
editar
A versión de 2020 deste artigo foi actualizada por un experto externo baixo un modelo de publicación dobre. O correspondente artigo revisado por pares publicouse na revista Gene e pode citarse como: Rassart E, Desmarais F, Najyb O, Bergeron KF, Mounier C (15 de xuño de 2020). "Apolipoprotein D". Gene. PMC 8011330. PMID 32554047. doi:10.1016/J.GENE.2020.144874. |
- ↑ Drayna DT, McLean JW, Wion KL, Trent JM, Drabkin HA, Lawn RM (xuño de 1987). "Human apolipoprotein D gene: gene sequence, chromosome localization, and homology to the alpha 2u-globulin superfamily". DNA 6 (3): 199–204. PMID 2439269. doi:10.1089/dna.1987.6.199.
- ↑ Drayna D, Fielding C, McLean J, Baer B, Castro G, Chen E, et al. (decembo de 1986). "Cloning and expression of human apolipoprotein D cDNA". The Journal of Biological Chemistry 261 (35): 16535–9. PMID 3453108. doi:10.1016/S0021-9258(18)66599-8.
- ↑ 3,0 3,1 "Entrez Gene: APOD apolipoprotein D".
- ↑ 4,0 4,1 4,2 Muffat J, Walker DW (xaneiro de 2010). "Apolipoprotein D: an overview of its role in aging and age-related diseases". Cell Cycle 9 (2): 269–73. PMC 3691099. PMID 20023409. doi:10.4161/cc.9.2.10433.
- ↑ Ayrault Jarrier M, Levy G, Polonovski J (agosto de 1963). "[Study of Human Serum Alpha-Lipoproteins by Immunoelectrophoresis]". Bulletin de la Société de Chimie Biologique 45: 703–13. PMID 14051455.
- ↑ McConathy WJ, Alaupovic P (febreiro de 1976). "Studies on the isolation and partial characterization of apolipoprotein D and lipoprotein D of human plasma". Biochemistry 15 (3): 515–20. PMID 56198. doi:10.1021/bi00648a010.
- ↑ Drayna D, Scott JD, Lawn R (novembro de 1987). "Multiple RFLPs at the human apolipoprotein D (APOD) locus". Nucleic Acids Research 15 (22): 9617. PMC 306509. PMID 2891117. doi:10.1093/nar/15.22.9617.
- ↑ 8,0 8,1 Peitsch MC, Boguski MS (febreiro de 1990). "Is apolipoprotein D a mammalian bilin-binding protein?". The New Biologist 2 (2): 197–206. PMID 2083249.
- ↑ Eichinger A, Nasreen A, Kim HJ, Skerra A (outubro de 2007). "Structural insight into the dual ligand specificity and mode of high density lipoprotein association of apolipoprotein D". The Journal of Biological Chemistry 282 (42): 31068–75. PMID 17699160. doi:10.1074/jbc.M703552200.
- ↑ Braesch-Andersen S, Beckman L, Paulie S, Kumagai-Braesch M (decembro de 2014). "ApoD mediates binding of HDL to LDL and to growing T24 carcinoma". PLOS ONE 9 (12): e115180. Bibcode:2014PLoSO...9k5180B. PMC 4267786. PMID 25513803. doi:10.1371/journal.pone.0115180.
- ↑ Pearlman WH, Guériguian JL, Sawyer ME (agosto de 1973). "A specific progesterone-binding component of human breast cyst fluid". The Journal of Biological Chemistry 248 (16): 5736–41. PMID 4723913. doi:10.1016/S0021-9258(19)43566-7.
- ↑ Lea OA (outubro de 1988). "Binding properties of progesterone-binding Cyst protein, PBCP". Steroids 52 (4): 337–8. PMID 3250014. doi:10.1016/0039-128x(88)90135-3.
- ↑ Morais Cabral JH, Atkins GL, Sánchez LM, López-Boado YS, López-Otin C, Sawyer L (xuño de 1995). "Arachidonic acid binds to apolipoprotein D: implications for the protein's function". FEBS Letters 366 (1): 53–6. PMID 7789516. doi:10.1016/0014-5793(95)00484-q.
- ↑ Kuehl FA, Jr; Egan, RW (28 de novembro de 1980). "Prostaglandins, arachidonic acid, and inflammation". Science 210 (4473): 978–84. Bibcode:1980Sci...210..978K. PMID 6254151. doi:10.1126/science.6254151.
- ↑ Patel RC, Lange D, McConathy WJ, Patel YC, Patel SC (xuño de 1997). "Probing the structure of the ligand binding cavity of lipocalins by fluorescence spectroscopy". Protein Engineering 10 (6): 621–5. PMID 9278274. doi:10.1093/protein/10.6.621.
- ↑ Zeng C, Spielman AI, Vowels BR, Leyden JJ, Biemann K, Preti G (xuño de 1996). "A human axillary odorant is carried by apolipoprotein D". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 93 (13): 6626–30. Bibcode:1996PNAS...93.6626Z. PMC 39076. PMID 8692868. doi:10.1073/pnas.93.13.6626.
- ↑ Breustedt DA, Schönfeld DL, Skerra A (febreiro de 2006). "Comparative ligand-binding analysis of ten human lipocalins". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1764 (2): 161–73. PMID 16461020. doi:10.1016/j.bbapap.2005.12.006.
- ↑ Appari M, Werner R, Wünsch L, Cario G, Demeter J, Hiort O, et al. (xuño de 2009). "Apolipoprotein D (APOD) is a putative biomarker of androgen receptor function in androgen insensitivity syndrome". Journal of Molecular Medicine 87 (6): 623–32. PMC 5518750. PMID 19330472. doi:10.1007/s00109-009-0462-3.
- ↑ Lambert, J; Provost, PR; Marcel, YL; Rassart, E (20 de febreiro de 1993). "Structure of the human apolipoprotein D gene promoter region". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression 1172 (1–2): 190–2. PMID 7916629. doi:10.1016/0167-4781(93)90292-l.
- ↑ 20,0 20,1 Do Carmo, S; Séguin, D; Milne, R; Rassart, E (15 de febreiro de 2002). "Modulation of apolipoprotein D and apolipoprotein E mRNA expression by growth arrest and identification of key elements in the promoter". The Journal of Biological Chemistry 277 (7): 5514–23. PMID 11711530. doi:10.1074/jbc.M105057200.
- ↑ 21,0 21,1 Do Carmo, S; Levros LC, Jr; Rassart, E (xuño de 2007). "Modulation of apolipoprotein D expression and translocation under specific stress conditions". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1773 (6): 954–69. PMID 17477983. doi:10.1016/j.bbamcr.2007.03.007.
- ↑ Vieira, AV; Lindstedt, K; Schneider, WJ; Vieira, PM (decembro de 1995). "Identification of a circulatory and oocytic avian apolipoprotein D". Molecular Reproduction and Development 42 (4): 443–6. PMID 8607974. doi:10.1002/mrd.1080420411.
- ↑ Ganfornina, MD; Sánchez, D; Pagano, A; Tonachini, L; Descalzi-Cancedda, F; Martínez, S (xaneiro de 2005). "Molecular characterization and developmental expression pattern of the chicken apolipoprotein D gene: implications for the evolution of vertebrate lipocalins". Developmental Dynamics 232 (1): 191–9. PMID 15580625. doi:10.1002/dvdy.20193.
- ↑ Sánchez, D; Ganfornina, MD; Torres-Schumann, S; Speese, SD; Lora, JM; Bastiani, MJ (xuño de 2000). "Characterization of two novel lipocalins expressed in the Drosophila embryonic nervous system". The International Journal of Developmental Biology 44 (4): 349–59. PMID 10949044.
- ↑ Frenette Charron, JB; Breton, G; Badawi, M; Sarhan, F (24 de abril de 2002). "Molecular and structural analyses of a novel temperature stress-induced lipocalin from wheat and Arabidopsis". FEBS Letters 517 (1–3): 129–32. PMID 12062422. doi:10.1016/s0014-5793(02)02606-6.
- ↑ Bishop, RE; Penfold, SS; Frost, LS; Höltje, JV; Weiner, JH (29 de setembro de 1995). "Stationary phase expression of a novel Escherichia coli outer membrane lipoprotein and its relationship with mammalian apolipoprotein D. Implications for the origin of lipocalins". The Journal of Biological Chemistry 270 (39): 23097–103. PMID 7559452. doi:10.1074/jbc.270.39.23097.
- ↑ Camato, R; Marcel, YL; Milne, RW; Lussier-Cacan, S; Weech, PK (xuño de 1989). "Protein polymorphism of a human plasma apolipoprotein D antigenic epitope". Journal of Lipid Research 30 (6): 865–75. PMID 2477480. doi:10.1016/S0022-2275(20)38304-8.
- ↑ Smith, KM; Lawn, RM; Wilcox, JN (xuño de 1990). "Cellular localization of apolipoprotein D and lecithin:cholesterol acyltransferase mRNA in rhesus monkey tissues by in situ hybridization". Journal of Lipid Research 31 (6): 995–1004. PMID 2373967. doi:10.1016/S0022-2275(20)42739-7.
- ↑ Provost, PR; Marcel, YL; Milne, RW; Weech, PK; Rassart, E (23 de setembro de 1991). "Apolipoprotein D transcription occurs specifically in nonproliferating quiescent and senescent fibroblast cultures". FEBS Letters 290 (1–2): 139–41. PMID 1915865. doi:10.1016/0014-5793(91)81244-3.
- ↑ Provost, PR; Villeneuve, L; Weech, PK; Milne, RW; Marcel, YL; Rassart, E (decembro de 1991). "Localization of the major sites of rabbit apolipoprotein D gene transcription by in situ hybridization". Journal of Lipid Research 32 (12): 1959–70. PMID 1816324. doi:10.1016/S0022-2275(20)41899-1.
- ↑ Najyb, O; Brissette, L; Rassart, E (26 de xuño de 2015). "Apolipoprotein D Internalization Is a Basigin-dependent Mechanism". The Journal of Biological Chemistry 290 (26): 16077–87. PMC 4481210. PMID 25918162. doi:10.1074/jbc.M115.644302.
- ↑ Iacono, KT; Brown, AL; Greene, MI; Saouaf, SJ (decembro de 2007). "CD147 immunoglobulin superfamily receptor function and role in pathology". Experimental and Molecular Pathology 83 (3): 283–95. PMC 2211739. PMID 17945211. doi:10.1016/j.yexmp.2007.08.014.
- ↑ Bodzioch, M; Orsó, E; Klucken, J; Langmann, T; Böttcher, A; Diederich, W; Drobnik, W; Barlage, S; Büchler, C; Porsch-Ozcürümez, M; Kaminski, WE; Hahmann, HW; Oette, K; Rothe, G; Aslanidis, C; Lackner, KJ; Schmitz, G (agosto de 1999). "The gene encoding ATP-binding cassette transporter 1 is mutated in Tangier disease". Nature Genetics 22 (4): 347–51. PMID 10431237. doi:10.1038/11914.
- ↑ Alaupovic, P; Schaefer, EJ; McConathy, WJ; Fesmire, JD; Brewer HB, Jr (agosto de 1981). "Plasma apolipoprotein concentrations in familial apolipoprotein A-I and A-II deficiency (Tangier disease)". Metabolism: Clinical and Experimental 30 (8): 805–9. PMID 6790903. doi:10.1016/0026-0495(81)90027-5.
- ↑ Albers, JJ; Adolphson, J; Chen, CH; Murayama, N; Honma, S; Akanuma, Y (9 de xullo de 1985). "Defective enzyme causes lecithin-cholesterol acyltransferase deficiency in a Japanese kindred". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Lipids and Lipid Metabolism 835 (2): 253–7. PMID 4005283. doi:10.1016/0005-2760(85)90280-2.
- ↑ Baker, WA; Hitman, GA; Hawrami, K; McCarthy, MI; Riikonen, A; Tuomilehto-Wolf, E; Nissinen, A; Tuomilehto, J; Mohan, V; Viswanathan, M (decembro de 1994). "Apolipoprotein D gene polymorphism: a new genetic marker for type 2 diabetic subjects in Nauru and south India". Diabetic Medicine 11 (10): 947–52. PMID 7895459. doi:10.1111/j.1464-5491.1994.tb00252.x.
- ↑ Ryu, B; Jones, J; Hollingsworth, MA; Hruban, RH; Kern, SE (1 de marzo de 2001). "Invasion-specific genes in malignancy: serial analysis of gene expression comparisons of primary and passaged cancers". Cancer Research 61 (5): 1833–8. PMID 11280733.
- ↑ Díez-Itza, I; Vizoso, F; Merino, AM; Sánchez, LM; Tolivia, J; Fernández, J; Ruibal, A; López-Otín, C (febreiro de 1994). "Expression and prognostic significance of apolipoprotein D in breast cancer". The American Journal of Pathology 144 (2): 310–20. PMC 1887137. PMID 8311115.
- ↑ Søiland, H; Skaland, I; Varhaug, JE; Kørner, H; Janssen, EA; Gudlaugsson, E; Baak, JP; Søreide, JA (2009). "Co-expression of estrogen receptor alpha and Apolipoprotein D in node positive operable breast cancer--possible relevance for survival and effects of adjuvant tamoxifen in postmenopausal patients". Acta Oncologica (Stockholm, Sweden) 48 (4): 514–21. PMID 19107621. doi:10.1080/02841860802620613.
- ↑ Aspinall, JO; Bentel, JM; Horsfall, DJ; Haagensen, DE; Marshall, VR; Tilley, WD (agosto de 1995). "Differential expression of apolipoprotein-D and prostate specific antigen in benign and malignant prostate tissues". The Journal of Urology 154 (2 Pt 1): 622–8. PMID 7541868. doi:10.1097/00005392-199508000-00082.
- ↑ Miranda, E; Vizoso, F; Martín, A; Quintela, I; Corte, MD; Seguí, ME; Ordiz, I; Merino, AM (xuño de 2003). "Apolipoprotein D expression in cutaneous malignant melanoma". Journal of Surgical Oncology 83 (2): 99–105. PMID 12772203. doi:10.1002/jso.10245.
- ↑ West, RB; Harvell, J; Linn, SC; Liu, CL; Prapong, W; Hernandez-Boussard, T; Montgomery, K; Nielsen, TO; Rubin, BP; Patel, R; Goldblum, JR; Brown, PO; van de Rijn, M (agosto de 2004). "Apo D in soft tissue tumors: a novel marker for dermatofibrosarcoma protuberans". The American Journal of Surgical Pathology 28 (8): 1063–9. PMID 15252314. doi:10.1097/01.pas.0000126857.86186.4c.
- ↑ Do Carmo, S; Fournier, D; Mounier, C; Rassart, E (abril de 2009). "Human apolipoprotein D overexpression in transgenic mice induces insulin resistance and alters lipid metabolism". American Journal of Physiology. Endocrinology and Metabolism 296 (4): E802–11. PMID 19176353. doi:10.1152/ajpendo.90725.2008.
- ↑ Desmarais, F; Bergeron, KF; Rassart, E; Mounier, C (abril de 2019). "Apolipoprotein D overexpression alters hepatic prostaglandin and omega fatty acid metabolism during the development of a non-inflammatory hepatic steatosis" (PDF). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids 1864 (4): 522–531. PMID 30630053. doi:10.1016/j.bbalip.2019.01.001.
- ↑ Do Carmo, S; Forest, JC; Giguère, Y; Masse, A; Lafond, J; Rassart, E (2 de setembro de 2009). "Modulation of Apolipoprotein D levels in human pregnancy and association with gestational weight gain". Reproductive Biology and Endocrinology 7: 92. PMC 3224896. PMID 19723339. doi:10.1186/1477-7827-7-92.
- ↑ Martineau, C; Najyb, O; Signor, C; Rassart, É; Moreau, R (setembro de 2016). "Apolipoprotein D deficiency is associated to high bone turnover, low bone mass and impaired osteoblastic function in aged female mice". Metabolism: Clinical and Experimental 65 (9): 1247–58. PMC 7094319. PMID 27506732. doi:10.1016/j.metabol.2016.05.007.
- ↑ Boyles, JK; Notterpek, LM; Anderson, LJ (15 de outubro de 1990). "Accumulation of apolipoproteins in the regenerating and remyelinating mammalian peripheral nerve. Identification of apolipoprotein D, apolipoprotein A-IV, apolipoprotein E, and apolipoprotein A-I". The Journal of Biological Chemistry 265 (29): 17805–15. PMID 2120218. doi:10.1016/S0021-9258(18)38235-8.
- ↑ Boyles, JK; Notterpek, LM; Wardell, MR; Rall SC, Jr (decembro de 1990). "Identification, characterization, and tissue distribution of apolipoprotein D in the rat". Journal of Lipid Research 31 (12): 2243–56. PMID 2090718. doi:10.1016/S0022-2275(20)42112-1.
- ↑ Ganfornina, MD; Do Carmo, S; Martínez, E; Tolivia, J; Navarro, A; Rassart, E; Sanchez, D (15 agosto de 2010). "ApoD, a glia-derived apolipoprotein, is required for peripheral nerve functional integrity and a timely response to injury". Glia 58 (11): 1320–34. PMC 7165554. PMID 20607718. doi:10.1002/glia.21010.
- ↑ 50,0 50,1 Terrisse, L; Poirier, J; Bertrand, P; Merched, A; Visvikis, S; Siest, G; Milne, R; Rassart, E (outubro de 1998). "Increased levels of apolipoprotein D in cerebrospinal fluid and hippocampus of Alzheimer's patients". Journal of Neurochemistry 71 (4): 1643–50. PMID 9751198. doi:10.1046/j.1471-4159.1998.71041643.x.
- ↑ Thomas, EA; Dean, B; Pavey, G; Sutcliffe, JG (27 de marzo de 2001). "Increased CNS levels of apolipoprotein D in schizophrenic and bipolar subjects: implications for the pathophysiology of psychiatric disorders". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 98 (7): 4066–71. Bibcode:2001PNAS...98.4066T. PMC 31180. PMID 11274430. doi:10.1073/pnas.071056198.
- ↑ Reindl, M; Knipping, G; Wicher, I; Dilitz, E; Egg, R; Deisenhammer, F; Berger, T (1 de outubro de 2001). "Increased intrathecal production of apolipoprotein D in multiple sclerosis". Journal of Neuroimmunology 119 (2): 327–32. PMID 11585636. doi:10.1016/s0165-5728(01)00378-2.
- ↑ Ordoñez, C; Navarro, A; Perez, C; Astudillo, A; Martínez, E; Tolivia, J (abril de 2006). "Apolipoprotein D expression in substantia nigra of Parkinson disease". Histology and Histopathology 21 (4): 361–6. PMID 16437381. doi:10.14670/HH-21.361.
- ↑ Yoshida, K; Cleaveland, ES; Nagle, JW; French, S; Yaswen, L; Ohshima, T; Brady, RO; Pentchev, PG; Kulkarni, AB (outubro de 1996). "Molecular cloning of the mouse apolipoprotein D gene and its upregulated expression in Niemann-Pick disease type C mouse model". DNA and Cell Biology 15 (10): 873–82. PMID 8892759. doi:10.1089/dna.1996.15.873.
- ↑ Terrisse, L; Séguin, D; Bertrand, P; Poirier, J; Milne, R; Rassart, E (18 de xuño de 1999). "Modulation of apolipoprotein D and apolipoprotein E expression in rat hippocampus after entorhinal cortex lesion". Brain Research. Molecular Brain Research 70 (1): 26–35. PMID 10381540. doi:10.1016/s0169-328x(99)00123-0.
- ↑ Ong, WY; He, Y; Suresh, S; Patel, SC (xullo de 1997). "Differential expression of apolipoprotein D and apolipoprotein E in the kainic acid-lesioned rat hippocampus". Neuroscience 79 (2): 359–67. PMID 9200721. doi:10.1016/s0306-4522(96)00608-2.
- ↑ Rickhag, M; Wieloch, T; Gidö, G; Elmér, E; Krogh, M; Murray, J; Lohr, S; Bitter, H; Chin, DJ; von Schack, D; Shamloo, M; Nikolich, K (xaneiro de 2006). "Comprehensive regional and temporal gene expression profiling of the rat brain during the first 24 h after experimental stroke identifies dynamic ischemia-induced gene expression patterns, and reveals a biphasic activation of genes in surviving tissue". Journal of Neurochemistry 96 (1): 14–29. PMID 16300643. doi:10.1111/j.1471-4159.2005.03508.x.
- ↑ Rickhag, M; Deierborg, T; Patel, S; Ruscher, K; Wieloch, T (marzo de 2008). "Apolipoprotein D is elevated in oligodendrocytes in the peri-infarct region after experimental stroke: influence of enriched environment". Journal of Cerebral Blood Flow and Metabolism 28 (3): 551–62. PMID 17851453. doi:10.1038/sj.jcbfm.9600552.
- ↑ Ganfornina, MD; Do Carmo, S; Lora, JM; Torres-Schumann, S; Vogel, M; Allhorn, M; González, C; Bastiani, MJ; Rassart, E; Sanchez, D (agosto de 2008). "Apolipoprotein D is involved in the mechanisms regulating protection from oxidative stress". Aging Cell 7 (4): 506–15. PMC 2574913. PMID 18419796. doi:10.1111/j.1474-9726.2008.00395.x.
- ↑ Do Carmo, S; Jacomy, H; Talbot, PJ; Rassart, E (8 de outubro de 2008). "Neuroprotective effect of apolipoprotein D against human coronavirus OC43-induced encephalitis in mice". The Journal of Neuroscience 28 (41): 10330–8. PMC 6671015. PMID 18842892. doi:10.1523/JNEUROSCI.2644-08.2008.
- ↑ Najyb, O; Do Carmo, S; Alikashani, A; Rassart, E (agosto de 2017). "Apolipoprotein D Overexpression Protects Against Kainate-Induced Neurotoxicity in Mice". Molecular Neurobiology 54 (6): 3948–3963. PMC 7091089. PMID 27271124. doi:10.1007/s12035-016-9920-4.
- ↑ Li, H; Ruberu, K; Muñoz, SS; Jenner, AM; Spiro, A; Zhao, H; Rassart, E; Sanchez, D; Ganfornina, MD; Karl, T; Garner, B (maio de 2015). "Apolipoprotein D modulates amyloid pathology in APP/PS1 Alzheimer's disease mice". Neurobiology of Aging 36 (5): 1820–33. PMID 25784209. doi:10.1016/j.neurobiolaging.2015.02.010.
Véxase tamén
editarBibliografía
editar- Rassart E, Bedirian A, Do Carmo S, Guinard O, Sirois J, Terrisse L, Milne R (outubro de 2000). "Apolipoprotein D". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1482 (1–2): 185–98. PMID 11058760. doi:10.1016/S0167-4838(00)00162-X.
- Peitsch MC, Boguski MS (febreiro de 1990). "Is apolipoprotein D a mammalian bilin-binding protein?". The New Biologist 2 (2): 197–206. PMID 2083249.
- Balbín M, Freije JM, Fueyo A, Sánchez LM, López-Otín C (novembro de 1990). "Apolipoprotein D is the major protein component in cyst fluid from women with human breast gross cystic disease". The Biochemical Journal 271 (3): 803–7. PMC 1149635. PMID 2244881. doi:10.1042/bj2710803.
- Fielding PE, Fielding CJ (xuño de 1980). "A cholesteryl ester transfer complex in human plasma". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 77 (6): 3327–30. Bibcode:1980PNAS...77.3327F. PMC 349608. PMID 6774335. doi:10.1073/pnas.77.6.3327.
- Schindler PA, Settineri CA, Collet X, Fielding CJ, Burlingame AL (abril de 1995). "Site-specific detection and structural characterization of the glycosylation of human plasma proteins lecithin:cholesterol acyltransferase and apolipoprotein D using HPLC/electrospray mass spectrometry and sequential glycosidase digestion". Protein Science 4 (4): 791–803. PMC 2143102. PMID 7613477. doi:10.1002/pro.5560040419.
- Yang CY, Gu ZW, Blanco-Vaca F, Gaskell SJ, Yang M, Massey JB, et al. (outubro de 1994). "Structure of human apolipoprotein D: locations of the intermolecular and intramolecular disulfide links". Biochemistry 33 (41): 12451–5. PMID 7918467. doi:10.1021/bi00207a011.
- Holzfeind P, Merschak P, Dieplinger H, Redl B (outubro de 1995). "The human lacrimal gland synthesizes apolipoprotein D mRNA in addition to tear prealbumin mRNA, both species encoding members of the lipocalin superfamily". Experimental Eye Research 61 (4): 495–500. PMID 8549691. doi:10.1016/S0014-4835(05)80145-9.
- Zeng C, Spielman AI, Vowels BR, Leyden JJ, Biemann K, Preti G (xuño de 1996). "A human axillary odorant is carried by apolipoprotein D". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 93 (13): 6626–30. Bibcode:1996PNAS...93.6626Z. PMC 39076. PMID 8692868. doi:10.1073/pnas.93.13.6626.
- Cargill M, Altshuler D, Ireland J, Sklar P, Ardlie K, Patil N, et al. (July 1999). "Characterization of single-nucleotide polymorphisms in coding regions of human genes". Nature Genetics 22 (3): 231–8. PMID 10391209. doi:10.1038/10290.
- Liu Z, Chang GQ, Leibowitz SF (maio de 2001). "Apolipoprotein D interacts with the long-form leptin receptor: a hypothalamic function in the control of energy homeostasis". FASEB Journal 15 (7): 1329–31. PMID 11344130. doi:10.1096/fj.00-0530fje.
- Sánchez D, Ganfornina MD, Martínez S (xaneiro de 2002). "Expression pattern of the lipocalin apolipoprotein D during mouse embryogenesis". Mechanisms of Development 110 (1–2): 225–9. PMID 11744388. doi:10.1016/S0925-4773(01)00578-0.
- Mahadik SP, Khan MM, Evans DR, Parikh VV (novembro de 2002). "Elevated plasma level of apolipoprotein D in schizophrenia and its treatment and outcome". Schizophrenia Research 58 (1): 55–62. PMID 12363390. doi:10.1016/S0920-9964(01)00378-4.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, Derge JG, Klausner RD, Collins FS, et al. (decembro de 2002). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002PNAS...9916899M. PMC 139241. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899.
- Desai PP, Hendrie HC, Evans RM, Murrell JR, DeKosky ST, Kamboh MI (xaneiro de 2003). "Genetic variation in apolipoprotein D affects the risk of Alzheimer disease in African-Americans". American Journal of Medical Genetics. Part B, Neuropsychiatric Genetics 116B (1): 98–101. PMID 12497622. doi:10.1002/ajmg.b.10798.
- Kang MK, Kameta A, Shin KH, Baluda MA, Kim HR, Park NH (xullo de 2003). "Senescence-associated genes in normal human oral keratinocytes". Experimental Cell Research 287 (2): 272–81. PMID 12837283. doi:10.1016/S0014-4827(03)00061-2.
- Thomas EA, Laws SM, Sutcliffe JG, Harper C, Dean B, McClean C, et al. (xullo de 2003). "Apolipoprotein D levels are elevated in prefrontal cortex of subjects with Alzheimer's disease: no relation to apolipoprotein E expression or genotype". Biological Psychiatry 54 (2): 136–41. PMID 12873803. doi:10.1016/S0006-3223(02)01976-5.
Ligazóns externas
editar- Apolipoproteins D Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
- Applied Research on Apolipoproteins Arquivado 18 de decembro de 2014 en Wayback Machine.
- Localización no xenoma humano de APOD e páxina con detalles sobre o xene APOD no UCSC Genome Browser.
- Relación de toda a información estrutural dispoñible en PDB para UniProt: P05090 (Apolipoprotein D) en PDBe-KB.