Amidase

encima que cataliza a hidrólise dunha amida

En encimoloxía, unha amidase (EC 3.5.1.4, acilamidase, acilase (termo confuso), amidohidrolase (ambiguo), desaminase (ambiguo), acilamidase de ácido graxo, N-acetilaminohidrolase (ambiguo)) é un encima que cataliza a hidrólise dunha amida:

amidase
Identificadores
Número EC 3.5.1.4
Número CAS 9012-56-0
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
Amidase
PDB 1m22 EBI.jpg
Estrutura de raios X da péptido amidase nativa de Stenotrophomonas maltophilia a 1,4 Å
Identificadores
SímboloAmidase
PfamPF01425
InterProIPR000120
PROSITEPDOC00494
SCOPe1ocm / SUPFAM
OPM superfamily55
OPM protein1mt5
Membranome325

Amide hydrolysis Amidase.png

Así, os dous substratos deste encima son amidas de ácido monocarboxílico e a H2O, mentres que os seus dous produtos son monocarboxilatos e NH3.

Este encima pertence á familia das hidrolases que actúan sobre enlaces carbono-nitróxeno que non son enlaces peptídicos de proteínas, especificamente amidas liñais. O nome sistemático desta clase de encimas é acilamida amidohidrolase. Outros nomes de uso común son acilamidase, acilase, amidohidrolase, desaminase, acilamidase de ácido graxo e N-acetilaminohidrolase, pero algúns son ambiguos. Este encima participa en 6 rutas metabólicas, que son: ciclo da urea e metabolismo dos grupos amino, metabolismo da fenilalanina, metabolismo do triptófano, metabolismo de cianoaminoácidos, degradación do aminobenzoato e degradación do estireno.

As amidases conteñen un tramo conservado de aproximadamente 130 aminoácidos coñecido como secuencia AS. Están moi estendidas entre os seres vivos e encóntranse tanto en procariotas coma en eucariotas. Os encimas AS catalizan a hidrólise dun enlace amida (CO-NH2), aínda que a familia diverxeu moito en canto á especificidade de substrato e función. Non obstante, estes encimas mantaeñen unha estrutura central alfa/beta/alfa, na que as topoloxías das metades N- e C-terminais son similares. Os encimas AS caracterízanse por ter unha rexión C-terminal moi conservada rica en residuos de serina e glicina, pero carente de residuos de ácido aspártico e histidina, e, por tsnto, difiren das serina hidrolases clásicas. Estes encimas posúen unha triade catalítica única moi conservada Ser-Ser-Lys usada para a hidrólise da amida, aínda que o mecanismo de catálise para a formación do intermediario acil-encima pode ser diferente en distintos encimas.[1]

Examplos de encimas que conteñen a sinatura AS son:

En 2018 resolvéranse 162 estruturas de encimas desta familia, ás que se pode acceder en Pfam.


NotasEditar

  1. 1,0 1,1 Valiña AL, Mazumder-Shivakumar D, Bruice TC (decembro de 2004). "Probing the Ser-Ser-Lys catalytic triad mechanism of peptide amidase: computational studies of the ground state, transition state, and intermediate". Biochemistry 43 (50): 15657–72. PMID 15595822. doi:10.1021/bi049025r. 
  2. Wei BQ, Mikkelsen TS, McKinney MK, Lander ES, Cravatt BF (decembro de 2006). "A second fatty acid amide hydrolase with variable distribution among placental mammals". J. Biol. Chem. 281 (48): 36569–78. PMID 17015445. doi:10.1074/jbc.M606646200. 
  3. Shin S, Lee TH, Ha NC, Koo HM, Kim SY, Lee HS, Kim YS, Oh BH (xuño de 2002). "Structure of malonamidase E2 reveals a novelSer-cisSer-Lys catalytic triad in a new serine hydrolase fold that is prevalent in nature". EMBO J. 21 (11): 2509–16. PMC 126024. PMID 12032064. doi:10.1093/emboj/21.11.2509. 
  4. Kwak JH, Shin K, Woo JS, Kim MK, Kim SI, Eom SH, Hong KW (decembro de 2002). "Expression, purification, and crystallization of glutamyl-tRNA(Gln) specific amidotransferase from Bacillus stearothermophilus". Mol. Cells 14 (3): 374–81. PMID 12521300. 

Véxase taménEditar

BibliografíaEditar

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000120



 
 Este artigo é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.