Amilase
A amilase[1] é un enzima que hidroliza o amidón nos seus azucres sinxelos. É un importante enzima dixestivo que se atopa na saliva (amilase salivar) e no zume pancreático (amilase pancreática) e no intestinal (amilase intestinal ou entérica). As amilases son hidrolases glicosídicas e actúan nos enlaces α-1,4-glicosídico. Foi o primeiro enzima descuberto, co nome de diastase.
Clasificación editar
| Alfa-amilase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Amilase salivar humana: ión calcio en caqui pálido, cloruro en verde. PDBe - 1SMD[2] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.2.1.1 | ||||||||
| Número CAS | 9000-90-2 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
| Beta-amilase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Estrutura da beta-amilase de cebada. PDBe - 2xfr[3] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.2.1.2 | ||||||||
| Número CAS | 9000-91-3 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
| Gamma-amilase. Glucano 1,4-alfa-glicosidase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.2.1.3 | ||||||||
| Número CAS | 9032-08-0 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
Hai tres tipos de amilase:
α-Amilase editar
As α-amilases son enzimas dixestivos que se atopan en animais, plantas, fungos (ascomicetos e basidiomicetos) e bacterias. Tanto a amilase pancreática coma a amilase salivar e intestinal humanas pertencen a este tipo. O seu pH óptimo é de 6,7 a 7,0.
β-Amilase editar
Sintetizada por plantas, fungos e bacterias. O seu pH óptimo é de 12. É o enzima que hidroliza o amidón da froita en maltosa durante a maduración, achegando así o sabor doce da froita madura.
γ-Amilase editar
O seu pH óptimo é de 3,0, é dicir, traballa en ambientes ácidos.
Xenética editar
No ser humano as amilases están ligadas á rexión 1q21 do cromosoma 1.
Notas editar
- ↑ Definicións no Dicionario da Real Academia Galega e no Portal das Palabras para amilase.
- ↑ Ramasubbu, N.; Paloth, V.; Luo, Y.; Brayer, G. D.; Levine, M. J. (1996). "Structure of Human Salivary α-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity". Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 52 (3): 435–446. doi:10.1107/S0907444995014119. PMID 15299664.
- ↑ Rejzek, M.; Stevenson, C. E.; Southard, A. M.; Stanley, D.; Denyer, K.; Smith, A. M.; Naldrett, M. J.; Lawson, D. M. et al. (2011). "Chemical genetics and cereal starch metabolism: Structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley β-amylase". Molecular BioSystems 7 (3): 718–730. doi:10.1039/c0mb00204f. PMID 21085740.