Abrir o menú principal

A serina (abreviadamente Ser ou S)[3] é un aminoácido coa fórmula HO2CCH(NH2)CH2OH. É un dos aminoácidos que forman parte das proteínas (proteinoxénico). Como na súa cadea lateral contén un grupo hidroxilo (-OH) clasifícase como aminoácido polar neutro.

Serina
Identificadores
Número CAS 56-45-1 (isómero L), 302-84-1, 312-84-5 (isómero D)
PubChem 617
ChemSpider 5736 (forma L), 597
UNII 452VLY9402
Número CE 206-130-6
DrugBank DB00133
ChEBI CHEBI:17115
ChEMBL CHEMBL11298
Ligando IUPHAR 726
Imaxes 3D Jmol Image 1
Propiedades[2]
Fórmula molecular C3H7NO3
Masa molar 105,09 g mol−1
Aspecto pos ou cristais brancos
Densidade 1,603 g/cm3 (22 °C)
Punto de fusión 246 °C descomponse
Solubilidade en auga soluble
Acidez (pKa) 2,21 (carboxilo), 9,15 (amino)[1]

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Fórmula da serina ionizada.

Ocorrencia e biosínteseEditar

 
(S)-Serina (á esquerda) e (R)-serina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro

A L-serina aparece nas proteínas naturais (aminoácido proteinoxénico). Os seus codóns son UCU, UCC, UCA, UCG, AGU e AGC. Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo ten vías para sintetizalo a partir doutros metabolitos, como a glicina. A serina foi primeiramente obtida a partir da proteína da seda, rica neste compoñente, en 1865, e, precisamente, o seu nome deriva do latín sericum (seda).

A biosíntese da serina empeza coa oxidación do 3-fosfoglicerato a 3-fosfohidroxipiruvato e NADH. A aminación redutiva desta cetona seguida da hidrólise orixina serina. A serina hidroximetiltransferase cataliza a conversión reversible simultánea de L-serina a glicina (escisión retro-aldol) e 5,6,7,8-tetrahidrofolato a 5,10-metilenetetrahidrofolato (hidrólise).[4]

Tamén se pode orixinar serina de forma natural cando a luz ultravioleta ilumina xeo que conteña auga, metanol, cianuro de hidróxeno, e amoníaco, o que suxire que se pode orixinar facilmente en rexións frías do espazo exterior.[5]

ProduciónEditar

Industrialmente, a L-serina prodúcese por fermentación, cunha produción estimada de 100-1000 toneladas anuais.[6] No laboratorio, pode prepararse serina racémica a partir de metil acrilato en varios pasos, como se ve na figura:[7]

 

DegradaciónEditar

Na súa degradación oxidativa a serina orixina piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido glicoxénico.

Funcións biolóxicasEditar

MetabólicasEditar

A serina é importante no metabolismo porque participa na biosíntese de purinas e pirimidinas. Nas bacterias é o precursor de varios aminoácidos como a glicina e cisteína, e triptófano. Tamén é o precursor doutros numerosos metabolitos, como esfingolípidos e folato, que é o principal doante de grupos dun carbono nas biosínteses.

 
Síntese da cisteína a partir de serina. A cistationina beta sintase cataliza a reacción de arriba, que dá lugar a cistationina, e a cistationina gamma-liase a de abaixo.

Papel estruturalEditar

A serina xoga un importante papel na función catalítica de moitos encimas. Forma parte do sitio activo da quimotripsina, tripsina, e moitos outros encimas. O denominado gas nervioso e moitas substancias usadas como insecticidas actúan combinándose cun residuo de serina no sitio activo da acetilcolina esterase, inhibindo o encima completamente.

Como compoñente das proteínas, a súa cadea lateral pode sufrir O-glicosilación.

É un dos tres residuos aminoácidos que son comunmente fosforilados polas quinases durante a transdución de sinais nos eucariotas. A serina fosforilada denomínase xeralmente fosfoserina.

As serina proteases son un tipo común de protease.

SinalizaciónEditar

A D-serina, sintetizada no cerebro pola serina racemase a partir da L-serina (o seu enantiómero), funciona tanto como neurotransmisor coma gliotransmisor ao activar os receptores NMDA, capacitándoos para abrirse cando se unen ao glutamato. A D-serina é un potente agonista do sitio da glicina do receptor do glutamato de tipo NMDA. Para que se abra o receptor, deben unirse a el o glutamato e ou ben a glicina ou ben a D-serina. De feito, a D-serina é un agonista máis potente ca a propia glicina para unirse ao sitio da glicina do receptor NMDA. Ata tempos relativamente recentes pensábase que a D-serina só existía en bacterias; e foi o segundo D-aminoácido que se descubriu que existía de forma natural nos humanos, nos que está presente no cerebro funcionando como unha molécula sinalizadora (coñecíase xa a existencia nos humanos do D-aspartato). Se os D-aminoácidos tivesen sido descubertos antes nos seres humanos, o chamado sitio da glicina do receptor NMDA probablemente se chamaría hoxe sitio da D-serina.[8]

NotasEditar

  1. Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. Weast, Robert C., ed. (1981). CRC Handbook of Chemistry and Physics (62nd ed.). Boca Raton, FL: CRC Press. p. C-512. ISBN 0-8493-0462-8.
  3. "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595 .
  4. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York: W. H. Freeman, ISBN 1-57259-153-6 .
  5. Elsila Jamie E. , Dworkin Jason P.; et al. (2007). Mechanisms of Amino Acid Formation in Interstellar Ice Analogs. Astrophys. J. 660. pp. 911–18. doi:10.1086/513141. 
  6. Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker (2005), "Amino Acids", Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley-VCH, doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2
  7. Carter, Herbert E.; West, Harold D. (1940), "dl-Serine", Org. Synth. 20: 81, dl-Serine ; Coll. Vol. 3: 774 .
  8. Jean-Pierre M., Angèle T. P., Herman Wolosker , Roscoe O., Jr.; et al. (2000). d-Serine is an endogenous ligand for the glycine site of the N-methyl-d-aspartate receptor 97. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. pp. 4926–31. PMC 18334. PMID 10781100. doi:10.1073/pnas.97.9.4926. http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10781100.