Fosfoserina
A fosfoserina (abreviada como SEP ou J) é un éster do aminoácido serina e un ácido fosfórico. A fosfoserina é un compoñente de moitas proteínas como resultado da súa modificación postraducional.[1] A fosforilación do grupo funcional alcohol da serina para producir fosfoserina é catalizada por varios tipos de quinases.[2][3] Ningún codón do código xenético codifica de forma natural a fosfoserina, polo que non se introduce nas proteínas durante a súa tradución. Porén, utilizando tecnoloxías que fan uso dun código xenético expandido, a fosfoserina pode tamén incorporarse ás proteínas durante a tradución.[4][5][6]
| L-Fosfoserina | |
|---|---|
 | |
 | |
Ácido (S)-2-amino-3-(fosfonooxi)propiónico | |
| Identificadores | |
| Número CAS | 407-41-0 |
| PubChem | 106 |
| ChemSpider | 62074 |
| UNII | VI4F0K069V |
| DrugBank | DB04522 |
| KEGG | C01005 |
| MeSH | Phosphoserine |
| ChEBI | CHEBI:15811 |
| ChEMBL | CHEMBL284377 |
| Ligando IUPHAR | 1411 |
| Imaxes 3D Jmol | Image 1 |
| |
| |
| Propiedades | |
| Fórmula molecular | C3H8NO6P |
| Masa molecular | 185,073 g/mol |
| Punto de fusión | 228 °C; 442 °F; 501 K |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. | |
É un metabolito normal que se encontra en biofluídos humanos.[7]
A fosfoserina ten tres sitios de coordinación potenciais (grupos carboxilo, amino e fosfato) A determinación do modo de coordinación entre ligandos fosforilados e ións metálicos que ocorre nun organismo é un primeiro paso para explicar a función da fosfoserina nos procesos bioinorgánicos.[8][9]
Notas
editar- ↑ Olsen, Jesper V.; Blagoev, Blagoy; Gnad, Florian; Macek, Boris; Kumar, Chanchal; Mortensen, Peter; Mann, Matthias (2006-03-11). "Global, In Vivo, and Site-Specific Phosphorylation Dynamics in Signaling Networks". Cell 127 (3): 635–648. PMID 17081983. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026.
- ↑ Krebs, Edwin G. (1985-10-01). "The phosphorylation of proteins: a major mechanism for biological regulation". Biochemical Society Transactions 13 (5): 813–820. PMID 2998902. doi:10.1042/bst0130813.
- ↑ Manning, G.; Whyte, D. B.; Martinez, R.; Hunter, T.; Sudarsanam, S. (2002-12-06). "The Protein Kinase Complement of the Human Genome". Science 298 (5600): 1912–1934. Bibcode:2002Sci...298.1912M. PMID 12471243. doi:10.1126/science.1075762.
- ↑ Park, Hee-Sung; Hohn, Michael J.; Umehara, Takuya; Guo, Li-Tao; Osborne, Edith M.; Benner, Jack; Noren, Christopher J.; Rinehart, Jesse; Söll, Dieter (2011-08-26). "Expanding the Genetic Code of Escherichia coli with Phosphoserine". Science 333 (6046): 1151–1154. Bibcode:2011Sci...333.1151P. PMC 5547737. PMID 21868676. doi:10.1126/science.1207203.
- ↑ Rogerson, Daniel T; Sachdeva, Amit; Wang, Kaihang; Haq, Tamanna; Kazlauskaite, Agne; Hancock, Susan M; Huguenin-Dezot, Nicolas; Muqit, Miratul M K; Fry, Andrew M (2015-01-01). "Efficient genetic encoding of phosphoserine and its nonhydrolyzable analog". Nature Chemical Biology 11 (7): 496–503. PMC 4830402. PMID 26030730. doi:10.1038/nchembio.1823.
- ↑ Oza, Javin P.; Aerni, Hans R.; Pirman, Natasha L.; Barber, Karl W.; ter Haar, Charlotte M.; Rogulina, Svetlana; Amrofell, Matthew B.; Isaacs, Farren J.; Rinehart, Jesse (2015-09-09). "Robust production of recombinant phosphoproteins using cell-free protein synthesis". Nature Communications 6: 8168. Bibcode:2015NatCo...6.8168O. PMC 4566161. PMID 26350765. doi:10.1038/ncomms9168.
- ↑ Kataoka, H; Nakai, K; Katagiri, Y; Makita, M (1993). "Analysis of free and bound O-phosphoamino acids in urine by gas chromatography with flame photometric detection". Biomedical Chromatography 7 (4): 184–8. PMID 7693088. doi:10.1002/bmc.1130070403.
- ↑ Jastrzab, Renata; Lomozik, Lechoslaw (2009-03-10). "Coordination mode in the binary systems of copper(II)/O-phospho-L-serine". Journal of Coordination Chemistry 62 (5): 710–720. doi:10.1080/00958970802317855.
- ↑ Jastrzab, Renata (2009-05-01). "Phosphoserine and specific types of its coordination in copper(II) and adenosine nucleotides systems – Potentiometric and spectroscopic studies". Journal of Inorganic Biochemistry 103 (5): 766–773. PMID 19230980. doi:10.1016/j.jinorgbio.2009.01.012.