O fotosistema II (FSII ou PSII polas súas siglas en inglés) ou auga-plastoquinona oxidorredutase é o primeiro complexo proteico das reaccións luminosas da fotosíntese oxixénica. Está localizado na membrana dos tilacoides de plantas, algas e cianobacterias[1]. Neste fotosistema uns encimas capturan fotóns de luz para enerxizar electróns que son transferidos a través de diversos coencimas e cofactores para reducir a plastoquinona a plastoquinol. Os electróns enerxizados son recuperados a partir da oxidación da auga, na que se forman ditos electróns xunto con ións hidróxeno e oxíxeno molecular.

Fotosistema II de cianobacterias, dímero, PDB 2AXT

Ao repoñer os electróns perdidos con electróns procedentes da escisión da auga, o fotosistema II proporciona os electróns para que toda a fotosíntese poida ter lugar. Os ións hidróxeno (protóns) xerados pola oxidación da auga axudan a crear un gradiente de protóns que se utiliza para a síntese de ATP, na que se xera a molécula enerxética ATP. Os electróns enerxizados transferidos á plastoquinona son finalmente utilizados para reducir o NADP+
a NADPH ou son utilizados no fluxo electrónico non cíclico.[2] Unha substancia química chamada DCMU utilízase con frecuencia nos laboratorios para inhibir a fotosíntese. Cando está presente, a DCMU inhibe o fluxo de electróns desde o fotosistema II á plastoquinona.

Estrutura do complexo editar

 
Fotosistema II cianobacteriano, monómero, PDB 2AXT .
 
Esquema do fotosistema II salientando a transferencia de electróns.

O núcleo central do fotosistema II consiste nun heterodímero pseudosimétrico de dúas proteínas homólogas, D1 e D2.[3] A diferenza dos centros de reacción de todos os outros fotosistemas, nos cales a carga positiva situada no dímero de clorofila que sofre a separación de cargas fotoinducida inicial é compartida por igual polos dous monómeros, no fotosistema II intacto a carga está principalmente localizada nun dos centros de clorofila (cunha probabilidade do 70−80%).[4] Debido a isto, o P680+ é moi oxidante e pode tomar parte na escisión da auga.[3]

O fotosistema II de cianobacterias e plantas verdes está composto dunhas 20 subunidades (dependendo do organismo) así como outras proteínas captadoras de luz accesorias. Cada fotosistema II contén polo menos 99 cofactores: 35 moléculas de clorofila a, 12 de beta-caroteno, dúas de feofitina, dúas de plastoquinona, dous hemos, un bicarbonato, 20 lípidos, o grupo Mn
4
CaO
5
(incluíndo dous ións cloruro), un Fe2+
non hémico e dous posibles ións Ca2+
por monómero.[5] Obtivéronse varias estruturas cristalinas do fotosistema II.[6] Os códigos de acceso de PDB para esta proteína son PDB 3WU2, PDB 3BZ1, PDB 3BZ2 (3BZ1 e 3BZ2 son estruturas monómeras do dímero do fotosistema II),[5] PDB 2AXT, PDB 1S5L, PDB 1W5C, PDB 1ILX, PDB 1FE1, PDB 1IZL.

Subunidades proteicas (só con función coñecida)
Subunidade Familia Función
D1 Familia da proteína do centro de reacción fotosintético Proteína do centro de reacción, únese á clorofila P680, feofitina, beta-caroteno, quinona e centro de manganeso
D2 Proteína do centro de reacción
CP43 (B) Proteína captadora de luz do fotosistema II Centro de unión ao manganeso
CP47 (C)
O Proteína estabilizante do manganeso (IPR002628) Proteína estabilizante do manganeso
Por convención, os nomes dos xenes están formados por Psb + letra da subunidade. Por exemplo, o da subunidade O é PsbO. As excepcións son D1 (PsbA) e D2 (PsbD).
Coencimas/Cofactores
Cofactor Función
Clorofila Absorbe enerxía da luz e convértea en enerxía química
Beta-caroteno Rebaixa o exceso de enerxía de fotoexcitación
Hemo B559 Unido ao citocromo b559 (PsbE–PsbF) como transportador de electróns secundario/protector
Feofitina Aceptor de electróns primario
Plastoquinona Transportador de electrón intramembrana tilacoidal móbil
Centro de manganeso Tamén coñecido como o complexo evolucionador do oxíxeno ou OEC (do inglés oxygen evolving complex)
Fotosistema II
Identificadores
Número EC 1.10.3.9
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum

Complexo evolucionador do oxíxeno (OEC) editar

 
Estrutura proposta do centro de manganeso

O complexo evolucionador do oxíxeno (OEC, oxygen-evolving complex), tamén chamado complexo escindidior da auga ou complexo liberador de oxíxeno, é o sitio onde ten lugar a oxidación da auga. É un agrupamento metalo-oxo que contén catro ións manganeso (en estados de oxidación de +3 a +4)[7] e un ión de calcio divalente. Cando oxida a auga, producindo gas oxíxeno e protóns, cede secuencialmente catro electróns da auga á cadea lateral da tirosina (D1-Y161) e despois ao propio P680. Está composto de tres subunidades proteicas, OEE1 (PsbO), OEE2 (PsbP) e OEE3 (PsbQ); un cuarto péptido PsbR está asociado nas proximidades.

O primeiro modelo estrutural do complexo evolucionador do oxíxeno foi resolto usando cristalografía de raios X de cristais proteicos conxelados cunha resolución de 3,8 Å en 2001.[8] Nos seguintes anos a resolución do modelo foi gradualmente incrementándose ata os 2,9 Å.[9][10][11] Aínda que a obtención destas estruturas foi unha gran fazaña, non mostraban o complexo con todos os detalles. En 2011 conseguiuse resolvela a un nivel de 1,9 Å, revelando que cinco átomos de oxíxeno funcionaban como pontes oxo que ligaban cinco átomos metálicos e catro moléculas de auga unidas ao agrupamento Mn
4
CaO
5
; atopáronse máis de 1.300 moléculas de auga en cada monómero do fotosistema II, algunhas formando amplas redes para a unión do hidróxeno, que podían sevir como canles para os protóns, a auga ou o oxíxeno.[12] Nese estadio da investigación, suxeriuse que as estruturas obtidas por cristalografía de raios X estaban nesgadas, xa que había probas de que os átomos de manganeso eran reducidos pola alta intensidade dos raios X utilizados, alterando a estrutura observada do OEC. Isto incentivou aos investigadores a levar os seus cristais a diferentes dispositivos de raios X, chamados láseres de electróns libres de raios X, como o SLAC nos EUA. En 2014 confirmouse a estrutura observada en 2011.[13] Coñecer a estrutura do fotosistema II non é dabondo para revelar como funciona exactamente. Así que agora empezou a carreira para resolver a estrutura do fotosistema II en diferentes etapas do seu ciclo de funcionamento (explicado máis abaixo). As estruturas actuais dos estados S1 e S3 publicáronse case simultaneamente por dous grupos diferentes, mostrando a adición dunha molécula de oxíxeno designada O6 entre Mn1 e Mn4,[14][15] suxerindo que este debe ser o sitio do OEC onde se produce o oxíxeno.

Escisión da molécula de auga editar

 
Proceso da escisión da auga: Transporte de electróns e regulación. O primeiro nivel (A) mostra o modelo orixinal de Kok do ciclo de estados S, o segundo nivel (B) mostra a ligazón entre o transporte de electróns (avance dos estados S) e o proceso de relaxación dos estados S intermedios (formación de [YzSn], n=0,1,2,3).

A escisión fotosintética da auga (ou evolución do oxíxeno) é unha das reaccións máis importantes do noso planeta, xa que é a fonte de case todo o oxíxeno atmosférico. Ademais, a escisión da auga fotosintética artificial pode contribuír a un uso efectivo da luz solar como unha fonte de enerxía alternativa.

O mecanismo da oxidación da auga compréndese en substancial detalle.[16][17][18] Para a oxidación da auga a oxíxeno molecular cómpre a extracción de catro electróns e catro protóns de dúas moléculas de auga. As evidencias experimentais de que se libera oxíxeno por medio dunha reacción cíclica que ten lugar no complexo evolucionador do oxíxeno (OEC) no fotosistema II proporcionáronas Pierre Joliot et al.[19] Eles demostraron que se o material fotosintético adaptado á escuridade (en plantas superiores, algas e cianobacterias) se expón a unha serie de flashes de luz, detéctase a evolución do oxíxeno cunha oscilación amortecida de período catro típica con máximos no terceiro e sétimo flashes e con mínimos no primeiro e quinto flashes (para unha "revisión" sobre o tema ver[20]). Baseándolse neste experimento, Bessel Kok e colegas [21] introduciron un ciclo de cinco transicións inducidas por flashes de luz que comprendía os denominados estados S, describindo os catro estados redox do OEC. Cando se almacenaron os catro equivalentes de oxidación (no estado S4), o OEC volve ao seu estado básico S0. En ausencia de luz, o OEC vaise "relaxar" ao estado S1; o estado S1 adoita describirse como "estable na escuridade". O estado S1 considérase que consiste en ións manganeso cuns estados de oxidación de Mn3+, Mn3+, Mn4+, Mn4+.[22] Finalmente, os estados S intermedios[23] foron propostos por Jablonsky e Lazar como mecanismos regulatorios e ligazóns entre os estados S e a tirosina Z.

En 2012 Renger expresou a idea de que había cambios internos nas moléculas de auga en óxidos típicos en diferentes estados S durante a escisión da auga.[24]

Inhibidores editar

Os inhibidores do PSII utilízanse como herbicidas. Hai dúas familias químicas principais, as triazinas derivadas do cloruro cianúrico[25] das cales a atrazina e a simazina son os que máis se usan, e as aril ureas, que inclúen o chlortoluron e o diuron (DCMU).[26][27]

Notas editar

  1. As cianobacterias teñen sistemas de membranas internos similares a tilacoides.
  2. Loll B, Kern J, Saenger W, Zouni A, Biesiadka J (decembro de 2005). "Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 A resolution structure of photosystem II". Nature 438 (7070): 1040–4. Bibcode:2005Natur.438.1040L. PMID 16355230. doi:10.1038/nature04224. 
  3. 3,0 3,1 Rutherford AW, Faller P (xaneiro de 2003). "Photosystem II: evolutionary perspectives". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences 358 (1429): 245–53. PMC 1693113. PMID 12594932. doi:10.1098/rstb.2002.1186. 
  4. Okubo T, Tomo T, Sugiura M, Noguchi T (abril de 2007). "Perturbation of the structure of P680 and the charge distribution on its radical cation in isolated reaction center complexes of photosystem II as revealed by fourier transform infrared spectroscopy". Biochemistry 46 (14): 4390–7. PMID 17371054. doi:10.1021/bi700157n. 
  5. 5,0 5,1 Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, Broser M, Zouni A, Saenger W (marzo de 2009). "Cyanobacterial photosystem II at 2.9-A resolution and the role of quinones, lipids, channels and chloride". Nature Structural & Molecular Biology 16 (3): 334–42. PMID 19219048. doi:10.1038/nsmb.1559. 
  6. Junko Y, Kern J, Yachandra VK, Nilsson H, Koroidov S, Messinger J (2015). "Capítulo 2, Sección 3 X-Ray Diffraction and Spectroscopy of Photosystem II at Room Temperature Using Femtosecond X-Ray Pulses". En Kroneck PM, Sosa Torres ME. Sustaining Life on Planet Earth: Metalloenzymes Mastering Dioxygen and Other Chewy Gases. Metal Ions in Life Sciences 15. Springer. pp. 13–43. ISBN 978-3-319-12414-8. PMC 4688042. PMID 25707465. doi:10.1007/978-3-319-12415-5_2. 
  7. Cox, Nicholas; Pantazis, Dimitrios A.; Lubitz, Wolfgang (2020). "Current Understanding of the Mechanism of Water Oxidation in Photosystem II and Its Relation to XFEL Data". Annual Review of Biochemistry 89: 795–820. PMID 32208765. doi:10.1146/annurev-biochem-011520-104801. 
  8. Zouni A, Witt HT, Kern J, Fromme P, Krauss N, Saenger W, Orth P (febreiro de 2001). "Crystal structure of photosystem II from Synechococcus elongatus at 3.8 A resolution". Nature (en inglés) 409 (6821): 739–43. PMID 11217865. doi:10.1038/35055589. 
  9. Kamiya N, Shen JR (xaneiro de 2003). "Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechococcus vulcanus at 3.7-A resolution". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (1): 98–103. Bibcode:2003PNAS..100...98K. PMC 140893. PMID 12518057. doi:10.1073/pnas.0135651100. 
  10. Ferreira KN, Iverson TM, Maghlaoui K, Barber J, Iwata S (marzo de 2004). "Architecture of the photosynthetic oxygen-evolving center". Science 303 (5665): 1831–8. Bibcode:2004Sci...303.1831F. PMID 14764885. doi:10.1126/science.1093087. 
  11. Guskov A, Kern J, Gabdulkhakov A, Broser M, Zouni A, Saenger W (marzo de 2009). "Cyanobacterial photosystem II at 2.9-A resolution and the role of quinones, lipids, channels and chloride". Nature Structural & Molecular Biology (en inglés) 16 (3): 334–42. PMID 19219048. doi:10.1038/nsmb.1559. 
  12. Umena Y, Kawakami K, Shen JR, Kamiya N (maio de 2011). "Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II at a resolution of 1.9 Å" (PDF). Nature 473 (7345): 55–60. Bibcode:2011Natur.473...55U. PMID 21499260. doi:10.1038/nature09913. 
  13. Suga M, Akita F, Hirata K, Ueno G, Murakami H, Nakajima Y, Shimizu T, Yamashita K, Yamamoto M, Ago H, Shen JR (xaneiro de 2015). "Native structure of photosystem II at 1.95 Å resolution viewed by femtosecond X-ray pulses". Nature (en inglés) 517 (7532): 99–103. Bibcode:2015Natur.517...99S. PMID 25470056. doi:10.1038/nature13991. 
  14. Young ID, Ibrahim M, Chatterjee R, Gul S, Fuller F, Koroidov S, et al. (decembro de 2016). "Structure of photosystem II and substrate binding at room temperature". Nature (en inglés) 540 (7633): 453–457. Bibcode:2016Natur.540..453Y. PMC 5201176. PMID 27871088. doi:10.1038/nature20161. 
  15. Suga M, Akita F, Sugahara M, Kubo M, Nakajima Y, Nakane T, et al. (marzo de 2017). "Light-induced structural changes and the site of O=O bond formation in PSII caught by XFEL". Nature (en inglés) 543 (7643): 131–135. Bibcode:2017Natur.543..131S. PMID 28219079. doi:10.1038/nature21400. 
  16. Vinyard DJ, Brudvig GW (maio de 2017). "Progress Toward a Molecular Mechanism of Water Oxidation in Photosystem II". Annual Review of Physical Chemistry 68 (1): 101–116. PMID 28226223. doi:10.1146/annurev-physchem-052516-044820. 
  17. Cox N, Pantazis DA, Lubitz W (June 2020). "Current Understanding of the Mechanism of Water Oxidation in Photosystem II and Its Relation to XFEL Data". Annual Review of Biochemistry 89 (1): 795–820. PMID 32208765. doi:10.1146/annurev-biochem-011520-104801. 
  18. Ibrahim M, Fransson T, Chatterjee R, Cheah MH, Hussein R, Lassalle L, et al. (xuño de 2020). "Untangling the sequence of events during the S2 → S3 transition in photosystem II and implications for the water oxidation mechanism". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 117 (23): 12624–12635. PMC 7293653. PMID 32434915. doi:10.1073/pnas.2000529117. 
  19. Joliot P.; Barbieri G.; Chabaud R. (1969). "Un nouveau modele des centres photochimiques du systeme II". Photochemistry and Photobiology 10 (5): 309–329. doi:10.1111/j.1751-1097.1969.tb05696.x. 
  20. Joliot P (2003). "Period-four oscillations of the flash-induced oxygen formation in photosynthesis". Photosynthesis Research 76 (1–3): 65–72. PMID 16228566. doi:10.1023/A:1024946610564. 
  21. Kok B, Forbush B, McGloin M (xuño de 1970). "Cooperation of charges in photosynthetic O2 evolution-I. A linear four step mechanism". Photochemistry and Photobiology 11 (6): 457–75. PMID 5456273. doi:10.1111/j.1751-1097.1970.tb06017.x. 
  22. Kuntzleman T, Yocum CF (febreiro de 2005). "Reduction-induced inhibition and Mn(II) release from the photosystem II oxygen-evolving complex by hydroquinone or NH2OH are consistent with a Mn(III)/Mn(III)/Mn(IV)/Mn(IV) oxidation state for the dark-adapted enzyme". Biochemistry 44 (6): 2129–42. PMID 15697239. doi:10.1021/bi048460i. 
  23. Jablonsky J, Lazar D (abril de 2008). "Evidence for intermediate S-states as initial phase in the process of oxygen-evolving complex oxidation". Biophysical Journal 94 (7): 2725–36. Bibcode:2008BpJ....94.2725J. PMC 2267143. PMID 18178650. doi:10.1529/biophysj.107.122861. 
  24. Renger G (August 2012). "Mechanism of light induced water splitting in Photosystem II of oxygen evolving photosynthetic organisms". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1817 (8): 1164–76. PMID 22353626. doi:10.1016/j.bbabio.2012.02.005. 
  25. "Chlorotraizine herbicides". alanwood.net. Consultado o 2021-03-26. 
  26. "Urea herbicides". alanwood.net. Consultado o 2021-03-26. 
  27. Oettmeier W (1992). "Herbicides of photosystem II". The Photosystems. pp. 349–408. ISBN 9780444894403. doi:10.1016/B978-0-444-89440-3.50018-7. 

Véxase tamén editar

Outros artigos editar