Carboxipeptidase A2

A carboxipeptidase A2 é un encima hidrolase proteolítico que nos humanos está codificado no xene CPA2 do cromosoma 7 nun cluster de xenes.

CPA2
Estruturas dispoñibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Lista de códigos PDB 1AYE , 1DTD , 1O6X
Identificadores
Símbolos	CPA2 (HGNC: 2297) CPA2, carboxipeptidase A2
Identificadores externos	OMIM: 600688 MGI: 3617840 HomoloGene: 37541 EBI: CPA2 GeneCards: Xene CPA2 UniProt: CPA2
Locus	Cr. 7 q32.2
Ontoloxía Xénica Referencias: AmiGO / QuickGO
Padrón de expresión de ARNm
Máis información
Ortólogos
Especies	Humano Rato
Entrez	1358 232680
Ensembl	Véxase HS Véxase MM
UniProt	P48052 Q504N0
RefSeq (ARNm)	NM_001869 NM_001024698
RefSeq (proteína) NCBI	NP_001860 NP_001019869
Localización (UCSC)	Cr. 7: 130.27 – 130.29 Mb Cr. 6: 30.54 – 30.56 Mb
PubMed (Busca)	1358 232680

Coñécense tres formas de procarboxipeptidase pancreática. As formas A1 e A2 son proteínas monoméricas con diferentes propiedades bioquímicas. A forma A2 actúa cortando residuos de aminoácidos aromáticos C-terminais.

Véxase tamén

Outros artigos

• Carboxipeptidase
• Carboxipeptidase A
• Carboxipeptidase A1
• Carboxipeptidase A6
• Inhibidor da carboxipeptidase A

Bibliografía

• Pascual R, Burgos FJ, Salva M, et al. (1989). "Purification and properties of five different forms of human procarboxypeptidases.". Eur. J. Biochem. 179 (3): 609–16. PMID 2920728. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14590.x. 
• Laethem RM, Blumenkopf TA, Cory M, et al. (1996). "Expression and characterization of human pancreatic preprocarboxypeptidase A1 and preprocarboxypeptidase A2.". Arch. Biochem. Biophys. 332 (1): 8–18. PMID 8806703. doi:10.1006/abbi.1996.0310. 
• García-Sáez I, Reverter D, Vendrell J, et al. (1998). "The three-dimensional structure of human procarboxypeptidase A2. Deciphering the basis of the inhibition, activation and intrinsic activity of the zymogen.". EMBO J. 16 (23): 6906–13. PMC 1170294. PMID 9384570. doi:10.1093/emboj/16.23.6906. 
• Reverter D, García-Sáez I, Catasús L, et al. (1998). "Characterisation and preliminary X-ray diffraction analysis of human pancreatic procarboxypeptidase A2.". FEBS Lett. 420 (1): 7–10. PMID 9450539. doi:10.1016/S0014-5793(97)01476-2. 
• Reverter D, Fernández-Catalán C, Baumgartner R, et al. (2000). "Structure of a novel leech carboxypeptidase inhibitor determined free in solution and in complex with human carboxypeptidase A2.". Nat. Struct. Biol. 7 (4): 322–8. PMID 10742178. doi:10.1038/74092. 
• Wouters MA, Husain A (2002). "Changes in zinc ligation promote remodeling of the active site in the zinc hydrolase superfamily.". J. Mol. Biol. 314 (5): 1191–207. PMID 11743734. doi:10.1006/jmbi.2000.5161. 
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. PMC 139241. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899. 
• Jiménez MA, Villegas V, Santoro J, et al. (2003). "NMR solution structure of the activation domain of human procarboxypeptidase A2.". Protein Sci. 12 (2): 296–305. PMC 2312417. PMID 12538893. doi:10.1110/ps.0227303. 
• Dantas G, Kuhlman B, Callender D, et al. (2003). "A large scale test of computational protein design: folding and stability of nine completely redesigned globular proteins.". J. Mol. Biol. 332 (2): 449–60. PMID 12948494. doi:10.1016/S0022-2836(03)00888-X. 
• Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. PMC 528928. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504. 
• Dantas G, Corrent C, Reichow SL, et al. (2007). "High-resolution structural and thermodynamic analysis of extreme stabilization of human procarboxypeptidase by computational protein design.". J. Mol. Biol. 366 (4): 1209–21. PMC 3764424. PMID 17196978. doi:10.1016/j.jmb.2006.11.080. 

Ligazóns externas

• A base de datos on line MEROPS para peptidases e os seus inhibidores: M14.002
• Relación de toda a información estrutural dispoñible en PDB para UniProt: P48052 (Human Carboxypeptidase A2) en PDBe-KB.

---

Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.  Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír.

---