Carboxipeptidase

Unha carboxipeptidase é un encima do grupo das peptidases ou proteasas que poden hidrolizar un enlace peptídico situado no extremo carboxi-terminal dunha proteína ou polipéptido, liberando desta forma o aminoácido situado ao final da cadea. A actividade encimática destas proteínas corresponde aos números da Comisión de Encimas EC 3.4.16, 3.4.17 e 3.4.18.

Carboxipeptidase A do páncreas bovino

As carboxipeptidases contrastan coas aminopeptidases, as cales tamén rompen enlaces peptídicos pero no outro extremo da cadea polipeptídica, o extremo amino-terminal.

Tanto os animais, incluídos os humanos, coma as plantas e bacterias posúen varios tipos de carboxipeptidases que cumpren diversas funcións que van desde o catabolismo á maduración de proteínas. Nos seres humanos as carboxipeptidases A1, A2 e B prodúcense no páncreas como proencimas inactivos, e son activadas pola enteropeptidase unha vez que chegan ao lume intestinal coa secreción pancreática.

Funcións

As primeiras carboxipeptidases que foron estudadas foron as que actúan na dixestión da comida (carboxipeptidases pancreáticas A1, A2 e B). Porén, a maioría das carboxipeptidases coñecidas non está implicadas no catabolismo; interveñen na maduración de proteínas (por exemplo, a modificación postraducional) ou procesos biolóxicos regulados. Por exemplo, a biosíntese de péptidos neuroendócrinos como a insulina require unha carboxipeptidase. As carboxipeptidases tamén funcionan na coagulación do sangue, produción de factores de crecemento, curación de feridas, reprodución e moitos outros procesos.

Clasificación

Polo mecanismo do sitio activo

As carboxipeptidases clasifícanse xeralmente en varias familias baseadas no mecanismo do seu sitio activo. Por tanto, estes nomes non se refiren á selectividade polo aminoácido que é cortado.

• Encimas que usan un metal no sitio activo, denominadas "metalo-carboxipeptidases" (número EC 3.4.17).
• Outras carboxipeptidases que usan residuos de serina no sitio activo denomínanse "serina carboxipeptidases" (número EC 3.4.16).
• As que usan un sistio activo con cisteína son chamadas "cisteína carboxipeptidases" (ou "tiol carboxipeptidases") (número EC 3.4.18).

Pola preferencia de substrato

Outro sistema de clasificación das carboxipeptidases baséase na súa preferencia de substrato.

• Neste sistema de clasificación as carboxipeptidases que teñen unha preferencia máis forte polos aminoácidos que conteñen cadeas hidrocarbonadas aromáticas ou ramificadas denomínanse carboxipeptidase A (A de aromático/alifático).
• As carboxipeptidases que atacan aminoácidos cargados positivamente (arxinina, lisina) denomínanse carboxipeptidase B (B de básicas).
• Unha metalo-carboxipeptidase que cliva un glutamato C-terminal do péptido de secuencia N-acetil-L-aspartil-L-glutamato chámase "glutamato carboxipeptidase".
• Unha serina carboxipeptidase que cliva o resido C-terminal de péptidos que teñen a secuencia -Pro-Xaa (onde Pro é prolina, Xaa é calquera aminoácido no C-terminal dun péptido) chámase "prolil carboxipeptidase".

Activation

Algunhas carboxipeptidases son producidas inicialmente en forma inactiva; esta forma precursora denomínase procarboxipeptidase. No caso da carboxipeptidase A pancreática, a forma de cimóxeno inactiva, a pro-carboxipeptidase A, é convertida na súa forma activa, a carboxipeptidase A, polo encima tripsina. Este mecanismo asegura que as células nas que se produce pro-carboxipeptidase A non serán elas mesmas dixeridas polo propio encima.

Véxase tamén

Outros artigos

• Carboxipeptidase E
• Carboxipeptidase A
• Inhibidor da fibrinólise activable pola trombina, tamén chamado carboxipeptidase B2

Ligazóns externas

• Carboxypeptidases Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
• Sección das Proteases no libro de Stryer '02