Carboxipeptidase A6
A carboxipeptidase A6 (CPA6) é un encima metalopeptidase que nos humanos está codificado no xene CPA6 do cromosoma 8.[1] Exprésase fortemente no bulbo olfactorio do rato adulto e tamén no cerebro embrionario e outros tecidos.[2]
| CPA6 | |||
|---|---|---|---|
| Estruturas dispoñibles | |||
| PDB | Buscar ortólogos: PDBe, RCSB | ||
| Identificadores | |||
| Símbolos | CPA6 (HGNC: 17245) CPAH, ETL5, FEB11, carboxipeptidase A6 | ||
| Identificadores externos | |||
| Locus | Cr. 8 q13.2 | ||
| Ortólogos | |||
| Especies |
| ||
| Entrez |
| ||
| Ensembl |
| ||
| UniProt |
| ||
| RefSeq (ARNm) |
| ||
| RefSeq (proteína) NCBI |
| ||
| Localización (UCSC) |
| ||
| PubMed (Busca) |
| ||
A proteína codificada por este xene pertence á familia das carboxipeptidases, que catalizan a liberación de aminoácidos C-terminais e teñen funcións que van desde a dixestión de alimentos á biosíntese selectiva de péptidos neuroendócrinos. Certas variantes polimórficas e unha translocación recíproca t(6;8)(q26;q13) que afectan este xene, foron asociadas en humanos coa síndrome de retracción de Duane.[1] Na súa catálise, a carboxipeptidase A6 ten preferencia por aminoácidos hidrofóbicos grandes C-terminais e pola histidina.[2]
A carboxipeptidase A6 procesa varios neuropéptidos, como a Met-encefalina, a Leu-encefalina, a anxiotensina I e a neurotensina in vitro.[2] Mentres que a carboxipeptidase A6 pode converter as encefalinas e a neurotensina en formas inactivas, pode converter a anxiotensina I inactiva en anxiotensina II activa.[2] A carboxipeptidase A6 podería ter funcións adicionais no procesamento de péptidos in vivo, pero a natureza destes substratos e os efectos destas clivaxes son polo momento descoñecidos.
Notas
editar- ↑ 1,0 1,1 "Entrez Gene: Carboxypeptidase A6". Consultado o 2011-11-25.
- ↑ 2,0 2,1 2,2 2,3 Lyons PJ, Callaway MB, Fricker LD (marzo de 2008). "Characterization of carboxypeptidase A6, an extracellular matrix peptidase". The Journal of Biological Chemistry 283 (11): 7054–63. PMID 18178555. doi:10.1074/jbc.M707680200.
Véxase tamén
editar- Inhibidor da carboxipeptidase A
- Carboxipeptidase
- Carboxipeptidase A
- Carboxipeptidase A1
- Carboxipeptidase A2
Bibliografía
editar- Wei, S.; Segura, S.; Vendrell, J.; Aviles, F. X.; Lanoue, E.; Day, R.; Feng, Y.; Fricker, L. D. (2002). "Identification and characterization of three members of the human metallocarboxypeptidase gene family". The Journal of Biological Chemistry 277 (17): 14954–14964. PMID 11836249. doi:10.1074/jbc.M112254200.
- Pizzuti, A.; Calabrese, G.; Bozzali, M.; Telvi, L.; Morizio, E.; Guida, V.; Gatta, V.; Stuppia, L.; Ion, A.; Palka, G.; Dallapiccola, B. (2002). "A peptidase gene in chromosome 8q is disrupted by a balanced translocation in a duane syndrome patient". Investigative Ophthalmology & Visual Science 43 (12): 3609–3612. PMID 12454025.
- Lyons, P. J.; Callaway, M. B.; Fricker, L. D. (2008). "Characterization of Carboxypeptidase A6, an Extracellular Matrix Peptidase". Journal of Biological Chemistry 283 (11): 7054–7063. PMID 18178555. doi:10.1074/jbc.M707680200.
- Sharif, S. A.; Du, X.; Myles, T.; Song, J. J.; Price, E.; Lee, D. M.; Goodman, S. B.; Nagashima, M.; Morser, J.; Robinson, W. H.; Leung, L. L. K. (2009). "Thrombin-activatable carboxypeptidase B cleavage of osteopontin regulates neutrophil survival and synoviocyte binding in rheumatoid arthritis". Arthritis & Rheumatism 60 (10): 2902–2912. PMC 3757557. PMID 19790060. doi:10.1002/art.24814.
- Lyons, P. J.; Fricker, L. D. (2010). "Substrate Specificity of Human Carboxypeptidase A6". Journal of Biological Chemistry 285 (49): 38234–38242. PMC 2992257. PMID 20855895. doi:10.1074/jbc.M110.158626.
Ligazóns externas
editar- CPA6 Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
|
Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír. |