Inhibidor da carboxipeptidase A
En bioloxía molecular a familia do inhibidor da carboxipeptidase A é unha familia de proteínas que está representada polo ben caracterizado inhibidor da metalocarboxipeptidase A (MCPI) da pataca, que pertence á familia de inhibidores de MEROPS I37, clan IE. Inhibe as metalopeptidases que pertencen á familia de peptidases de MEROPS M14, da carboxipeptidase A. En patacas da variedade Russet Burbank, é unha mestura activa de aproximadamente igual cantidade de dúas cadeas polipeptídicas que conteñen 38 ou 39 residuos de aminoácidos. As cadeas difiren soamente na súa secuencia amino terminal [1] e son resistentes á fragmentación por proteases.[2] Determinouse a estrutura do complexo entre a carboxipeptidase A bovina e o inhibidor da carboxipeptidase A de 39 aminoácidos da pataca a unha resolución de 2,5 ángstroms.[3]
| Inhibidor da carboxipeptidase A | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Estrutura cristalina refinada do complexo inhibidor da carboxipeptidase da pataca a unha resolución de 2,5 ángstroms | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | ? | ||||||||
| Pfam | PF02977 | ||||||||
| Pfam clan | CL0096 | ||||||||
| InterPro | IPR004231 | ||||||||
| SCOPe | 4cpa / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
O inhibidor da carboxipeptidase A da pataca sintetízase como precursor e consta dun péptido sinal N-terminal de 29 aminoácidos, un propéptido de 27 aminoácidos, a rexión inhibidora madura de 39 aminoácidos e unha extensión C-terminal de 7 aminoácidos. A extensión C-terminal de 7 aminoácidos está implicada na inactivación do inhibidor e pode ser necesaria para ser dirixido ao vacúolo, onde se acumula o inhibidor activo maduro.[4]
A rexión N-terminal e o inhibidor maduro están feblemente relacionados cos doutras proteínas de plantas solanáceas atopadas nesta familia, desde a pataca ao tomate e meimendro, que foron incorrectamente descritas como inhibidores de metalocarboxipeptidases.[5]
Notas
editar- ↑ Hass GM, Nau H, Biemann K, Grahn DT, Ericsson LH, Neurath H (marzo de 1975). "The amino acid sequence of a carboxypeptidase inhibitor from potatoes". Biochemistry 14 (6): 1334–42. PMID 1122280. doi:10.1021/bi00677a036.
- ↑ Leary TR, Grahn DT, Neurath H, Hass GM (maio de 1979). "Structure of potato carboxypeptidase inhibitor: disulfide pairing and exposure of aromatic residues". Biochemistry 18 (11): 2252–6. PMID 444453. doi:10.1021/bi00578a018.
- ↑ Rees DC, Lipscomb WN (agosto de 1980). "Structure of the potato inhibitor complex of carboxypeptidase A at 2.5-A resolution". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 77 (8): 4633–7. PMC 349899. PMID 6933511. doi:10.1073/pnas.77.8.4633.
- ↑ Villanueva J, Canals F, Prat S, Ludevid D, Querol E, Aviles FX (novembro de 1998). "Characterization of the wound-induced metallocarboxypeptidase inhibitor from potato. cDNA sequence, induction of gene expression, subcellular immunolocalization and potential roles of the C-terminal propeptide". FEBS Lett. 440 (1–2): 175–82. PMID 9862450. doi:10.1016/S0014-5793(98)01447-1.
- ↑ Molnar A, Lovas A, Banfalvi Z, Lakatos L, Polgar Z, Horvath S (xuño de 2001). "Tissue-specific signal(s) activate the promoter of a metallocarboxypeptidase inhibitor gene family in potato tuber and berry". Plant Mol. Biol. 46 (3): 301–11. PMID 11488477. doi:10.1023/A:1010649503229.
Véxase tamén
editarLigazóns externas
editar- MEROPS inhibitor family I37 Arquivado 03 de marzo de 2016 en Wayback Machine.
- MEROPS peptidase family M14 Arquivado 23 de decembro de 2012 en Archive.is
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR004231