Fosfolipase A1 da membrana externa
A fosfolipase A1 da membrana externa (OMPLA, do inglés outer membrane phospholipase A1) é un encima da membrana bacteriana externa do tipo das acil hidrolases cun amplo rango de especificidade de substratos (EC 3.1.1.32.). Propúxose que a Ser164 é o centro do sitio activo desta proteína (UniProt P0A921) [1]
| Fosfolipase A1 da membrana externa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | PLA1 | ||||||||
| Pfam | PF02253 | ||||||||
| InterPro | IPR003187 | ||||||||
| SCOPe | 1qd6 / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamily | 29 | ||||||||
| OPM protein | 1qd6 | ||||||||
| |||||||||
Esta fosfolipase integral de membrana atopouse en moitas bacterias gramnegativas, aínda que a súa función foi máis estudada en Escherichia coli, onde participa na secreción de bacteriocinas e ten un amplo espectro de substratos, especialmente fosfatidilcolina sobre a que realiza actividades de fosfolipase A1 e A2, liberando ácidos graxos e lisofosfolipidos. A liberación de baceriocinas desencadéase por acción dunha proteína lítica chamada proteína liberadora de bacteriocina (BRP), seguido dunha acumulación dependente de fosfolipase de lisofosfolípidos e ácidos graxos na membrana externa.[2] Os produtos de reacción potencian a permeabilidade da membrana externa, o que permite a secreción semiespecífica das bacteriocinas. Outra función especulativa da OMPLA está relacionada coa tolerancia a solventes orgánicos da bacteria.
Estruturalmente consiste nun barril beta de 12 febras antiparalelas cun lado convexo e outro plano. Os residuos do sitio activo están expostos ao exteior da cara plana do barril beta. A actividade do encima está regulada por dimerizción reversible. As interaccións do dímero ocorren exclusivamente nas partes incrustadas na membrana do lado plano do barril beta, e os residuos polares incrustados nun ambiente apolar constitúen as interaccións fundamentais. Os residuos de Ser e His do sitio activo están localizados no exterior do barril beta, no lado da capa externa da bicapa lipídica da membrana externa. Esta localización indica que en condicións normais o substrato e o sito activo están fisicamente separados, xa que os fosfolípidos de E. coli están situados exclusivamente na capa interna da bicapa da membrana externa.[3]
Notas
editar- ↑ Horrevoets, A. J.; Verheij, H. M.; De Haas, G. H. (1991). "Inactivation of Escherichia coli outer-membrane phospholipase a by the affinity label hexadecanesulfonyl fluoride. Evidence for an active-site serine". European journal of biochemistry / FEBS 198 (1): 247–253. PMID 2040286. doi:10.1111/j.1432-1033.1991.tb16008.x.
- ↑ Snijder, H. J.; Timmins, P. A.; Kalk, K. H.; Dijkstra, B. W. (2003). "Detergent organisation in crystals of monomeric outer membrane phospholipase A". Journal of structural biology 141 (2): 122–131. PMID 12615538. doi:10.1016/S1047-8477(02)00579-8.
- ↑ InterPro: IPR003187