Barril beta
Un barril beta é unha estrutura típica dalgunhas proteínas formada por unha serie de láminas beta que se torcen e enrolan para formar unha estrutura pechada na cal a primeira cadea de láminas beta se une á última por medio de enlaces por ponte de hidróxeno. Estas láminas beta xeralmente dispóñense de forma antiparalela. As estruturas de barril encóntranse comunmente en porinas e outras proteínas que atravesan membranas celulares e proteínas que se unen a ligandos hidrofóbicos no centro do barril, como é o caso das lipocalinas. As estruturas de barril tipo porinas están codificadas por ata o 2-3% dos xenes dunha bacteria gramnegativa.[1] En moitos casos as cadeas conteñen unha alternancia de residuos aminoácidos polares e hidrofóbicos, de modo que os residuos hidrofóbicos están orientados cara ao interior do barril para formar un núcleo hidrofóbico e os residuos polares están orientados cara ao exterior do barril sobre a superficie exposta ao solvente. As porinas e outras proteínas de membrana que conteñen barrís beta poden reverter este patrón, presentando os residuos hidrófobos orientados cara ao exterior, onde están en contacto con lípidos, e os residuos hidrófilos orientados cara ao interior do poro. Todos os barrís beta poden clasificarse en función de dous parámetros: o número de cadeas na lámina beta, n, e o "número de cizalla", S, unha medida da forma alternada das cadeas das láminas beta.[2] Estes dous parámetros (n e S) relaciónanse co ángulo de inclinación das cadeas de láminas beta en relación co eixe do barril.[3][4]
Tipos de barrís beta
editarA gran maioría dos barrís beta posúen unha das seguintes topoloxías:
Sandwich
editarO barrís beta de tipo sandwich (up-and-down beta barrels) son os de topoloxía máis simple e consisten nunha serie de láminas beta, cada unha das cales establece pontes de hidróxeno coas láminas inmediatamente anterior e posterior na secuencia primaria.
Greca
editarOs de tipoloxía en greca (Greek key, nome dunha especie de greca decorativa) están formados por láminas beta adxacentes no espazo pero non en secuencia. Estes barrís beta xeralmente consisten en polo menos un motivo estrutural en greca unido a unha forquita beta, ou dúas chaves gregas sucesivas. A plastocianina é un exemplo.
Brazo de xitano
editarO barril tipo brazo de xitano (con forma que lembra a dese doce, en inglés jellyroll) ou remuíño, é unha estrutura complexa non local na cal catro pares de láminas beta antiparalelas e unha soa delas adxacente en secuencia, están "envoltas" tridimensionalmente para adoptar a forma dun barril.
Algunhas funcións dos barrís beta
editarPorinas
editarNas porinas son comúns estruturas beta de dezaseis ou dezaoito cadeas, que funcionan como transportadores de ións e pequenas moléculas que non poden difundir directamente a través da membrana. Ditas estruturas aparecen nas membranas externas das paredes celulares das bacterias gramnegativas, cloroplastos, e mitocondrias. O poro central da proteína está tapizado de residuos cargados dispostos de modo que as cargas positivas e negativas se sitúen en lados opostos do poro. Un longo bucle entre dúas láminas beta tapa parcialmente o canal central; o tamaño exacto e a conformación do bucle axudan a discriminar entre as moléculas que pasan a través do transportador.
Lipocalinas
editar
As lipocalinas son proteínas de barril beta tipicamente de oito cadeas que son a miúdo secretadas ao medio extracelular. A súa característica máis distintiva é a súa capacidade de unirse e transportar pequenas moléculas hidrofóbicas nunha estrutura con forma de cáliz en barril beta. Exemplos desta familia son as proteínas que se ligan ao retinol (RBPs) e a proteínas urinarias maiores (Mups). As RBP únense ao retinol (vitamina A) e transpórtano, e as Mups únense a varias pequenas feromonas, como a 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol (abreviada como SBT ou DHT), a 6-hidroxi-6-metil-3-heptanona (HMH) e a 2,3 dihidro-exo-brevicomina (DHB).[6][7][8]
Notas
editar- ↑ Wimley WC. (2003). "The versatile beta-barrel membrane protein". Curr Opin Struct Biol 13(4): 404–11. PMID 12948769.
- ↑ Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis". J Mol Biol 236 (5): 1369–81. PMID 8126726. doi:10.1016/0022-2836(94)90064-7.
- ↑ Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). "Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures". J Mol Biol 236 (5): 1382–400. PMID 8126727. doi:10.1016/0022-2836(94)90065-5.
- ↑ Liu WM. (1998). "Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics". J Mol Biol 275(4): 541-5. PMID 9466929.
- ↑ Böcskei Z, Groom CR, Flower DR; et al. (1992). "Pheromone binding to two rodent urinary proteins revealed by X-ray crystallography". Nature 360 (6400): 186–8. PMID 1279439. doi:10.1038/360186a0.
- ↑ Halpern M, Martínez-Marcos A (2003). "Structure and function of the vomeronasal system: an update". Progress in Neurobiology 70 (3): 245–318. PMID 12951145. doi:10.1016/S0301-0082(03)00103-5.
- ↑ Timm DE, Baker LJ, Mueller H, Zidek L, Novotny MV (2001). "Structural basis of pheromone binding to mouse major urinary protein (MUP-I)". Protein Science 10 (5): 997–1004. PMC 2374202. PMID 11316880. doi:10.1110/ps.52201.
- ↑ Armstrong SD, Robertson DH, Cheetham SA, Hurst JL, Beynon RJ (2005). "Structural and functional differences in isoforms of mouse major urinary proteins: a male-specific protein that preferentially binds a male pheromone". The Biochemical Journal 391 (Pt 2): 343–50. PMC 1276933. PMID 15934926. doi:10.1042/BJ20050404.