Abrir o menú principal
Porina específica para a sacarosa de Salmonella typhimurium, unha bacteria gramnegativa. PDB-1A0S.
Un monómero da mesma proteína anterior en vista lateral, que ilustra a estrutura en barril beta antiparalela.

As porinas son proteínas con estrutura de barril beta que abranguen todo o grosor dunha membrana da célula e actúan como un poro a través do cal pode producirse a difusión pasiva de certas moléculas.[1][2] A diferenza doutras proteínas de transporte de membrana, as porinas son grandes dabondo como para permitir a difusión pasiva a través delas, é dicir, actúan como canais que son específicos para diferentes tipos de moléculas. Están presentes na membrana externa das bacterias gramnegativas e tamén nalgunhas grampositivas do grupo Mycolata (actinomicetes que conteñen ácido micólico), as mitocondrias, e os cloroplastos.

A descuberta das porinas foi atribuída a Hiroshi Nikaido, ao que se lle deu o sobrenome de "o porinólogo".[3]

EstruturaEditar

As porinas están compostas por cadeas β, que están, en xeral, unidas por xiros beta no lado citoplásmico e por longos bucles de aminoácidos no outro. As cadeas β dispóñense de modo antiparalelo e forman un tubo cilíndrico, chamado barril β.[4] A composición de aminoácidos das cadeas β das porinas é peculiar porque os residuos de aminoácidos polares e non polares son alternantes. Isto significa que os residuos non polares quedan mirando cara á fóra e interaccionan coa membrana lipídica non polar, mentres que os residuos polares están orientados cara á dentro mirando ao interior do barril beta para interaccionaren co canal acuoso.

O canal da porina está parcialmente bloqueado por un bucle (o ollo do poro), que se proxecta dentro da cavidade. En xeral, encóntrase entre as cadeas 5 e 6 de cada barril, e define o tamaño dos solutos que poden atravesar o canal. Está revestido case exclusivamente con aminoácidos cargados dispostos a cada lado do canal, creando un campo eléctrico transversal a través do poro. O ollo do poro ten un excedente local de cargas negativas por ter catro residuos de ácido glutámico e sete de ácido aspártico (xunto cun residuo de histidina, dous de lisinas e tres de arxininas, que non o compensan), e está parcialmente compensado coa unión de dous ións calcio, e pénsase que esta disposición asimétrica da molécula ten unha influencia na selección das moléculas que poden pasar a través do canal.[5]

Funcións celularesEditar

Nas bacterias gramnegativas, a membrana interna é a principal barreira de permeabilidade, mentres que a membrana externa contén porinas, que a fan moi permeable a moléculas de aproximadamente 1500 daltons. As moléculas de tamaño medio ou cargadas que se deben transportar a través da membrana, móvense a través das porinas.

As porinas controlan tipicamente a difusión de pequenos metabolitos como azucres, ións, e aminoácidos.

As porinas son quimicamente selectivas, xa que transportan só un grupo de compostos (por exemplo, carbohidratos[6]), ou mesmo poden ser específicas para un só composto[7]. Os antibióticos beta-lactámicos e a fluoroquinolona deben pasar a través das porinas para chegaren aos seus obxectivos nas bacterias gramnegativas[8][9]. As bacterias poden desenvolver resistencia a estes antibióticos por medio de mutacións no xene que codifica as porinas.

Outras "porinas"Editar

Hai outras proteínas que forman poros ou canais nas membranas que conteñen o nome porina, pero que son completamente distintas. As nucleoporinas son proteínas que facilitan o transporte a través dos poros nucleares da envoltura nuclear eucariótica, polo que son distintas das porinas de tipo bacteriano e clasifícanse á parte. As acuaporinas son outrro tipo de proteínas que forman canais acuosos nas membranas das células, tamén totalmente diferentes ás bacterianas, cunha estrutura formada por hélices alfa.

NotasEditar

  1. B. K. Jap and P. J. Walian. Structure and functional mechanism of porins. APS. Phisiological Reviews. [1]
  2. MeshName - Porins
  3. Klebba PE (2005). "The porinologist". J. Bacteriol. 187 (24): 8232–6. PMC 1317029. PMID 16321927. doi:10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005. 
  4. Schirmer T (1998). "General and specific porins from bacterial outer membranes". J. Struct. Biol. 121 (2): 101–9. PMID 9615433. doi:10.1006/jsbi.1997.3946. 
  5. Branden and Tooze, Introduction to Protein Structure, second edition
  6. EMBL-EBI. Carbohydrate-selective porin OprB (IPR007049)
  7. Transporter classification database
  8. Chloë E. James, Mathias Winterhalter, Jean-Marie Pagès. The porin and the permeating antibiotic: a selective diffusion barrier in Gram-negative bacteria. Journal: Nature Reviews Microbiology - NAT REV MICROBIOL , vol. 6, no. 12, pp. 893-903, 2008. [2][Ligazón morta]
  9. Jean-Marie Pagès, Chloë E. James & Mathias Winterhalter. The porin and the permeating antibiotic: a selective diffusion barrier in Gram-negative bacteria. Nature Reviews Microbiology 6, 893-903 (December 2008). doi:10.1038/nrmicro1994. [3]

Véxase taménEditar

Ligazóns externasEditar

  • Visión xeral da Universidade de Hamburgo
  • UMichOPM|families|superfamily|181 [4] - Porina OmpG
  • UMichOPM|families|superfamily|31 [5] - Porinas triméricas
  • UMichOPM|families|superfamily|32 [6] - Porinas de azucres