Dominio kringle
Os dominios kringle son dominios proteicos autónomos que se dobran formando grandes bucles estabilizados por tres pontes disulfuro. Son importantes nas interaccións proteína-proteína con factores de coagulación. A denominación kringle procede do nome dun pastel tipo rosquilla escandinavo cuxa forma lembra á deste dominio.
 Fragmento de protrombina bovina en complexo co calcio e lisofosfatidilserina. A proteína asóciase coa membrana por medio do seu dominio GLA en hélice alfa. O dominio kringle adxacente é de estrutura beta (en amarelo). | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Símbolo | Kringle | ||||||||
| Pfam | PF00051 | ||||||||
| InterPro | IPR000001 | ||||||||
| SMART | KR | ||||||||
| PROSITE | PDOC00020 | ||||||||
| SCOPe | 1pk4 / SUPFAM | ||||||||
| OPM superfamily | 115 | ||||||||
| OPM protein | 1h8p | ||||||||
| CDD | cd00108 | ||||||||
| |||||||||
Os dominios kringle atopáronse no plasminóxeno, factores de crecemento de hepatocitos, protrombina e apolipoproteína(a).
Os dominios kringle encóntranse nas proteínas de coagulación sanguínea e fibrinolíticas. Crese que estes dominios xogan un papel na unión de mediadores (por exemplo, membranas, outras proteínas ou fosfolípidos) e na regulación da actividade proteolítica.[1][2][3] Os dominios kringle[4][5][6] caracterízanse por ter unha estrutura en triplo bucle con tres pontes disulfuro, cuxa conformación é definida por varios enlaces de hidróxeno e pequenos fragmentos de folla beta antiparalela. Atópanse en diverso número de copias nalgunhas proteínas plasmáticas como a protrombina e activador do plasminóxeno de tipo uroquinase, que son serina proteases que pertencen á familia de peptidases S1A de MEROPS.
Proteínas humanas que conteñen este dominio editar
ATF; F12; F2; HABP2; HGF; HGFAC; KREMEN1; KREMEN2; LPA; LPAL2; MST1; PIK3IP1; PLAT; PLAU; PLG; PRSS12; ROR1; ROR2;
Notas editar
- ↑ Fujikawa K, McMullen BA (1985). "Amino acid sequence of the heavy chain of human alpha-factor XIIa (activated Hageman factor)". J. Biol. Chem. 260 (9): 5328–5341. PMID 3886654.
- ↑ Patthy L, Trexler M, Banyai L, Varadi A, Vali Z (1984). "Kringles: modules specialized for protein binding. Homology of the gelatin-binding region of fibronectin with the kringle structures of proteases". FEBS Lett. 171 (1): 131–136. PMID 6373375. doi:10.1016/0014-5793(84)80473-1.
- ↑ Atkinson RA, Williams RJ (1990). "Solution structure of the kringle 4 domain from human plasminogen by 1H nuclear magnetic resonance spectroscopy and distance geometry". J. Mol. Biol. 212 (3): 541–552. PMID 2157850. doi:10.1016/0022-2836(90)90330-O.
- ↑ Castellino FJ, Beals JM (1987). "The genetic relationships between the kringle domains of human plasminogen, prothrombin, tissue plasminogen activator, urokinase, and coagulation factor XII". J. Mol. Evol. 26 (4): 358–369. PMID 3131537. doi:10.1007/BF02101155.
- ↑ Patthy L (1985). "Evolution of the proteases of blood coagulation and fibrinolysis by assembly from modules". Cell 41 (3): 657–663. PMID 3891096. doi:10.1016/S0092-8674(85)80046-5.
- ↑ Takahashi K, Ikeo K, Gojobori T (1991). "Evolutionary origin of numerous kringles in human and simian apolipoprotein(a)". FEBS Lett. 287 (1): 146–148. PMID 1879523. doi:10.1016/0014-5793(91)80036-3.