As sulfatases EC 3.1.6.- son un tipo de encimas da clase das esterases que catalizan a hidrólise de ésteres sulfato, quitando grupos sulfato dos seus substratos. Estes encimas poden actuar sobre unha gran variedade de substratos, entre os que están esteroides, carbohidratos e proteínas. Os ésteres sulfato poden formarse tamén a partir de varios alcohois e aminas. Neste último caso os N-sulfatos resultantes poden denominarse sulfamatos.

Identificadores
SímboloSulfatase
PfamPF00884
InterProIPR000917
PROSITEPDOC00117
SCOPe1auk / SUPFAM
OPM superfamily24
OPM protein1p49

As sulfatases exercen importantes funcións no ciclo do xofre no medio ambiente, na degradación de glicosaminoglicanos sulfatados e glicolípidos no lisosoma, e na remodelación de glicosaminoglicanos sulfatados no espazo extracelular. Xunto coas sulfotransferases, as sulfatases forman a principal maquinaria catalítica para a síntese e degradación de ésteres sulfato.

Distribución e importancia

editar

Atópanse sulfatases desde bacterias a organismos superiores. Nos eucariotas superiores encóntranse nos espazos intra e extracelulares. A esteroide sulfatase exprésase en moitos tecidos do corpo, o que permite que os esteroides sintetizados nas glándulas adrenais e gónadas sexan desulfatados trala súa distribución polo sistema circulatorio. Un gran número de sulfatases están localizadas nos lisosomas, un orgánulo dixestivo ácido da célula. As sulfatases lisosómicas clivan diversos carbohidratos sulfatados, como os glicosaminoglicanos sulfatados e os glicolípidos. Poden orixinarse defectos xenéticos que afectan á actividade das sulfatases debido a mutacións en sulfatases individuais e isto ten como resultado certos trastornos de almacenamento lisosómico cun espectro de fenotipos que comprende diversos defectos no desenvolvemento físico e intelectual.

Estrutura tridimensional

editar

As seguintes sulfatases están relacionadas estruturalmente baseándose na súa homoloxía de secuencias:[1][2][3]

Proteínas humanas que conteñen este dominio

editar

ARSA; ARSB; ARSD; ARSE; ARSF; ARSG; ARSH; ARSI; ARSJ; ARSK; GALNS; GNS; IDS; PIGG; SGSH; STS; SULF1; SULF2;

  1. von Figura K, Vingron M, Schmidt B, Meyer HE, Peters C, Rommerskirch W, Rupp K, Pohlmann R, Zuhlsdorf M (1990). "Phylogenetic conservation of arylsulfatases. cDNA cloning and expression of human arylsulfatase B". J. Biol. Chem. 265 (6): 3374–3381. PMID 2303452. 
  2. Wilson PJ, Morris CP, Anson DS, Occhiodoro T, Bielicki J, Clements PR, Hopwood JJ (1990). "Hunter syndrome: isolation of an iduronate-2-sulfatase cDNA clone and analysis of patient DNA". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (21): 8531–8535. PMC 54990. PMID 2122463. doi:10.1073/pnas.87.21.8531. 
  3. Grossman AR, de Hostos EL, Schilling J (1989). "Structure and expression of the gene encoding the periplasmic arylsulfatase of Chlamydomonas reinhardtii". Mol. Gen. Genet. 218 (2): 229–239. PMID 2476654. doi:10.1007/BF00331273. 

Véxase tamén

editar

Ligazóns externas

editar

Este artigo incorpora texto en dominio público procedente de Pfam e InterPro IPR000917.