Abrir o menú principal
Ovo cru. A ovoalbumina encóntrase na clara do ovo.
Estrutura da ovoalbumina (PDB 1OVA)

A ovoalbumina (abreviada OVA[1]) é a principal proteína que se encontra na clara de ovo, na que supón o 60-65% da proteína total.[2] A función exacta da ovoalbumina é descoñecida, aínda que se cre que é unha proteína de almacenamento.[3] Outra posible función ten que ver coa capacidade que posúe a ovoalbumina de anular os encimas dixestivos, polo que podería ser un mecanismo protector contra as bacterias exteriores agresoras do ovo. É unha proteína de grande valor biolóxico porque ten a maioría dos aminoácidos esenciais. Desnaturalízase facilmente ao axitar a clara e coa temperatura coagula entre os 72 e 84 °C.[4] Pode utilizarse como ovoproduto substituto alimentario do ovo. A ovoalbumina ten unha homoloxía de secuencias e tridimensional coa superfamilia da serpina, pero a diferenza de moitas serpinas non é un inhibidor das serina proteases.[5]

Índice

AplicaciónsEditar

A ovoalbumina é unha proteína con importantes aplicacións en diversas áreas da investigación, como as seguintes:

  • Estudos xerais da estrutura e propiedades das proteínas (porque se pode dispoñer facilmente de grandes cantidades dela).
  • Estudos da estrutura e función das serpinas (o feito de que a ovoalbumina non inhiba as serina proteases significa que comparando a súa estrutura coa das serpinas inhibitorias, poden determinarse as características estruturais necesarias para a inhibición).
  • Proteómica (a ovoalbumina da clara de ovo utilízase comunmente como marcador de peso molecular para calibrar os xeles de electroforese).
  • Inmunoloxía (utilizada xeralmente para estimular unha reacción alérxica en suxeitos proba).

EstruturaEditar

A ovolbumina de galiña consta de 385 aminoácidos, e a súa masa molecular relativa é 45 kDa.[6] A ovoalbumina tamén ten varias modificacións, como a acetilación N-terminal (G1), fosforilación (S68, S344), e glicosilación (N292).[6] É rica nos aminoácidos xofrados cisteína e metionina, e presenta 4 grupos sulfhidrilo e forma dúas pontes disulfuro; ditas pontes aumentan cando se almacena a proteína.[4] Como contén fósforo e glícidos unidos é unha fosfoglicoproteína, que está integrada por tres fraccións (A1, A2 e A3 na proporción 85:12:3) con distinto contido de fósforo.[4]

A ovoalbumina segrégana as células do epitelio do oviduto e pasa a formar parte do ovo, xa que non se orixina no óvulo orixinal nin nas súas cubertas. A diferenza do que ocorre coas secuencias sinal da maioría das proteínas que son segregadas, a secuencia sinal da ovoalbumina non se elimina posteriormente. Ademais, esta secuencia non está situada directamente no extremo N-terminal, senón internamente, empezando no residuo 21 e finalizando no residuo 47.[7]

MedicinaEditar

En casos onde se sospeita que existe un envelenamento por metais pesados (como o ferro), pode administrarse a ovoalbumina como tratamento,[8] xa que quela os metais pesados e atrapa os ións metálicos nos grupos sulfhidrilo da proteína. A quelación impide a absorción dos metais no tracto gastrointestinal e impide o envelenamento.

A ovoalbumina pode orixinar alerxias ao ovo nalgunhas persoas.

NotasEditar

  1. Sano Kunio; Kanna Haneda; Gen Tamura; Kunio Shirato (1999). "Ovalbumin (OVA) and Mycobacterium tuberculosis Bacilli Cooperatively Polarize Anti-OVA T-helper (Th) Cells toward a Th1-Dominant Phenotype and Ameliorate Murine Tracheal Eosinophilia". Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 20 (6): 1260–1267. doi:10.1165/ajrcmb.20.6.3546. Consultado o 28 de decembro de 2011. 
  2. Huntington JA; Stein PE (2001). "Structure and properties of ovalbumin.". Journal of Chromatography B 756 (1-2): 189–198. PMID 11419711. doi:10.1016/S0378-4347(01)00108-6. 
  3. Gettins PGW (2002) Serpin structure, mechanism, and function. Chemical Reviews 102(12): 4751-4804.
  4. 4,0 4,1 4,2 Angel Gil Hernandez. Tratado de Nutrición: Composición y Calidad Nutritiva de los alimentos., Volumen 2. Google books. [1]
  5. Hu H.Y., Du H.N. (2000). "Alpha to Beta Structural Transformation of Ovalbumin: Heat and pH Effects". Journal of Protein Chemistry 19 (3): 177–183. PMID 10981809. doi:10.1023/A:1007099502179. 
  6. 6,0 6,1 Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJG, Fothergill LA, Fothergill JE (1981) The complete amino-acid sequence of hen ovalbumin. European Journal of Biochemistry 115(2): 335.
  7. Robinson A, Meredith C, Austen BM (1986) Isolation and properties of the signal region from ovalbumin. FEBS Letters 203(2): 243-246.
  8. Dominiczak M, Baynes J, Medical Biochemistry, 2d edition (2004), p59.

Véxase taménEditar

Outros artigosEditar

Ligazóns externasEditar