O citocromo b é a principal subunidade dos complexos transmembrana do bc1 e b6f da cadea respiratoria e fotosintética, respectivamente, onde intervén no transporte de electróns e bombeo de protóns.[1][2]

Citocromo b
Identificadores
SímboloCytochrom_B_N
PfamPF00033
InterProIPR005797
PROSITEPDOC00171
SCOPe3bcc / SUPFAM
TCDB3.D.3
OPM superfamily3
OPM protein3h1j
CDDcd00284

Función

editar

Na mitocondria dos eucariotas e en procariotas aeróbicos, o citocromo b é un compoñente do Complexo III da cadea respiratoria (EC 1.10.2.2), tamén chamado complexo bc1 ou ubiquinol-citocromo c redutase. Nos cloroplastos das plantas e cianobacterias, hai unha proteína análoga, o citocromo b6, que é un compoñente da plastoquinona-plastocianina redutase (EC 1.10.99.1), tamén chamado complexo b6f. O complexo bc1 está tamén presente no sistema fotosintético da fase luminosa das bacterias púrpuras e as verdes do xofre. Estes complexos están implicados no transporte de electróns e bombeo de protóns para crear unha forza protón motriz. O gradiente de protóns que axuda a xerar este complexo de citocromos utilízase finalmente para a xeración de ATP. Por tanto, estes complexos teñen unha misión vital nas células.[3]

Estrutura

editar

O citocromo b/b6[4][5] é unha proteína integral de membrana de aproximadaemnte 400 residuos de aminoácidos que probablemente ten 8 segmentos transmembrana. Nas plantas e cianobacterias, o citocromo b6 consta de dúas subunidades codificadas polos xenes petB e petD. O citocromo b/b6 se une non covalentemente a dous grupos hemo, denominados b562 e b566. Crese que os ligandos dos átomos de ferro destes dous grupos hemo son catro residuos de histidina conservados.

Uso en filoxenética

editar

O xene do citocromo b utilízase con frecuencia como unha rexión do ADN mitocondrial que serve para determinar as relacións filoxenéticas entre as especies debido á súa variabilidade de secuencia. Considérase que é moi útil para determinar as relacións dentro dunha familia ou un xénero. Os estudos comparativos sobre o citocromo b deron lugar a novos esquemas de clasificación e foron utilizados para asignar as especies novas descritas a un xénero, e para entender con maior profundidade as relacións evolutivas.[6]

Importancia clínica

editar

As mutacións no citocromo b orixinan principalmente unha intolerancia ao exercicio en pacientes humanos, e en casos máis raros, informouse de patoloxías multisistémicas graves.[7]

As mutacións puntuais no citocromo b de Plasmodium falciparum e P. berghei están asociadas coa resistencia á droga antimalárica atovaquone.[8]

Xenes humanos

editar

Os xenes humanos que codifican as proteínas citocromo b son:

  • CYB5A – citocromo b5 tipo A (microsomal)
  • CYB5B – citocromo b5 tipo B (membrana mitocondrial externa)
  • CYBASC3 – citocromo b, dependente de ascorbato 3
  • MT-CYB – citocromo b codificado nas mitocondrias.
  1. Howell N (August 1989). "Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis". J. Mol. Evol. 29 (2): 157–69. PMID 2509716. doi:10.1007/BF02100114. 
  2. Esposti MD, De Vries S, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T, Meyer A (July 1993). "Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein". Biochim. Biophys. Acta 1143 (3): 243–71. PMID 8329437. doi:10.1016/0005-2728(93)90197-N. 
  3. Blankenship, Robert (2009). Molecular Mechanisms of Photosynthesis. Blackwell Publishing. pp. 124–132. 
  4. Howell N (1989). "Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis". J. Mol. Evol. 29 (2): 157–169. PMID 2509716. doi:10.1007/BF02100114. 
  5. Esposti MD, Crimi M, Ghelli A, Patarnello T, Meyer A, De Vries S (1993). "Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein". Biochim. Biophys. Acta 1143 (3): 243–271. PMID 8329437. doi:10.1016/0005-2728(93)90197-N. 
  6. Castresana, J. (2001). "Cytochrome b Phylogeny and the Taxonomy of Great Apes and Mammals". Molecular Biology and Evolution 18 (4): 465–471. PMID 11264397. 
  7. Blakely EL, Mitchell AL, Fisher N, Meunier B, Nijtmans LG, Schaefer AM, Jackson MJ, Turnbull DM, Taylor RW (July 2005). "A mitochondrial cytochrome b mutation causing severe respiratory chain enzyme deficiency in humans and yeast". FEBS J. 272 (14): 3583–92. PMID 16008558. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04779.x. 
  8. Siregar JE, Syafruddin D, Matsuoka H, Kita K, Marzuki S (June 2008). "Mutation underlying resistance of Plasmodium berghei to atovaquone in the quinone binding domain 2 (Qo(2)) of the cytochrome b gene". Parasitology International 57 (2): 229–32. PMID 18248769. doi:10.1016/j.parint.2007.12.002. 

Véxase tamén

editar

Outros artigos

editar

Ligazóns externas

editar