Citocromo b5

1jex cyto b5.png
Citocromo b5 de rata unido ao hemo
Citocromo b5
Identificadores
Símbolo CYB5A
Símbolos alt. CYB5
Entrez 1528
HUGO 2570
OMIM 250790
PDB 1JEX
RefSeq NM_001914
UniProt P00167
Outros datos
Locus Cr. 18 q23

Os citocromos b5 son hemoproteínas transportadoras de electróns moi ubicuas, que se encontran en animais, plantas, fungos e bacterias fotosintéticas púrpuras. As variantes microsómicas e mitocondriais están unidas a membrana, mentres que as de bacterias, eritrocitos e outros tecidos son hidrosolubles. A familia das proteínas similares ao citocromo b5 comprende (ademais dos propios citocromos b5) dominios de hemoproteínas asociados covalentemente con outros dominios redox no flavocitocromo citocromo b2 (L-lactato deshidroxenase (EC 1.1.2.3), sulfito oxidase (EC 1.8.3.1 1.8.3.1), nitrato redutases de plantas e fungos (EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3), e as proteínas de fusión de plantas e fungos citocromo b5/acil lípido desaturase.

Citocromo b5
Identificadores
Símbolo Cyt_B5
Pfam PF00173
InterPro IPR001199
PROSITE PDOC00170

EstruturaEditar

Coñécense as estruturas tridimensionais de varios citocromos b5 e do flavocitocromo b2 de lévedos. O pregamento pertence ao tipo α+β, con dous núcleos hidrofóbicos en cada lado da folla β. O núcleo hidrofóbico máis grande constitúe o peto para a unión do hemo, pechado en cada lado por un par de hélices conectadas por un xiro. O núcleo hidrofóbico máis pequeno pode ter só un papel estrutural e está formado por segmentos N-terminais e C-terminais próximos espacialmente. Dous residuos de histidina proporcionan o quinto e o sexto ligandos do hemo, e o bordo propionato do grupo hemo sitúase na abertura da fenda onde está o hemo. Hai dous isómeros do citocromo b5, denominados formas A (maior) e B (menor), que difiren por unha rotación de 180° do hemo arredor dun eixe definido polos carbonos α- e γ-meso.

Citocromo b5 nalgunhas reaccións bioquímicasEditar

EC 1.6.2.2 citocromo-b5 redutase

NADH + H+ + 2 ferricitocromo b5 → NAD+ + 2 ferrocitocromo b5

EC 1.10.2.1 L-ascorbato—citocromo-b5 redutase

L-ascorbato + ferricitocromo b5 → monodeshidroascorbato + ferrocitocromo b5

EC 1.14.18.2 CMP-N-acetilneuraminato monooxixenase

CMP-N-acetilneuraminato + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → CMP-N-glicoloilneuraminato + 2 ferricitocromo b5 + H2O

EC 1.14.19.1 estearoíl-CoA 9-desaturase

estearoíl-CoA + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → oleoíl-CoA + 2 ferricitocromo b5 + H2O

EC 1.14.19.3 linoleoíl-CoA 9-desaturase

linoleoíl-CoA + 2 ferrocitocromo b5 + O2 + 2 H+ → γ-linolenoíl-CoA + 2 ferricitocromo b5 + H2O

ReferenciasEditar

  • Lederer, F. (1994). "The cytochrome b5-fold: an adaptable module". Biochimie 76 (7): 674–692. PMID 7893819. doi:10.1016/0300-9084(94)90144-9. 
  • Napier, J.A., Michaelson, L.V. and Sayanova, O. (2003). "The role of cytochrome b5 fusion desaturases in the synthesis of polyunsaturated fatty acids". Prostaglandins, Leukotrienes and Essential Fatty Acids 68 (2): 135–143. PMID 12538077. doi:10.1016/S0952-3278(02)00263-6. 
  • Rivera, M., Barillas-Mury, C., Christensen, K.A., Little, J.W., Wells, M.A. and Walker, F.A. (1992). "Gene synthesis, bacterial expression, and 1H NMR spectroscopic studies of the rat outer mitochondrial membrane cytochrome b5". Biochemistry 31 (48): 12233–12240. PMID 1333795. doi:10.1021/bi00163a037. 
  • Schenkman, J.B. and Jansson, I. (2003). "The many roles of cytochrome b5". Pharmacol. Ther. 97 (2): 139–152. PMID 12559387. doi:10.1016/S0163-7258(02)00327-3. 

Véxase taménEditar

Outros artigosEditar

Ligazóns externasEditar

  • PDB 1B5A - Estrutura do citocromo b5 de rata (forma A)
  • PDB 1B5B - Estrutura do cotocromo b5 de rata (forma B)
  • PDB 1CXY - Estrutura de raios X do citocromo b558 de Ectothiorhodospira vacuolata
  • OMIM 250790 - Methemoglobinemia debido a unha debiciencia no citocromo b5.