Adenosín difosfato ribosa
A adenosín difosfato ribosa (ADPR ou ADP ribosa) é un éster formado entre unha ribosa e o último fosfato do ADP (que á súa vez contén outra ribosa). O ADPR fórmao o encima poli ADP ribosa polimerase. Este encima detecta as roturas de febra simple do ADN danado, únese a elas e crea neses puntos unha cadea polimérica de ADPR, o que marca o ADN para a súa reparación; despois da reparación estas cadeas de ADPR son eliminadas.[1] O ADPR créase tamén a partir da ADP-ribosa cíclica (ADPRc) polo encima CD38 usando o dinucleótido de nicotinamida e adenina (NAD+) como cofactor.[1]
| Adenosín difosfato ribosa | |
|---|---|
 | |
 | |
 | |
Outros nomes ADP ribosa | |
| Identificadores | |
| Número CAS | 20762-30-5 |
| PubChem | 439200 |
| ChemSpider | 388340 |
| UNII | XV3S4KV26E |
| MeSH | Adenosine+Diphosphate+Ribose |
| ChEMBL | CHEMBL1161865 |
| Imaxes 3D Jmol | Image 1 |
| |
| |
| Propiedades | |
| Fórmula molecular | C15H23N5O14P2 |
| Masa molar | 559,32 g mol−1 |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. | |
O ADPR únese e activa a canle iónica TRPM2.[2] O ADPR é o agonista máis potente da canle TRPM2.[3] O ADPRc tamén se une ao TPRM2 e a acción de ambas as moléculas é sinérxica, xa que cada unha das moléculas potencia a acción da outra na activación desta canle.[4]
A toxina diftérica bloquea a síntese de proteínas por tansferencia de ADP-ribosa desde o NAD+ a un residuo do aminoácido especial diftamida do EEF2, que é un factor proteico necesario para a síntese de proteínas eucariota.[5][6]
Notas editar
- ↑ 1,0 1,1 Braidy N, Berg J, Clement J, Sachdev P (2019). "Role of Nicotinamide Adenine Dinucleotide and Related Precursors as Therapeutic Targets for Age-Related Degenerative Diseases: Rationale, Biochemistry, Pharmacokinetics, and Outcomes". Antioxidants & Redox Signaling 10 (2): 251–294. PMC 6277084. PMID 29634344. doi:10.1089/ars.2017.7269.
- ↑ Fonfria E, Marshall IC, Benham CD, et al. (setembro de 2004). "TRPM2 channel opening in response to oxidative stress is dependent on activation of poly(ADP-ribose) polymerase". Br. J. Pharmacol. 143 (1): 186–92. PMC 1575275. PMID 15302683. doi:10.1038/sj.bjp.0705914.
- ↑ Yu P, Cai X, Liang Y, Yang W (2019). "Roles of NAD + and Its Metabolites Regulated Calcium Channels in Cancer". Molecules 25 (20): 4826. PMC 7587972. PMID 33092205. doi:10.3390/molecules25204826.
- ↑ Lee HC (2011). "Cyclic ADP-ribose and NAADP: fraternal twin messengers for calcium signaling". Science China Life Sciences 54 (8): 699–711. PMID 21786193. doi:10.1007/s11427-011-4197-3.
- ↑ Bennett MJ, Eisenberg D (setembro de 1994). "Refined structure of monomeric diphtheria toxin at 2.3 A resolution". Protein Science 3 (9): 1464–75. PMC 2142954. PMID 7833808. doi:10.1002/pro.5560030912.
- ↑ Bell CE, Eisenberg D (xaneiro de 1996). "Crystal structure of diphtheria toxin bound to nicotinamide adenine dinucleotide". Biochemistry 35 (4): 1137–49. PMID 8573568. doi:10.1021/bi9520848.
Véxase tamén editar
Outros artigos editar
|
Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír. |