Tapasina

TAPBP
Identificadores
Símbolo	TAPBP
Símbolos alt.	NGS17, TAPA, TPN, TPSN, proteína de unión á TAP (tapasina), proteína de unión a TAP
Entrez	6892
OMIM	601962
RefSeq	NP_003181
UniProt	O15533
Outros datos
Locus	Cr. 6 ( 33.3 – 33.31 Mb)

A tapasina ou glicoproteína asociada a TAP ou TAPBP é unha proteína que nos humanos está codificada polo xene TAPBP do cromosoma 6.

Función

O xene TAPBP codifica unha glicoproteína transmembrana que media na interacción entre moléculas do complexo maior de histocompatibilidade de clase I acabadas de ensamblar e o transportador asociado co procesamento de antíxenos (TAP), que é necesario para o transporte de péptidos antixénicos a través da membrana do retículo endoplasmático. Esta interacción facilita un óptimo cargamento do péptido na molécula do MHC de clase I. Poden unirse ata catro complexos do MHC de clase I e tapasina a unha soa molécula de TAP. A tapasina contén un motivo C-terminal de dobre lisina (KKKAE) que se sabe que mantén as proteínas de membrana no retículo endoplasmático. Nos humanos, o xene da tapasina encóntrase dentro do complexo maior de histocompatibilidade no cromosoma 6. O empalme alternativo orixina tres variantes de transcrición que codifican diferentes isoformas.

A tapasina é unha molécula procesadora de antíxenos presente no lume do retículo endoplasmático. Xoga un importante papel na maduración das moléculas MHC de clase I no lume do retículo endoplasmático. A tapasina é un compoñente do complexo de cargamento do péptido, e pode encontrarse asociada a moléuclas MHC de clase I despois de que a cadea pesada do MHC de clase I se asociou coa β2 microglobulina. O complexo de cargamento do péptido consta de TAP, tapasina, a MHC de clase I, calreticulina e ERp57. A tapasina recruta moléculas de MHC de clase I ao transportador de péptidos TAP, e tamén potencia o cargamento da MHC de clase I con péptidos de alta afinidade. Despois do cargamento das MHC de clase I con este ligando de alta afinidade, a interacción entre a tapasina e o MHC de clase I desaparece.

Interaccións

A tapasina presenta interaccións con:

• HLA-A, e
• TAP1

Véxase tamén

Outros artigos

• Transportador asociado co procesamento de antíxenos ("TAP")

Bibliografía

• Bailey A, Dalchau N, Carter R, Emmott S, Phillips A, Werner JM, Elliott T (October 2015). "Selector function of MHC I molecules is determined by protein plasticity". Scientific Reports 5: 14928. PMID 26482009. doi:10.1038/srep14928. 
• Williams AP, Peh CA, Purcell AW, McCluskey J, Elliott T (April 2002). "Optimization of the MHC class I peptide cargo is dependent on tapasin". Immunity 16 (4): 509–20. PMID 11970875. 
• Howarth M, Williams A, Tolstrup AB, Elliott T (August 2004). "Tapasin enhances MHC class I peptide presentation according to peptide half-life". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 101 (32): 11737–42. PMC 511045. PMID 15286279. doi:10.1073/pnas.0306294101. 
• Schneeweiss C, Garstka M, Smith J, Hütt MT, Springer S (June 2009). "The mechanism of action of tapasin in the peptide exchange on MHC class I molecules determined from kinetics simulation studies". Molecular Immunology 46 (10): 2054–63. PMID 19362740. doi:10.1016/j.molimm.2009.02.032. 
• Turnquist HR, Vargas SE, Schenk EL, McIlhaney MM, Reber AJ, Solheim JC (2002). "The interface between tapasin and MHC class I: identification of amino acid residues in both proteins that influence their interaction". Immunologic Research 25 (3): 261–9. PMID 12018464. doi:10.1385/IR:25:3:261. 
• Momburg F, Tan P (October 2002). "Tapasin-the keystone of the loading complex optimizing peptide binding by MHC class I molecules in the endoplasmic reticulum". Molecular Immunology 39 (3-4): 217–33. PMID 12200052. doi:10.1016/S0161-5890(02)00103-7. 
• Dissemond J, Kothen T, Mörs J, Weimann TK, Lindeke A, Goos M, Wagner SN (June 2003). "Downregulation of tapasin expression in progressive human malignant melanoma". Archives of Dermatological Research 295 (2): 43–9. PMID 12682852. doi:10.1007/s00403-003-0393-8. 
• Paulsson K, Wang P (June 2003). "Chaperones and folding of MHC class I molecules in the endoplasmic reticulum". Biochimica et Biophysica Acta 1641 (1): 1–12. PMID 12788224. doi:10.1016/S0167-4889(03)00048-X. 
• Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, Liu W, Gibbs RA (April 1996). "A "double adaptor" method for improved shotgun library construction". Analytical Biochemistry 236 (1): 107–13. PMID 8619474. doi:10.1006/abio.1996.0138. 
• Sadasivan B, Lehner PJ, Ortmann B, Spies T, Cresswell P (August 1996). "Roles for calreticulin and a novel glycoprotein, tapasin, in the interaction of MHC class I molecules with TAP". Immunity 5 (2): 103–14. PMID 8769474. doi:10.1016/S1074-7613(00)80487-2. 
• Lewis JW, Neisig A, Neefjes J, Elliott T (July 1996). "Point mutations in the alpha 2 domain of HLA-A2.1 define a functionally relevant interaction with TAP". Current Biology 6 (7): 873–83. PMID 8805302. doi:10.1016/S0960-9822(02)00611-5. 
• Yu W, Andersson B, Worley KC, Muzny DM, Ding Y, Liu W, Ricafrente JY, Wentland MA, Lennon G, Gibbs RA (April 1997). "Large-scale concatenation cDNA sequencing". Genome Research 7 (4): 353–8. PMC 139146. PMID 9110174. doi:10.1101/gr.7.4.353. 
• Li S, Sjögren HO, Hellman U, Pettersson RF, Wang P (August 1997). "Cloning and functional characterization of a subunit of the transporter associated with antigen processing". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94 (16): 8708–13. PMC 23091. PMID 9238042. doi:10.1073/pnas.94.16.8708. 
• Ortmann B, Copeman J, Lehner PJ, Sadasivan B, Herberg JA, Grandea AG, Riddell SR, Tampé R, Spies T, Trowsdale J, Cresswell P (August 1997). "A critical role for tapasin in the assembly and function of multimeric MHC class I-TAP complexes". Science 277 (5330): 1306–9. PMID 9271576. doi:10.1126/science.277.5330.1306. 
• Herberg JA, Sgouros J, Jones T, Copeman J, Humphray SJ, Sheer D, Cresswell P, Beck S, Trowsdale J (February 1998). "Genomic analysis of the Tapasin gene, located close to the TAP loci in the MHC". European Journal of Immunology 28 (2): 459–67. PMID 9521053. doi:10.1002/(SICI)1521-4141(199802)28:02<459::AID-IMMU459>3.0.CO;2-Z. 
• Lindquist JA, Jensen ON, Mann M, Hämmerling GJ (April 1998). "ER-60, a chaperone with thiol-dependent reductase activity involved in MHC class I assembly". The EMBO Journal 17 (8): 2186–95. PMC 1170563. PMID 9545232. doi:10.1093/emboj/17.8.2186. 
• Herberg JA, Beck S, Trowsdale J (April 1998). "TAPASIN, DAXX, RGL2, HKE2 and four new genes (BING 1, 3 to 5) form a dense cluster at the centromeric end of the MHC". Journal of Molecular Biology 277 (4): 839–57. PMID 9545376. doi:10.1006/jmbi.1998.1637. 
• Furukawa H, Kashiwase K, Yabe T, Ishikawa Y, Akaza T, Tadokoro K, Tohma S, Inoue T, Tokunaga K, Yamamoto K, Juji T (September 1998). "Polymorphism of TAPASIN and its linkage disequilibria with HLA class II genes in the Japanese population". Tissue Antigens 52 (3): 279–81. PMID 9802609. doi:10.1111/j.1399-0039.1998.tb03044.x. 
• El Ouakfaoui S, Heitz D, Paquin R, Beaulieu AD (February 1999). "Granulocyte-macrophage colony-stimulating factor modulates tapasin expression in human neutrophils". Journal of Leukocyte Biology 65 (2): 205–10. PMID 10088603. 
• Bangia N, Lehner PJ, Hughes EA, Surman M, Cresswell P (June 1999). "The N-terminal region of tapasin is required to stabilize the MHC class I loading complex". European Journal of Immunology 29 (6): 1858–70. PMID 10382748. doi:10.1002/(SICI)1521-4141(199906)29:06<1858::AID-IMMU1858>3.0.CO;2-C. 
• Knittler MR, Alberts P, Deverson EV, Howard JC (September 1999). "Nucleotide binding by TAP mediates association with peptide and release of assembled MHC class I molecules". Current Biology 9 (18): 999–1008. PMID 10508608. doi:10.1016/S0960-9822(99)80448-5. 
• Li S, Paulsson KM, Chen S, Sjögren HO, Wang P (January 2000). "Tapasin is required for efficient peptide binding to transporter associated with antigen processing". The Journal of Biological Chemistry 275 (3): 1581–6. PMID 10636848. doi:10.1074/jbc.275.3.1581. 
• Tan P, Kropshofer H, Mandelboim O, Bulbuc N, Hämmerling GJ, Momburg F (February 2002). "Recruitment of MHC class I molecules by tapasin into the transporter associated with antigen processing-associated complex is essential for optimal peptide loading". Journal of Immunology 168 (4): 1950–60. PMID 11823531. doi:10.4049/jimmunol.168.4.1950. 
• Mayer WE, Klein J (December 2001). "Is tapasin a modified Mhc class I molecule?". Immunogenetics 53 (9): 719–23. PMID 11862402. doi:10.1007/s00251-001-0403-y. 

Ligazóns externas

• tapasin Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.