Proteína retinilideno
As proteínas retinilideno son proteínas que usan o retinal como cromóforo para a recepción de luz. Son a base molecular de diversos sistemas desde a fototaxe en flaxelados á percepción visual en animais.[1] As proteínas retinilideno inclúen todas as formas de opsinas e rodopsina (no senso amplo). Aínda que rodopsina en senso estrito refírese a un pigmento visual para a luz tenue de vertebrados, xeralmente dos bastóns da retina, rodopsina no senso amplo do termo (o usado aquí) fai referencia a calquera molécula que conste dunha opsina e un cromóforo retinal no estado fundamental. Cando se activa pola luz, o cromóforo isomerízase e nese momento o conxunto da molécula xa non é unha rodopsina, senón unha molécula relacionada como a metarrodopsina. Porén, segue sendo unha proteína retinilideno. Despois, o cromóforo sepárase da opsina, e entón a opsina soa é unha proteína retinilideno. Así, a molécula segue sendo unha proteína retinilideno ao longo de todo o ciclo de fototransdución.[2][3][4]
Estrutura editar
Todas as rodopsinas constan de dous compoñentes, unha proteína e un cofactor non proteico unido covalentemente de forma reversible, o retinal (retinaldehido). A estrutura da proteína da rodopsina consta dun feixe de sete hélices transmembrana que forma un peto interno no que se une o cromóforo fotorreactivo. Forma unha superfamilia xunto con outros receptores unidos a membrana que conteñen sete dominios transmembrana, por exemplo os receptores de olores e de quimioquinas.[5]
Mecanismo e recepción da luz editar
En lugar de ser activado polos ligandos químicos que se lle unen como ocorre en moléculas emparentadas, as rodopsinas conteñen retinal, que cambia de conformación en reacción á luz por medio de fotoisomerización e así son activadas pola luz. A molécula retinal pode adoptar varias formas isómeras cis-trans, como a todo-trans, a 11-cis e a 13-cis. A fotoisomerización (isomerización dependente da luz) do retinal de cis a trans ou viceversa induce un cambio conformacional na proteína receptora. Ese cambio actúa como un cambio molecular que activa un mecanismo de transdución de sinais dentro da célula. Dependendo do tipo de rodopsina, pode abrir unha canle iónica (por exemplo en bacterias) ou activar unha proteína G asociada e pon en marcha un cadoiro de segundo mensaxeiro (por exemplo nos ollos dos animais).
Tipos de rodopsinas editar
As proteínas retinilideno ou rodopsinas existen en moitas especies desde bacterias a algas e animais. Poden ser divididas en dous tipos baseándose na súa secuencia así como no isómero retinal que conteñen no estado fundamental e os seus mecanismos de transdución de sinais.[1]
Rodopsinas microbianas editar
Igual que as rodopsinas animais, as rodopsinas microbianas (que se encontran en procariotas e algas) conteñen un cromóforo retinal e teñen sete hélices alfa transmembrana; porén, non están acopladas a unha proteína G. O cromóforo retinal difire da forma 11-cis animal e é o isómero todo-trans retinal no estado fundamental, que se isomeriza a 13-cis por activación pola luz; o cromóforo tamén se coñece como cromóforo de tipo microbiano. Exemplos son rodopsinas sensoriais bacterianas como as canalrodopsinas, bacteriorrodopsinas, halorrodopsinas, proteorrodopsinas, arquerrodopsinas, heliorrodopsinas e xantorrodopsinas para levar a cabo a fototrofia.[6]
Actúan como canles iónicas de apertura regulada pola luz e poden ser despois distinguidas polo tipo de ión que canalizan. As bacteriorrodopsinas funcionan como unha bomba de protóns, mentres que a halorrodopsina actúa como unha bomba de cloruro.[6] As súas funcións van desde a fotosíntese bacteriana (bacteriorrodopsina) ata impulsar a fototaxe (canalrodopsinas en flaxelados). A transdución de sinais na fototaxe implica a despolarización da membrana plasmática.[7]
As algas flaxeladas unicelulares conteñen canalrodopsinas que actúan como canles iónicas reguladas pola luz cando se expresan en sistemas heterólogos. Moitos outros organismos procariotas e eucariotas (en especial, fungos como Neurospora) expresan bombas iónicas de rodopsina ou rodopsinas sensoriais de funcións aínda descoñecidas. Moi recentemente, descubríronse rodopsinas microbianas con actividade de guanilil ciclase.[8][9][10] Mentres que todas as rodopsinas bacterianas teñen unha significativa homoloxía de secuencias entre si, non teñen unha homoloxía de secuencias detectable coa familia do receptor acoplado á proteína G (GPCR) á cal pertencen as rodopsinas visuais animais. Non obstante, as rodopsinas microbianas e os GPCRs posiblemente están relacionados evolutivamente, baseándose na semellanza das súas estruturas tridimensionais. Por tanto, foron asignadas á mesma superfamilia na Clasificación Estrutural de Proteínas (SCOP).[11]
Receptores acoplados á proteína G editar
- Artigo principal: Receptor acoplado á proteína G.
As proteínas retinilideno do reino animal tamén se denominan opsinas. Os vertebrados conteñen cinco subfamilias de (rod)opsinas e os artrópodos tres subfamilias.[12] As opsinas pertencen á clase de receptores acoplados á proteína G e únense ao isómero 11-cis do retinal no estado fundamental, que se fotoisomeriza a un todo-trans retinal ao activarse pola luz. Adoitan encontrarse nos órganos sensibles á luz, por exemplo nas células fotorreceptoras da retina de vertebrados, onde facilitan a percepción visual. As opsinas animais poden encontrarse tamén na pel dos anfibios, nas glándulas pineais de lagartos e paxaros, no hipotálamo de sapos e no cerebro humano. Poden clasificarse en varias clases entre as que están:
- opsinas visuais (rodopsina clásica e moléculas relacionadas),
- melanopsinas
- peropsinas
- neuropsinas
- encefalopsinas
Percepción visual editar
- Artigo principal: Ciclo visual.
A "púrpura visual" rodopsina (opsina-2) dos bstóns da retina dos vertebrados absorbe luz verde-azulada. As fotopsinas dos conos da retina difiren nuns poucos aminoácidos o que ten como resultado un cambio dos seus espectros de absorción de luz. As tres fotopsinas humanas absorben luz amarelo-verdosa (fotopsina I), verde (fotopsina II) e azulada-violeta (fotopsina III) e nelas baséase a visión das cores, mentres que a "púrpura visual" máis sensible á luz é responsable da visión monocromática na escuridade. A transdución de sinais da luz implica un cadoiro encimático de proteínas G (transducina), a GMPc fosfodiesterase, o peche dunha canal de catións e finalmente a hiperpolarización das células fotorreceptoras visuais.[13]
As rodopsinas visuais de artrópodos e moluscos diferéncianse das proteínas de vertebrados nos seus cadoiros de transdución de sinais que implican proteínas G, fosfolipase C e finalmente a despolarización da célula fotorreceptora visual.[13]
Outros editar
Outras opsinas atopadas en humanos son a encefalopsina (ou panopsina, opsina-3), melanopsina (opsina-4), neuropsina (opsina-5) e peropsina. A melanopsina está implicada no arrastre (entrainment) da luz do reloxo circadiano en vertebrados. As encefalopsinas e neuropsinas exprésanse abundantmente nas células nerviosas e tecidos cerebrais, pero ata agora non se coñecen as súas funcións. A peropsina únese ao todo-trans retinal (cromóforo de tipo micobiano) e poderia funcionar como unha fotoisomerase para devolver o retinal á súa forma isómera 11-cis necesaria para a percepción visual.[13]
Notas editar
- ↑ 1,0 1,1 Spudich, John L.; Yang, Chii-Shen; Jung, Kwang-Hwan; Spudich, Elena N. (novembro de 2000). "Retinylidene Proteins: Structures and Functions from Archaea to Humans". Annual Review of Cell and Developmental Biology 16 (1): 365–392. doi:10.1146/annurev.cellbio.16.1.365.
- ↑ Mason, Peggy (26 de maio de 2011). Medical Neurobiology. OUP USA. p. 375. ISBN 978-0-19-533997-0. Consultado o 21 de setembro de 2015.
- ↑ Hara, Toshiaki J.; Zielinski, Barbara (17 de outubro 2006). Fish Physiology: Sensory Systems Neuroscience: Sensory Systems Neuroscience. Academic Press. p. 183. ISBN 978-0-08-046961-4. Consultado o 21 de setembro 2015.
- ↑ Tsukamoto, T.; Inoue, K.; Kandori, H.; Sudo, Y. (2013). "Thermal and Spectroscopic Characterization of a Proton Pumping Rhodopsin from an Extreme Thermophile". Journal of Biological Chemistry 288 (30): 21581–21592. ISSN 0021-9258. PMC 3724618. PMID 23740255. doi:10.1074/jbc.M113.479394.
- ↑ Sakmar T (2002). "Structure of rhodopsin and the superfamily of seven-helical receptors: the same and not the same". Curr Opin Cell Biol 14 (2): 189–95. PMID 11891118. doi:10.1016/S0955-0674(02)00306-X.
- ↑ 6,0 6,1 Bryant DA, Frigaard NU (novembro de 2006). "Prokaryotic photosynthesis and phototrophy illuminated". Trends in Microbiology 14 (11): 488–496. PMID 16997562. doi:10.1016/j.tim.2006.09.001.
- ↑ Nagel G, Szellas T, Kateriya S, Adeishvili N, Hegemann P, Bamberg E (2005). "Channelrhodopsins: directly light-gated cation channels". Biochem Soc Trans 33 (Pt 4): 863–6. PMID 16042615. doi:10.1042/BST0330863.
- ↑ Gao S, Nagpal J, Schneider MW, Kozjak-Pavlovic V, Nagel G, Gottschalk A (setembro de 2015). "Optogenetic manipulation of cGMP in cells and animals by the tightly light-regulated guanylyl-cyclase opsin CyclOp". Nature Communications 6 (8046): 8046. Bibcode:2015NatCo...6.8046G. PMC 4569695. PMID 26345128. doi:10.1038/ncomms9046.
- ↑ Scheib U, Stehfest K, Gee CE, Körschen HG, Fudim R, Oertner TG, Hegemann P (agosto de 2015). "The rhodopsin-guanylyl cyclase of the aquatic fungus Blastocladiella emersonii enables fast optical control of cGMP signaling". Science Signaling 8 (389): rs8. PMID 26268609. doi:10.1126/scisignal.aab0611.
- ↑ Scheib U, Broser M, Constantin OM, Yang S, Gao S, Mukherjee S, et al. (maio de 2018). "Rhodopsin-cyclases for photocontrol of cGMP/cAMP and 2.3 Å structure of the adenylyl cyclase domain". Nature Communications (en inglés) 9 (1): 2046. Bibcode:2018NatCo...9.2046S. PMC 5967339. PMID 29799525. doi:10.1038/s41467-018-04428-w.
- ↑ "Superfamily: Bacterial photosystem II reaction centre, L and M subunits". SCOP. Arquivado dende o orixinal o 03 de marzo de 2016. Consultado o 30 de decembro de 2022.
- ↑ "G Protein-Coupled Receptor Data Base". Arquivado dende o orixinal o 11 de febreiro de 2007. Consultado o 30 de decembro de 2022.
- ↑ 13,0 13,1 13,2 Terakita A (2005). "The opsins". Genome Biol 6 (3): 213. PMC 1088937. PMID 15774036. doi:10.1186/gb-2005-6-3-213.