Abrir o menú principal
Un exemplo de pregamento de globina é a proteína transportadora de oxíxeno mioglobina ( PDB 1MBA ) do molusco Aplysia limacina.

O pregamento de globina é un pregamento tridimensional común nas proteínas. Este tipo de pregamento consiste tipicamente en oito[1] hélices alfa, aínda que algunhas proteínas teñen extensións de hélices adicionais nos seus extremos. O pregamento de globina atópase nas proteínas de tipo globina como a hemoglobina e a mioglobina e nas proteínas ficocianinas. Como a mioglobina foi a primeira proteína da que se resolveu a estrutura, o pregamento de globina foi o primeiro pregamento proteico que se descubriu. Como o pregamento de globina contén só hélices, clasifícase como un pregamento proteico todo alfa.

Empaquetamento das hélicesEditar

As oito hélices do núcleo do pregamento de globina comparten unha estrutura non local significativa, a diferenza doutros motivos estruturais nos cales os aminoácidos están preto uns doutros na súa secuencia primaria e están tamén próximos no espazo. As hélices empaquétanse cun ángulo medio de aproximadamente 50 graos, que é significativamente máis inclinado que outros empaquetamentos helicoidais como o feixe de hélices (helix bundle). O ángulo exacto do empaquetamento das hélices depende da secuencia da proteína, porque o empaquetamento está mediado polas interaccións estéricas e hidrofóbicas das cadeas laterais dos aminoácidos próximos ás interfaces das hélices.

Conservación da secuenciaEditar

Aínda que o pregamento de globina está moi conservado evolutivamente, as secuencias que forman o pregamento poden ter unha identidade de secuencia de tan só o 16%. Aínda que a especificidade de secuencia do pregamento non é estrita, o núcleo hidrofóbico da proteína debe manterse e debe evitarse que se formen parches hidrofóbicos situados sobre a superficie exposta ao solvente, a cal é en xeral hidrófila, para que así a estrutura permaneza estable e soluble. A mutación máis famosa no pregamento de globina é un cambio de glutamato por valina nunha das cadeas da hemoglobina, a cal crea un "parche hidrofóbico" sobre a superficie proteica que promove a agregación intermolecular da hemoglobina, e isto dá lugar á anemia falciforme.

NotasEditar

  1. “Aplysia limacina myoglobin. Crystallographic analy... [J Mol Biol. 1989] - PubMed result”, n.d. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2926816.
  • Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY.

Véxase taménEditar

Ligazóns externasEditar