Dominio PLAT

Estruturas proteicas dispoñibles:
Pfam	estruturas / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
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Dominio PLAT
	Estrutura do complexo lipase-procolipase.
Identificadores
Símbolo	PLAT
Pfam	PF01477
InterPro	IPR001024
SMART	SM00308
PROSITE	PDOC50095
SCOPe	1lpa / SUPFAM
OPM superfamily	88
OPM protein	1zq4
CDD	cd00113
Pfam
Estruturas proteicas dispoñibles:
Pfam	estruturas / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	resumo de estruturas
PDB	1zq4A:374-490 1lox :2-112 1bu8A:356-468 1hplB:351-461 1ethC:339-450 1lpaB:355-465 1gpl :355-465 1n8sA:355-465 1lpbB:355-465 1rp1 :356-467 1y4kA:40-143 2sblB:40-143 1fgoA:40-143 1fgmA:40-143 1yge :40-143 1fgtA:40-143 1f8nA:40-143 1fgqA:40-143 1fgrA:40-143 1rrhA:58-161 1rovA:58-161 1lnh :58-161 1no3A:58-161 1n8qA:58-161 1rrlB:58-161 1hu9A:58-161 1ik3A:58-161 1jnqA:58-161

En bioloxía molecular o dominio PLAT é un dominio proteico que se encontra en diversas proteínas asociadas a lípidos ou de membrana. O acrónimo PLAT vén de Policistina-1, Lipoxixenase, Alfa-Toxina^[2] e tamén se chama dominio LH2 (de Homoloxía de Lipoxixenase).^[3] O coñecemento que se ten da estrutura da lipase pancreática indica que este dominio se une á procolipase Pfam PF01114, a cal é unha mediadora na asociación a membranas.

Este dominio encóntrase en varias proteínas asociadas a lípidos. Forma un sándwich beta composto por dúas follas β formada cada unha por catro febras β.^[2]^[4]^[5]

Proteínas humanas que conteñen este dominio editar

ALOX12; ALOX12B; ALOX12P2; ALOX15; ALOX15B; ALOX5; ALOXE3; LIPC; LIPG; LOXHD1; LPL; PKD1; PKD1L1; PKD1L2; PKD1L3; PKDREJ; PNLIP; PNLIPRP1; PNLIPRP2; PNLIPRP3; RAB6IP1;

Notas editar

↑ van Tilbeurgh H, Egloff MP, Martinez C, Rugani N, Verger R, Cambillau C (April 1993). "Interfacial activation of the lipase-procolipase complex by mixed micelles revealed by X-ray crystallography". Nature 362 (6423): 814–20. PMID 8479519. doi:10.1038/362814a0.
↑ ^2,0 ^2,1 Bateman A, Sandford R (1999). "The PLAT domain: a new piece in the PKD1 puzzle". Curr. Biol. 9 (16): R588–90. PMID 10469604. doi:10.1016/S0960-9822(99)80380-7.
↑ Ponting CP, Hofmann K, Bork P (August 1999). "A latrophilin/CL-1-like GPS domain in polycystin-1". Curr. Biol. 9 (16): R585–8. PMID 10469603. doi:10.1016/S0960-9822(99)80379-0.
↑ Delrieu I, Waller CC, Mota MM, Grainger M, Langhorne J, Holder AA (2002). "PSLAP, a protein with multiple adhesive motifs, is expressed in Plasmodium falciparum gametocytes". Mol. Biochem. Parasitol. 121 (1): 11–20. PMID 11985859. doi:10.1016/S0166-6851(02)00016-6.
↑ Minor W, Tomchick DR, Phan P, Cymborowski M, Holman TR (2001). "Structural and functional characterization of second-coordination sphere mutants of soybean lipoxygenase-1". Biochemistry 40 (25): 7509–7517. PMID 11412104. doi:10.1021/bi002893d.

[pmid8479519-1] van Tilbeurgh H, Egloff MP, Martinez C, Rugani N, Verger R, Cambillau C (April 1993). "Interfacial activation of the lipase-procolipase complex by mixed micelles revealed by X-ray crystallography". Nature 362 (6423): 814–20. PMID 8479519. doi:10.1038/362814a0.

[PUB00018111-2] 2,0 ^2,1 Bateman A, Sandford R (1999). "The PLAT domain: a new piece in the PKD1 puzzle". Curr. Biol. 9 (16): R588–90. PMID 10469604. doi:10.1016/S0960-9822(99)80380-7.

[pmid10469603-3] Ponting CP, Hofmann K, Bork P (August 1999). "A latrophilin/CL-1-like GPS domain in polycystin-1". Curr. Biol. 9 (16): R585–8. PMID 10469603. doi:10.1016/S0960-9822(99)80379-0.

[PUB00018112-4] Delrieu I, Waller CC, Mota MM, Grainger M, Langhorne J, Holder AA (2002). "PSLAP, a protein with multiple adhesive motifs, is expressed in Plasmodium falciparum gametocytes". Mol. Biochem. Parasitol. 121 (1): 11–20. PMID 11985859. doi:10.1016/S0166-6851(02)00016-6.

[PUB00016270-5] Minor W, Tomchick DR, Phan P, Cymborowski M, Holman TR (2001). "Structural and functional characterization of second-coordination sphere mutants of soybean lipoxygenase-1". Biochemistry 40 (25): 7509–7517. PMID 11412104. doi:10.1021/bi002893d.

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