Rhodospirillum rubrum

Rhodospirillum rubrum é unha especie bacteriana gramnegativa, de cor rosa e un tamaño de 800 a 1000 nanómetros e forma espiral (espirilo), pertencente ás alfaproteobacterias. Ten unha grande versatilidade metabólica, xa que pode vivir en condicións aeróbicas ou anaeróbicas e realizar a respiración, a fermentación ou a fotosíntese anoxixénica (que non desprende oxíxeno) segundo as condicións[1]. Considérase unha bacteria fotosintética púrpura non do xofre e un dos organismos vivos máis antigos.

É un organismo anaerobio facultativo que pode utilizar a fermentación alcohólica cando está en condicións baixas en oxíxeno ou realizar a respiración celular se está en condicións aeróbicas. En ausencia de oxíxeno realiza a fotosíntese, pero en condicións de crecemento aeróbicas a fotosíntese é suprimida xeneticamente e nesas circunstancias R. rubrum é incoloro. Cando o oxíxeno se esgota, R. rubrum empeza inmediatamente a produción do seu aparato fotosínteético, que inclúe proteínas de membrana, bacterioclorofilas e carotenoides, o que fai que se volva fotosinteticamente activa. O mecanismo de represión da fotosíntese non se coñece ben. A fotosíntese de R. rubrum é diferente da das plantas, xa que non posúe clorofila a, senón bacterioclorofilas, as cales absorben luz fundamentalmente a lonxitudes de onda de 800 a 925 nm, mentres que a clorofila ten un máximo de absorción entre 660 a 680 nm, e é unha fotosíntese anoxixénica.

R. rubrum produce maior cantidade de membranas fotosintéticas internas en presenza das fontes de carbono succinato e frutosa en condicións microaerófilas,[2] pero pode crecer só con monóxido de carbono (CO),[3] e cando hai limitación de oxíxeno prefire consumir frutosa. R. rubrum ten unha monóxido de carbono deshidroxenase de Ni-Fe-S (CODH) que cataliza a oxidación do monóxido de carbono nun agrupamento infrecuente Ni-Fe-S chamado cluster C[4]

R. rubrum é tamén unha bacteria fixadora de nitróxeno, xa que pode expresar e regular o encima nitroxenase, un complexo proteico que pode catalizar a conversión do nitróxeno atmosférico en amoníaco. Debido a esta importante propiedade, R. rubrum foi obxecto de moitas investigaións para comprender os complexos esquemas regulatorios necesarios para que teña lugar dita reacción.[5][6][7][8] Precisamente, foi en R. rubrum onde se demostrou por primeira vez a regulación postraducional da nitroxenase. A nitroxenase é modificada por ADP-ribosilación no seu residuo de arxinina 101 (Arg101)[9] en resposta aos chamados factores de "apagado" (glutamina ou amoníaco) e á escuridade.[10]

R. rubrum ten varias utilidades potenciais en biotecnoloxía:

Notas editar

  1. Manchester LC, Poeggeler B, Alvares FL, Ogden GB, Reiter RJ. Melatonin immunoreactivity in the photosynthetic prokaryote Rhodospirillum rubrum: implications for an ancient antioxidant system. Cell Mol Biol Res. 1995;41(5):391-5. PMID 8867786. [1]
  2. Grammel, Hartmut, Ernst-Deiter Gilles, and Robin Ghosh. 2003. "Microaerophilic cooperation of reductive and oxidative pathways allows maximal photosynthetic membrane biosynthesis in Rhodospirillum rubrum." Applied and Environmental Microbiology, vol. 69, no. 11. American Society for Microbiology. (6577-6586). [2]
  3. "DOE Joint Genome Institute:Rhodospirillum rubrum". Arquivado dende o orixinal o 02 de febreiro de 2014. Consultado o 01 de febreiro de 2014. 
  4. Drennan, Catherine L., Jongyun Heo, Michael D. Sintchak, Eric Schreiter, and Paul W. Ludden. 2001. "Life on carbon monoxide: X-ray structure of Rhodospirillum rubrum Ni-Fe-S carbon monoxide dehydrogenase." Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, vol. 98, no. 21. (11973-11978). [3] Arquivado 24 de setembro de 2015 en Wayback Machine.
  5. Teixeira PF, Jonsson A, Frank M, Wang H, Nordlund S (2008). "Interaction of the signal transduction protein GlnJ with the cellular targets AmtB1, GlnE and GlnD in Rhodospirillum rubrum: dependence on manganese, 2-oxoglutarate and the ADP/ATP ratio". Microbiology 154 (Pt8): 2336–47. PMID 18667566. doi:10.1099/mic.0.2008/017533-0. 
  6. Selao TT, Nordlund S, Norén A (2008). "Comparative proteomic studies in Rhodospirillum rubrum grown under different nitrogen conditions". J Proteome Res 7 (8): 3267–75. PMID 18570453. doi:10.1021/pr700771u. 
  7. Wolfe DM, Zhang Y, and Roberts GP (2007). "Specificity and Regulation of Interaction between the PII and AmtB1 Proteins in Rhodospirillum rubrum". J Bacteriol 189 (19): 6861–6869. PMC 2045211. PMID 17644595. doi:10.1128/JB.00759-07. 
  8. Jonsson A, Teixeira PF, Nordlund S (2007). "The activity of adenylyltransferase in Rhodospirillum rubrum is only affected by alpha-ketoglutarate and unmodified PII proteins, but not by glutamine, in vitro". FEBS J 274 (10): 2449–60. PMID 17419734. doi:10.1111/j.1742-4658.2007.05778.x. 
  9. Pope MR, Murrell SA, Ludden PW (1985). "Covalent modification of the iron protein of nitrogenase from Rhodospirillum rubrum by adenosine diphosphoribosylation of a specific arginine residue". Proc Natl Acad Sci U S A 82 (10): 3173–7. PMC 397737. PMID 3923473. doi:10.1073/pnas.82.10.3173. 
  10. Neilson AH, Nordlund S (1975). "Regulation of nitrogenase synthesis in intact cells of Rhodospirillum rubrum: inactivation of nitrogen fixation by ammonia, L-glutamine and L-asparagine". J Gen Microbiol 91 (1): 53–62. PMID 811763.