Neuroglobina
| |
| Modelo de neuroglobina murina (de PDB 1Q1F) | |
Neuroglobina
| |
| Identificadores | |
| Símbolo | NGB |
| Entrez | 58157 |
| HUGO | 6553 |
| OMIM | |
| UniProt | Q9NPG2 |
| Outros datos | |
A neuroglobina é unha proteína da familia das globinas implicada na homeostase celular do oxíxeno. É unha hemoproteína intracelular que se expresa no sistema nervioso central e periférico, retina e tecidos do sistema endócrino. Investigacións recentes sobre a presenza de neuroglobina confirmaron que a neuroglobina humana pode atoparse no líquido cefalorraquídeo (o que é unha localización extracelular).[1]
A neuroglobina é un monómero que se une reversiblemente ao oxíxeno cunha afinidade maior que a hemoglobina; tamén se pode unir ao óxido nítrico (NO)[2]. Incrementa a dispoñibilidade de oxíxeno nos tecidos do cerebro e protexe contra a hipoxia ou a isquemia, o que limita os danos que se poderían producir no cerebro nesas situacións. A súa expresión indúcese precisamente pola hipoxia neuronal ou a isquemia cerebral.[3]
Probablemente a misión primaria da neuroglobina non é transportar oxíxeno, senón protexer contra a toxicidade do óxido nítrico (NO), o que promove a supervivencia e recuperación das neuronas nas áreas onde a subministración de oxíxeno foi reducido.[3]
A neuroglobina foi identificada por Thorsten Burmester et al. en 2000.[4] A estrutura tridimensional da neuroglobina humana foi determinada en 2003.[5] En 2004 determinouse a estrutura da neuroglobina de rato a maior resolución.[6] A súa orixe evolutiva é moi antiga, e é homóloga das globinas nerviosas dos invertebrados.
Notas editar
- ↑ Begona Casado, Lewis K Pannell, Gail Whalen, Daniel J Clauw, e James N Baraniuk. Human neuroglobin protein in cerebrospinal fluid. Proteome Sci. 2005; 3: 2. Published online Feb 25, 2005. doi: 10.1186/1477-5956-3-2 PMCID: PMC554085. PMC554085
- ↑ Sabine Van Doorslaer, Sylvia Dewilde, Laurent Kiger, Sergiu V. Nistor‡, Etienne Goovaerts, Michael C. Marden, Luc Moens. Nitric Oxide Binding Properties of Neuroglobin. A characterization by EPR and FLASH photolysis. JBC. [1]
- ↑ 3,0 3,1 Kunlin Jin, Xiao Ou Mao, Lin Xie, Adil A. Khan, and David A. Greenberg. Neuroglobin Protects Against Nitric Oxide Toxicity. Neurosci Lett. Jan 10, 2008; 430(2): 135–137. PMCID: PMC2265792 [2]
- ↑ Burmester, T.; Weich, B.; Reinhardt, S.; Hankeln, T. A vertebrate globin expressed in the brain. Nature 407: 520-523, 2000.
- ↑ Alessandra Pesce, Sylvia Dewilde, Marco Nardini, Luc Moens, Paolo Ascenzi, Thomas Hankeln, Thorsten Burmester and Martino Bolognes (2003). "Human Brain Neuroglobin Structure Reveals a Distinct Mode of Controlling Oxygen Affinity". Structure 11 (9): 1087–1095. PMID 12962627. doi:10.1016/S0969-2126(03)00166-7.
- ↑ Beatrice Vallone, Karin Nienhaus, Maurizio Brunori, G. Ulrich Nienhaus (2004). "The structure of murine neuroglobin: Novel pathways for ligand migration and binding". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 56 (1): 85–92. PMID 15162488. doi:10.1002/prot.20113.
Véxase tamén editar
Outros artigos editar
Ligazóns externas editar
- neuroglobin Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.