Leghemoglobina

composto químico

A leghemoglobina (ou legoglobina) é unha proteína transportadora de oxíxeno, que leva un grupo hemo (hemoproteína) e atópase nos nódulos radiculares que realizan a fixación do nitróxeno das plantas leguminosas. A proteína tamén pode unirse ao nitróxeno[1]. Prodúcena as leguminosas en resposta á colonización das raíces por bacterias fixadoras de nitróxeno, chamadas rizobios, como parte dunha interacción simbiótica entre a planta e a bacteria. As raíces non colonizadas por rizobios non sintetizan leghemoglobina. A leghemoglobina ten grandes semellanzas químicas e estruturais coa hemoglobina, e, igual que esta, ten cor vermella. A molécula completa (proteína + cofactor hemo) crese xeralmente que é o produto da colaboración da planta e a bacteria, xa que a apoproteína (parte proteica) é producida pola planta e o grupo hemo (un anel de porfirina con ferro) é producido pola bacteria.[2] Porén, non está de todo claro, xa que algunhas evidencias suxiren que o grupo hemo é tamén producido pola planta.[3]

Leghemoglobina de soia.

En plantas infectadas con Rhizobium, (como a alfalfa ou a soia), a presenza de oxíxeno nos nódulos das raíces reduce a actividade do encima nitroxenase, que realiza a fixación do nitróxeno atmosférico, e que é moi sensible ao oxíxeno. A idea tradicional é que a leghemoglobina tampona as concentracións de oxíxeno libre no citoplasma das células da planta infectadas para asegurar que sexa baixa e favorecer o funcionamento dos nódulos radiculares. A leghemoglobina ten unha alta afinidade polo oxíxeno (cunha KM de 0,01 µM), unhas dez veces maior que a da cadea β da hemoglobina humana. Isto fai que as concentracións de oxíxeno sexan baixas dabondo como para que a nitroxenase poida funcionar, pero á vez altas dabondo como para que se dispoña de oxíxeno para a respiración.

Outras plantas como Casuarina sp que é unha planta actinorrizal (establece simbiose coa actinobacteria Frankia), producen nos seus nódulos radiculares simbióticos unha hemoglobina en vez de leghemoglobina.[4]

Notas editar

  1. Gordon J. Ewing , Lavinel G. Ionescu. Interaction of leghemoglobin with nitrogen and with xenon. J. Phys. Chem., 1972, 76 (4), pp 591–596. DOI: 10.1021/j100648a024 [1]
  2. O'Brian, M. R., Kirshbom, P. M., & Maier, R. J. (1987). "Bacterial heme synthesis is required for expression of the leghemoglobin holoprotein but not the apoprotein in soybean root nodules". Proc. Nat. Acad. Sci. USA 84 (23): 8390–8393. PMC 299548. PMID 3479799. doi:10.1073/pnas.84.23.8390. 
  3. Santana, M. A., Pihakaski-Maunsbach, K., Sandal, N., Marcker, K. A., & Smith, A. G. (1998). "Evidence that the plant host synthesizes the heme moiety of leghemoglobin in root nodules". Plant Physiol. 116 (4): 1259–1269. PMC 35032. PMID 9536042. doi:10.1104/pp.116.4.1259. 
  4. Jacobsen-Lyon, K; Jensen, EO; Jørgensen, JE; Marcker, KA; Peacock, WJ; Dennis, ES (1995). "Symbiotic and nonsymbiotic hemoglobin genes of Casuarina glauca". The Plant cell 7 (2): 213–23. PMC 160777. PMID 7756831. 

Véxase tamén editar

Outros artigos editar