Alcohol deshidroxenase: Diferenzas entre revisións

En biotransformación, as alcohol deshidroxenases utilízanse a miúdo para a síntese de [[estereoisómero]]s [[enantiómero|enantiomericamente]] puros de alcohois quirais. Con frecuencia, pode conseguirse unha alta quimio- e enantioselectividade. Un exemplo é a alcohol deshidroxenase de ''[[Lactobacillus brevis]]'' (''Lb''ADH), que se describe como un versátil biocatalizador.<ref>{{cite journal |vauthors=Leuchs S, Greiner L |title=Alcohol dehydrogenase from ''Lactobacillus brevis'': A versatile catalyst for enenatioselective reduction |journal=CABEQ |pages=267–281 |year=2011 |url=httphttps://wwwwebcache.hdkigoogleusercontent.hrcom/cabeqsearch?q=cache:fohfIFcevBkJ:https:/pdf/25_2_2011genepi.qimr.edu.au/Cabeq_2011_02_13contents/p/staff/JW058.pdf }}{{Ligazón morta|data=xullo de 2020 }}</ref> A alta quimioespecificidade foi confirmada tamén no caso de substratos que presentan dous sitios [[redox]] potenciais. Por exemplo o [[cinnamaldehido]] presenta tanto [[dobre enlace|dobres enlaces]] alifáticos coma a función aldehido. A diferenza dos catalizadores convencionais, as alcohol deshidroxenases poden actuar selectivamente só neste último, rendendo exclusivamente [[cinnamil alcohol]].<ref name="pmid19420690">{{cite journal | vauthors = Zucca P, Littarru M, Rescigno A, Sanjust E | title = Cofactor recycling for selective enzymatic biotransformation of cinnamaldehyde to cinnamyl alcohol | journal = Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry | volume = 73 | issue = 5 | pages = 1224–6 | date = May 2009 | pmid = 19420690 | doi = 10.1271/bbb.90025 }}</ref>