Estrutura cuaternaria das proteínas: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m Bot - Trocar {{AP}} por {{Artigo principal}}; cambios estética |
|||
Liña 2:
[[Ficheiro:Hemoglobin.jpg|300px|miniatura|A [[hemoglobina]] é un exemplo de proteína con estrutura cuaternaria, formada por catro subunidades. A forma en que se colocan as subunidades é a estrutura cuaternaria da hemoglobina.]]
En [[bioquímica]], a '''estrutura cuaternaria das proteínas''' é a disposición que presentan
En xeral, a estrutura cuaternaria dálle á proteína a súa funcionalidade e ás veces proporciona ao complexo un eixe ou punto de simetría, aínda que non é necesario. A principal causa da estabilización das estruturas cuaternarias é a interacción hidrófoba entre [[aminoácido]]s non polares (as partes [[hidrófobo|hidrófobas]] dos monómeros xúntanse de maneira que minimicen a superficie exposta ao solvente), pero tamén pode haber [[ponte de hidróxeno|pontes de hidróxeno]], forzas electrostáticas e [[ponte disulfuro|pontes disulfuro]].
== Descrición e exemplos ==
Moitas proteínas son en realidade ensamblaxes de máis dunha cadea polipeptídica, as cales no contexto das grandes ensamblaxes proteicas se denominan [[subunidade proteica|subunidades]]. Ademais da [[estrutura terciaria das proteínas|estrutura terciaria]] das subunidades, as proteínas de moitas subunidades posúen unha estrutura cuaternaria, que é a forma en que se dispoñen as subunidades no conxunto da ensamblaxe. Os [[encima]]s compostos por varias subunidades con diversas funcións denomínanse ás veces [[holoencima]]s, e neles algunhas partes poden denominarse subunidades regulatorias e o núcleo funcional do encima denomínase subunidade catalítica. Exemplos de proteínas con estrutura cuaternaria inclúen a [[hemoglobina]], [[ADN polimerase]], e [[canal iónico|canais iónicos]]. Porén, outras ensamblaxes reciben o nome de [[complexo multiproteico|complexos multiproteicos]], que tamén posúen estrutura cuaternaria. Exemplos destes complexos son os [[nucleosoma]]s e os [[microtúbulo]]s. Poden ocorrer cambios na estrutura cuaternaria por medio de [[conformación das proteínas|cambios conformacionais]] en subunidades individuais ou por medio da reorientación das subunidades en relación coas demais. Por medio deste tipo de cambios, nos que subxace a [[unión cooperativa|cooperatividade]] e [[alosterismo]] nos encimas "multiméricos", moitas proteínas poden ser reguladas e realizan as súas funcións fisiolóxicas.
Liña 12:
A definición anterior segue o enfoque clásico da bioquímica, establecido nos tempos nos que a distinción entre unha proteína e unha unidade proteica funcional era difícil de dilucidar. Máis recentemente, tende a falarse de [[interaccións proteína-proteína]] cando se discute a estrutura cuaternaria e a considerarse todas as ensamblaxes de proteínas como complexos proteicos.
== Nomenclatura das estruturas cuaternarias ==
O número de subunidades nun complexo [[oligómero|oligomérico]] descríbese usando nomes que acaban en -mero (en grego "parte, subunidade"). Úsanse xeralmente nomes grecolatinos para os primeiros dez tipos, pero existen para os vinte primeiros, mentres que os complexos de máis de vinte subunidades se denominan usando números coa terminación -mérico (ou mero).
Liña 50:
:<nowiki>*</nowiki>''Non se coñecen exemplos''
Aínda que os complexos superiores aos octámeros raramente se observan, hai algunhas excepcións importantes. As [[Cápsida|cápsidas virais]] están a miúdo compostas por maís de 60 proteínas.
Nalgúns casos, as proteínas forman complexos que despois se ensamblan formando complexos máis grandes. Neses casos, cando se usan termos como "dímero de dímeros" ou "trímero de dímeros" suxírese que o complexo pode volverse a disociar primeiro nos seus subcomplexos máis pequenos antes de disocirse en monómeros.
== Determinación da estrutura cuaternaria ==
A estrurura cuaternaria pode ser determinada utilizando varias técnicas experimentais que requiren o exame dunha mostra da proteína en diversas condicións experimentais. Os experimentos a miúdo proporcionan unha estimación da masa da proteína nativa e iso, xunto co coñecemento das masas e estequiometría das subunidades, permite predicir a estrutura cuaternaria do conxunto cunha determinada exactitude. Non sempre é posible obter unha determinación precisa da composición de subunidades.
O número de subunidades dun complexo proteico pode xeralmente determinarse medindo o volume molecular hidrodinámico ou masa do complexo intacto, o cal require condicións na solución nativas. Para as proteínas ''pregadas'', a masa pode inferirse do seu volume utilizando o volume específico parcial de 0,73 mL/g.
== Predición dos atributos da estrutura cuaternaria ==
Desenvolvéronse algúns métodos bioinformáticos para predicir os atributos da estrutura cuaternaria de proteínas baseados na información da súa secuencia utilizando varios modos de [[composición de pseudoaminoácidos]] (ver por exemplo as referencias:
<ref>{{cite journal |author=Chou KC, Cai YD |title=Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition |journal=Proteins |volume=53 |issue=2 |pages=282–9 |date=November 2003 |pmid=14517979 |doi=10.1002/prot.10500 |url=}}</ref>
Liña 66:
<ref>Xiao, X., Wang, P. & Chou, K. C. (2009) Predicting protein quaternary structural attribute by hybridizing functional domain composition and pseudo amino acid composition. Journal of Applied Crystallography 42, 169-173.</ref>).
=== Métodos para medir a masa de complexos intactos directamente ===
* [[Ultracentrifugación analítca]] sedimentación-equilibrio
Liña 72:
* [[Inmunoensaio espectrométrico de masas]] MSIA
=== Métodos para medir o tamaño dos complexos intactos directamente ===
* [[Dispersión de Rayleigh|Dispersión de luz estática]]
Liña 78:
* [[Interferometría de polarización dual]]
=== Métodos para medir o tamaño dos complexos intactos indirectamente ===
* Ultracentrifugación analítica sedimentación-velocidade (mide a [[constante de difusión]] translacional)
Liña 89:
Os métodos que miden a masa ou o volume en condicións de [[Desnaturalización (bioquímica)|desnaturalización]] (proteína despregada), como a [[espectrometría de masas]] [[desorción/ionización láser asistida por matriz|MALDI-TOF]] e a [[electroforese en xel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico|SDS-PAGE]], xeralmente non son útiles, porque as condicións non nativas causan normalmente que o complexo se disocie en monómeros. Porén, estes métodos poden ás veces ser aplicables; por exemplo, pode aplicarse SDS-PAGE despois dun previo tratamento do complexo intacto con reactivos químicos entrelazantes.
== Interaccións proteína-proteína ==
{{
As proteínas poden formar complexos fortemente unidos. Por exemplo, o [[inhibidor da ribonuclease]] únese á [[ribonuclease A]] cunha [[constante de disociación]] de aproximadamente 20 fM. Outras proteínas evolucionaron para unirse especificamente a residuos inusuais presentes noutras proteínas, por exemplo, a grupos [[biotina]] ([[avidina]]),
== Notas ==
{{Listaref}}
== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Estrutura primaria das proteínas]]
* [[Estrutura secundaria das proteínas]]
Liña 103:
* [[Estrutura das proteínas]]
=== Ligazóns externas ===
* [http://www.ebi.ac.uk/msd/ The Macromolecular Structure Database] (MSD) no [[European Bioinformatics Institute]] (EBI) —. Proporciona unha lista de Estruturas Cuaternaris Probables (PQS) para cada proteína no [[Protein Data Bank]] (PDB).
* [http://pqs.ebi.ac.uk/ servidor PQS] — non foi actualizado desde 2009
* [http://www.ebi.ac.uk/msd-srv/prot_int/pistart.html PISA] — servidor de Protein Interfaces, Surfaces and Assemblies no [[Macromolecular Structure Database|MSD]].
* [http://www.mrc-lmb.cam.ac.uk/genomes/elevy/3dcomplex/Home.cgi complexos 3D] — Clasificación estrutural dos complexos proteicos
* [[Proteopedia]] — [http://www.proteopedia.org Páxina de inicio de Proteopedia] enciclopedia colaborativa en 3D de proteínas e outras moléculas.
* [[PDBWiki]] — [http://PDBWiki.Org Páxina de inicio de PDBWiki], unha páxina para a anotación pola comunidade de estruturas PDB.
* [[ProtCID]] — [http://dunbrack2.fccc.edu/protcid ProtCID], unha base de datos de interfaces proteína-proteína similares en estruturas cristalinas de proteínas homólogas.
[[Categoría:Estrutura das proteínas]]
| |||