Beta-bungarotoxina

β2-Bungarotoxina
	Representación tridimensional da estrutura da β-bungarotoxina (PDB 1bun).
Identificadores
Organismo	Bungarus multicinctus
Símbolo	N/A
Número CAS	12778-32-4 ; β1:65862-89-7; β2:82446-04-6
Outros datos

A β-bungarotoxina é unha forma de bungarotoxina que é está presente nos velenos de serpes elápidas como Bungarus multicinctus. É a clase prototípica de β-neurotoxinas de serpe. Existen polo menos cinco isoformas, denominadas desde β₁ a β₅, que son ensamblaxes de distintas combinacións das súas cadeas A e B.^[1]

A toxina é un heterodímero de dúas cadeas. A cadea A dálle actividade de fosfolipase A2 (PLP A2), e a cadea B, igual que nas dendrotoxinas, ten un dominio Kunitz. Existen moitas isoformas destas cadeas: exemplos de cadeas A son A1 (P00617), A3 (P00619) e A4 (P17934), e exemplos de cadeas B son B2 (P00989) e B3 (Q75S50). A cadea B desempeña un importante papel funcional na indución da apoptose.^[2]

A diana desta neurotoxina está no terminal presináptico, onde bloquea a liberación de acetilcolina. Parece que o fai bloqueando a fosforilación da proteína MARCKS.^[3] Pénsase que a cadea B similar á da dendrotoxina actúa primeiro por inhibición de canles iónicas, causando o cesamento das sacudidas que se presentan despois dunha fase facilitadora prolongada. A cadea A (que porta a actividade de fosfolipase) induce despois a fase de bloqueo por destrución de fosfolípidos.^[4]

Notas editar

↑ Kondo, K; Toda, H; Narita, K; Lee, CY (May 1982). "Amino acid sequences of three beta-bungarotoxins (beta 3-, beta 4-, and beta 5- bungarotoxins) from Bungarus multicinctus venom. Amino acid substitutions in the A chains.". Journal of Biochemistry 91 (5): 1531–48. PMID 7096305. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a133844.
↑ Cheng YC, Wang JJ, Chang LS (February 2008). "B chain is a functional subunit of beta-bungarotoxin for inducing apoptotic death of human neuroblastoma SK-N-SH cells". Toxicon 51 (2): 304–15. PMID 18037462. doi:10.1016/j.toxicon.2007.10.006.
↑ Ueno, E; Rosenberg, P (1996). "Mechanism of action of beta-bungarotoxin, a presynaptically acting phospholipase A2 neurotoxin: its effect on protein phosphorylation in rat brain synaptosomes.". Toxicon 34 (11–12): 1219–27. PMID 9027977. doi:10.1016/S0041-0101(96)00113-4.
↑ Rowan, EG (January 2001). "What does beta-bungarotoxin do at the neuromuscular junction?". Toxicon 39 (1): 107–18. PMID 10936627. doi:10.1016/S0041-0101(00)00159-8.

Véxase tamén editar

Outros artigos editar

Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír.

[1] Kondo, K; Toda, H; Narita, K; Lee, CY (May 1982). "Amino acid sequences of three beta-bungarotoxins (beta 3-, beta 4-, and beta 5- bungarotoxins) from Bungarus multicinctus venom. Amino acid substitutions in the A chains.". Journal of Biochemistry 91 (5): 1531–48. PMID 7096305. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a133844.

[pmid18037462-2] Cheng YC, Wang JJ, Chang LS (February 2008). "B chain is a functional subunit of beta-bungarotoxin for inducing apoptotic death of human neuroblastoma SK-N-SH cells". Toxicon 51 (2): 304–15. PMID 18037462. doi:10.1016/j.toxicon.2007.10.006.

[3] Ueno, E; Rosenberg, P (1996). "Mechanism of action of beta-bungarotoxin, a presynaptically acting phospholipase A2 neurotoxin: its effect on protein phosphorylation in rat brain synaptosomes.". Toxicon 34 (11–12): 1219–27. PMID 9027977. doi:10.1016/S0041-0101(96)00113-4.

[4] Rowan, EG (January 2001). "What does beta-bungarotoxin do at the neuromuscular junction?". Toxicon 39 (1): 107–18. PMID 10936627. doi:10.1016/S0041-0101(00)00159-8.

[1]

[2]

[3]

[4]