Arqueocina
Arqueocina é o nome que se lle dá a un novo tipo de antibiótico potencialmente útil que se obtén dos microorganismos do dominio das arqueas.[1] Polo momento foron caracterizadas total ou parcialmente oito arqueocinas, pero crese que existen centos delas, especialmente nas haloarqueas. A produción destes antimicrobianos proteináceos arqueanos é unha característica case universal das haloarqueas bacilares.[2]
A prevalencia de arqueocina noutros membros deste dominio non se coñece simplemente porque aínda non se buscaron. O descubrimento de novas arqueocinas realízase coa recollida e cultivo de organismos arqueanos do seu ambiente. Por exemplo, das mostras tomadas dun novo lugar hipersalino atopado en Wilson Hot Springs, Utah, EUA[3] obtivéronse 350 organismos halófilos; as análises preliminares de 75 illados mostraron que 48 eran arqueas e 27 eran bacterias.[4]
Halocinas editar
As halocinas son antibióticos que se clasifican como péptidos (≤ 10 kDa; "microhalocinas") ou proteínas (> 10 kDa) producidos pola familia de arqueas das Halobacteriaceae. Ata o momento, todos os xenes de halocinas coñecidos están codificados en megaplásmidos (> 100 kbp) e posúen as rexións promotoras típicas das arqueas TATA e BRE. Os transcritos de halocinas non teñen rexión líder e as preproteínas traducidas ou preproproteínas expórtanse probablemente utilizando a vía de translocación de arxininas xemelgas (Tat), xa que o motivo sinal Tat, consistente en dous residuos de arxinina adxacentes, está presente no extremo N-terminal. Os xenes de halocinas exprésanse case universalmente na transición entre as fases de crecemento expoñencial e estacionaria; a única excepción é a halocina H1, que é inducida durante a fase expoñencial. Ao contrario, as proteínas halocinas máis grandes son lábiles á calor e obrigadamente halófilas, xa que perden a súa actividade (ou esta redúcese) cando se colocan en medios sen sal.
Microhalocinas ou halocinas peptídicas editar
Actualmente, foron caracterizadas parcial ou totalmente cinco péptidos halocinas a nivel proteico ou xenético, que son: HalS8, HalR1, HalC8, HalH7, e HalU1. Estes péptidos antimicrobianos teñen masas moleculares que van de ~3 a 7,4 kDa, e constan de 36 a 76 residuos de aminoácidos. Dúas das microhalocinas (HalS8 e HalC8) prodúcense por clivaxe proteolítica dunha preproproteína máis grande por un mecanismo descoñecido. As microhalocinas son péptidos hidrófobos que permanecen activos mesmo se o medio é desalgado e/ou almacenado a 4 °C e son bastante insensibles á calor e a solventes orgánicos. A primeira microhalocina que foi caracterizada foi HalS8,[5] producida pola haloarquea aínda non caracterizada S8a illada do Gran Lago Salgado de Utah, EUA.[4]
Proteínas halocinas editar
Dúas halocinas, a HalH1 e a HalH4, poden clasificarse como proteínas; as masas moleculares do resto das halocinas aínda teñen que calcularse. A halocina H1 prodúcea Haloferax mediterranei M2a (antes cepa Xia3), illada dunha salina da provincia de Alacant, España. É unha proteína de 31 kDa lábil á calor, que perde a súa actividade cando é desalgada, e mostra un amplo rango de inhibición dentro das haloarqueas. A halocina H1 aínda ten que ser caracterizada a nivel proteico e xenético. A HalH4, producida por Hfx. mediterranei R4 (ATCC 33500), tamén illada dunha salina alacantina, foi a primeira halicina descuberta.[6] A masa molecular da proteína HalH4 madura é 34,9 kDa (ten 359 aminoácidos), e procésase a partir dunha preproteína de 39,6 kDa por un mecanismo descoñecido. A halocina H4 é unha halocina arqueolítica e adsórbese a células sensibles de Halobacterium salinarum, ás que lle altera a permeabilidade da membrana.[4]
Sulfolobicinas editar
As arqueocinas producidas por Sulfolobus son completamente diferentes das halocinas, xa que a súa actividade está predominantemente asociada coas células e non co sobrenadante. Ata o momento, o espectro de actividade das sulfolobicinas parece estar restrinxido a outros membros das Sulfolobales: a sulfolobicina inhibe a S. solfataricus P1, S. shibatae B12, e a seis cepas non produtoras de S. islandicus. A actividade parece ser arqueocida pero non arqueolítica.[4] Identificáronse dous xenes implicados na produción de sulfolobicinas en S. acidocaldarius e S. tokodaii. As sulfolobicinas representan unha nova clase de proteínas antimicrobianas.[7]
Notas editar
- ↑ Blum P (editor). (2008). Archaea: New Models for Prokaryotic Biology. Caister Academic Press. ISBN 978-1-904455-27-1.
- ↑ O'Connor EM, Shand RF (2002). "Halocins and sulfolobicins: the emerging story of archaeal protein and peptide antibiotics". J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 28 (1): 23–31. PMID 11938468. doi:10.1038/sj/jim/7000190.
- ↑ Pete Polsgrove, Amy Fleishman Littlejohn, Barry Roberts and Richard F. Shand, Northern Arizona University (June 4–5, 2005). "Wilson Hot Springs - A Desert Hypersaline Salt Marsh Research Site". Arquivado dende o orixinal o 17 de decembro de 2008. Consultado o 13 de xullo de 2014.
- ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 Shand RF; Leyva KJ (2008). "Archaeal Antimicrobials: An Undiscovered Country". Archaea: New Models for Prokaryotic Biology. Caister Academic Press. ISBN 978-1-904455-27-1.
- ↑ Price LB, Shand RF (2000). "Halocin S8: a 36-amino-acid microhalocin from the haloarchaeal strain S8a". J. Bacteriol. 182 (17): 4951–8. PMC 111376. PMID 10940040. doi:10.1128/JB.182.17.4951-4958.2000.
- ↑ Cheung J, Danna KJ, O'Connor EM, Price LB, Shand RF (1997). "Isolation, sequence, and expression of the gene encoding halocin H4, a bacteriocin from the halophilic archaeon Haloferax mediterranei R4". J. Bacteriol. 179 (2): 548–51. PMC 178729. PMID 8990311.
- ↑ Ellen AF, Rohulya OV, Fusetti F, Wagner M, Albers SV, Driessen AJ (2011). "The sulfolobicin genes of Sulfolobus acidocaldarius encode novel antimicrobial proteins". J. Bacteriol. 193 (17): 4380–87. PMID 21725003. doi:10.1128/jb.05028-11.