Enzima: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
→Especificidade: faltaba un r |
de un > dun |
||
Liña 136:
Experimentalmete, encóntrase a velocidade máxima de reacción aumentando progresivamente a concentración de substrato, ata que se chega a unha velocidade constante de formación de produto. Tal cousa é visíble na curva de saturación do gráfico da dereita. A saturación acontece porque, a medida que aumentada a concentración de substrato, aumenta tamén a cantidade de enzima presente en forma de complexo enzima-substrato (ES). Á ''velocidade máxima'', ''V''<sub>max</sub>, todos os centros activos están ocupados (saturados) con substrato, ou sexa, non existe enzima libre para ligar máis substrato e a concentración de complexo ES é igual á concentración de enzima.
A actividade dun enzima é xeralmente descrita através de ''V''<sub>max</sub> e tamén da ''constante de Michaelis-Menten'', ''K''<sub>M</sub>, que representa a concentración de substrato á cal se detecta unha velocidade de reacción igual á metade de ''V''<sub>max</sub>. Cada enzima posúe un ''K''<sub>M</sub> característico para un substrato dado; este parâmetro é moitas veces usado para demostrar a forza de unión
A eficiencia catalítica dun enzima pode expresarse a través da ''constante de especificidade'', igual á razón ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. A constante de especificidade relaciónase tanto coa afinidade da unión do substrato ao enzima coma coa capacidade catalítica deste, polo que é útil para a comparación entre diferentes enzimas, ou o mesmo enzima con diferentes substratos. Existe un valor máximo teórico para esta constante, cerca de 10<sup>8</sup> to 10<sup>9</sup> M<sup>−1</sup> s<sup>−1</sup>, denominado límite de [[difusión]]. Considerando que cada colisión entre enzima e substrato resulta en catálise, a velocidade global de formación do produto non estará limitada pola velocidade de reacción do enzima senón pola velocidade de difuson das [[molécula]]s en [[solución]]. Enzimas que posúan unha constante de especificidade preto deste valor son designados como enzimas cataliticamente (ou cineticamente) perfectos; alguús exemplos inclúen os enzimas [[triosa fosfato isomerase]], [[anhidrase carbónica]], [[acetilcolinesterase]], [[catalase]], [[fumarase]], [[beta-lactamase|ß-lactamase]] e [[superóxido dismutase]].
Liña 175:
Os inactivadores son moitas veces usados como [[medicamento]]s, mais tamén poden actuar como [[veleno]]s. De todos os xeitos, a diferenza entre un medicamento e un veneno é normalmente unha cuestión de dose, visto que a maior parte dos medicamentos e drogas son tóxicas a partir de certo nivel. Como dixo [[Paracelso]]: "''Todas as cousas son un veleno e nada existe sen veleno, só a dose é razón para que unha cousa non sexa un veleno''"<ref>Ball, Philip (2006) ''The Devil's Doctor: Paracelsus and the World of Renaissance Magic and Science.'' Farrar, Straus and Giroux ISBN 0-374-22979-1</ref> Igualmente, os [[antibiótico]]s e outras drogas anti[[infección|infecciosas]] son simplemente velenos que matan o axente patogénico e non o [[hospedeiro]] deste.
Un exemplo
== Funcións biolóxicas ==
| |||