Enlace peptídico: Diferenzas entre revisións

[[Ficheiro:enlpep4.jpg|miniatura|esquerda|300px|Figura 1. Enlace peptídico.]]

[[Ficheiro:enlpep2.jpg|miniatura|300px|Un tripéptido.]]

[[Ficheiro:Trans-Peptide Bond.png|miniatura|300px]]

 

Esta ordenación planar ríxida é o resultado da estabilización por [[resonancia]] do enlace peptídico. O esqueleto dunha proteína está formado por unha serie de planos sucesivos (onde está o enlace peptídico) separados por grupos [[metileno]] substituídos. Isto impón restricións importantes ao número posible de conformacións que pode adoptar unha proteína.

 

 

Se denominamos "Φ" ao valor do ángulo que pode adoptar o enlace N-C, e "Ψ" ao do enlace C-C, só existirán uns valores permitidos para Φ e Ψ; e dependerá en grande medida do tamaño do grupo R do aminoácido (a [[cadea lateral]]).

Os electróns p non implicados no enlace σ pertencentes aos tres átomos C, O, N, poden formar orbitais híbridos π, e o N e o O están competindo por reter eses electróns, pero como o N é menos electronegativo ca o O, hai máis posibilidades de que o dobre enlace estea no C=O (60%) ca no C=N, pero ambas as formas son posibles. O feito de que o grupo amida do enlace teña dúas formas de [[resonancia]], confírelle importantes propiedades. En primeiro lugar, estabiliza o grupo facéndoo menos reactivo ca grupos similares (como [[éster]]es). A resonancia fai que o grupo amida (C-N) teña un carácter de dobre enlace do 40% aproximadamente. O grupo péptido non ten carga nos valores normais de pH, pero o seu dobre enlace ten un momento [[dipolo|dipolar]] inusualmente grande (3,5 [[Debye]] ou 0,7 electrón-angstrom). Estes momentos dipolares poden alinearse en certas estruturas secundarias (como a [[hélice α]]), producindo un gran dipolo neto.

 

De modo similar, un substituínte moi [[electronegativo]] (como o [[flúor]]) que estea próximo ao nitróxeno da amida favorece a forma con enlace simple (C-N), porque compite co osíxeno da amida en "roubar" un electrón do nitróxeno da amida (ver figura 4).