Revisión como estaba o 16 de xaneiro de 2016 ás 11:35 editar Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.260 edicións Sen resumo de edición ← Edición máis vella		Revisión como estaba o 19 de abril de 2016 ás 00:55 editar desfacer BanjoBot 2.0 (conversa \| contribucións) Bots 393.002 edicións m →‎top: Arranxos varios using AWB Edición máis nova →
Liña 5: [[Ficheiro:Silk fibroin primary structure.svg\|miniatura\|dereita\|400px\|Secuencia que se repite na estrutura primaria da fibroína.]] A proteína fibroína ten un peso molecular de entre 350.000 e 415.000 [[Dalton (unidade)\|daltons]]. <ref>~~Juli Peretó. Fundamentos de bioquímica.~~ [http://books.google.es/books?id=TRD112Ay7IUC&pg=PA71&lpg=PA71&dq=fibroina&source=bl&ots=-k0L2kFodq&sig=qWyJg5bk0GOPY8o3vp9CnvMvE-0&hl=es&sa=X&ei=TQ8XUJmhJOmo0AW0oIDgBw&ved=0CFYQ6AEwBjgK#v=onepage&q=fibroina&f=false Juli Peretó. Fundamentos de bioquímica]</ref> está constituída por capas superpostas de [[folla beta\|láminas beta]] [[antiparalelo (bioquímica)\|antiparalelas]], que están separadas alternadamente 0,35 [[nanómetro\|nm]] nunha capa e 0,57  nm na seguinte. A súa estrutura primaria componse principalmente da secuencia de aminoácidos repetida ([[glicina\|Gly]]-[[serina\|Ser]]-[[glicina\|Gly]]-[[alanina\|Ala]]-[[glicina\|Gly]]-[[alanina\|Ala]]) no verme da seda. A alta proporción de [[glicina]] (Gly) e [[alanina]] (Ala), que son aminoácidos con [[cadea lateral\|cadeas laterais]] pequenas, fan posible a embalaxe hermética das láminas, o que contribúe á dar a estrutura ríxida da seda, que non se pode estirar (resistencia á tracción), para o cal habería que romper enlaces covalentes. As láminas permanecen xuntas por enlaces febles doadamente modificables, o que lle dá á seda a súa flexibilidade. <ref>Jan Koolman. Bioquímica: Texto y atlas. [http://books.google.es/books?id=f61Mvd-vl60C&pg=PA70&lpg=PA70&dq=fibroina&source=bl&ots=oV4ZhB0J1Q&sig=KLGzNbIz7sStywo5_nTlIqDcTbE&hl=es&sa=X&ei=TQ8XUJmhJOmo0AW0oIDgBw&ved=0CEwQ6AEwADgK#v=onepage&q=fibroina&f=false] [[Google books]]</ref> A combinación de rixidez e resistencia fan que o material sexa aplicable en varias áreas, como a biomedicina e a fabricación téxtil. [[Ficheiro:Bombyx mori Cocon 02.jpg\|miniatura\|esquerda\|Casulo de ''Bombyx mori'' feito de seda, a cal está composta de fibroína e sericina.]] A fibroína disponse formando tres posibles estruturas, chamadas seda I, II e III. * A seda I é a forma natural da fibroína, tal como é emitida desde as glándulas de seda de ''Bombyx mori''. ▼ * A seda II é a disposición das moléculas de fibroína da seda fiada, que ten unha maior resistencia e utilízase a miúdo en diversas aplicacións comerciais. ▼ ▲* A seda I é a forma natural da fibroína, tal como é emitida desde as glándulas de seda de ''Bombyx mori''. ▲* A seda II é a disposición das moléculas de fibroína da seda fiada, que ten unha maior resistencia e utilízase a miúdo en diversas aplicacións comerciais. * A seda III é unha estrutura recentemente descuberta da fibroína. Fórmase principalmente en solucións de fibroína nunha interface (de aire e agua, de agua e aceite etc.) <ref>Valluzzi, Regina; Gido, Samuel P.; Muller, Wayne; Kaplan, David L. (1999). "Orientation of silk III at the air-water interface". International Journal of Biological Macromolecules 24 (2-3): 237–242. doi:10.1016/S0141-8130(99)00002-1. [http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0141813099000021 Fibroin]</ref> Liña 19 ⟶ 17: A fibroína, ademais de na industria téxtil da seda, ten moitas posibles aplicacións. Estúdase a súa aplicación para fabricar membranas que se poden utilizar como matrices para aplicacións biomédicas, para dirixir a rexeneración de tecidos ou apósitos para queimados, e comprobouse que xeran pouca resposta inflamatoria. <ref>Matteo Santin1, Antonella Motta, Giuliano Freddi, Mario Cannas. In vitro evaluation of the inflammatory potential of the silk fibroin. Journal of Biomedical Materials Research. Volume 46, Issue 3, pages 382–389, 5 September 1999. DOI 10.1002/(SICI)1097-4636(19990905)46:3<382::AID-JBM11>3.0.CO;2-R [http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/(SICI)1097-4636(19990905)46:3%3C382::AID-JBM11%3E3.0.CO;2-R/abstract]</ref> Tamén se fabricaron nanofibras de fibroína para [[cultivo celular\|cultivos celulares]], que poderían ter aplicacións biomédicas <ref>Byung-Moo Mina, Gene Leea, So Hyun Kimb, Young Sik Namb, Taek Seung Leeb, Won Ho Parkb. Electrospinning of silk fibroin nanofibers and its effect on the adhesion and spreading of normal human keratinocytes and fibroblasts in vitro. Biomaterials. [http://144.206.159.178/ft/114/202382/5128806.pdf]</ref>. O xene da fibroína foi clonado <ref>Y. Ohshima, Y. Suzuki. Cloning of the silk fibroin gene and its flanking sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Vol. 74, No. 12, pp. 5363-5367, December 1977. [http://www.pnas.org/content/74/12/5363.full.pdf]</ref> e preparáronse mapas de restrición. <ref>Tsujimoto Y, Suzuki Y. Structural analysis of the fibroin gene at the 5' end and its surrounding regions. Cell [1979, 16(2):425-436]. PMID 455439. DOI: 10.1016/0092-8674(79)90018-7. [http://ukpmc.ac.uk/abstract/MED/455439/reload=0;jsessionid=DAuT16t3Ix7RhuDmkugS.12]</ref>. O xene da fibroína foi clonado experimentalmente en bacterias e mesmo en [[cabra]]s, que a producen no seu leite. == Notas ==

Fibroína: Diferenzas entre revisións