Peptidoglicano: Diferenzas entre revisións

Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
m Bot: Cambio o modelo: Cite journal; cambios estética
Liña 4:
Algunhas [[Archaea]] teñen unha capa bastante similar pero de [[pseudopeptidoglicano]] ou [[pseudomureína]], na que os residuos de azucres están unidos por enlaces glicosídicos β-(1,3) e os azucres que a forman son a ''N''-acetilglicosamina e a [[ácido N-acetiltalosaminurónico|ácido ''N''-acetiltalosaminurónico]]. Isto explica que a parede das arqueas sexa insensible á [[lisocima]], que ataca ao peptidoglicano. <ref>Madigan, M. T., J. M. Martinko, P. V. Dunlap, and D. P. Clark. Brock biology of microorganisms. 12th ed. San Francisco, CA: Pearson/Benjamin Cummings, 2009.</ref>
 
O peptidoglicano exerce un papel estrutural na célula bacteriana, dándolle forza estrutural, e protexéndoa da [[presión osmótica]] exercida polo [[citoplasma]]. Aínda que o peptidoglicanolle dá forza estrutural á parede, para a determinación da súa forma necesítanse tamén as proteínas [[MreB]] e [[RodZ]]. <ref name="pmid11544518">{{citeCita journalpublicación periódica| author=van den Ent F, Amos LA, Löwe J| title=Prokaryotic origin of the actin cytoskeleton. | journal=Nature | year= 2001 | volume= 413 | issue= 6851 | pages= 39–44 | pmid=11544518 | doi=10.1038/35092500 | pmc= | url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/eutils/elink.fcgi?dbfrom=pubmed&tool=sumsearch.org/cite&retmode=ref&cmd=prlinks&id=11544518 }} </ref><ref name="pmid20168300">{{citeCita journalpublicación periódica| author=van den Ent F, Johnson CM, Persons L, de Boer P, Löwe J| title=Bacterial actin MreB assembles in complex with cell shape protein RodZ. | journal=EMBO J | year= 2010 | volume= 29 | issue= 6 | pages= 1081–90 | pmid=20168300 | doi=10.1038/emboj.2010.9 | pmc=2845281 }} </ref> O peptidoglicano está tamén implicado na [[fisión binaria]] durante a división celular bacteriana.
 
A capa de peptidoglicano é moito máis grosa nas bacterias [[Gram-positiva]]s, nas que ten entre 20 e 80 [[nanómetro]]s de grosor, ca nas [[Gram-negativa]]s, nas que só ten entre 7 e 8 nanómetros, coa adhesión dunha [[capa S]]. O peptidoglicano constitúe arredor do 90 % do [[peso seco]] das bacterias Gram-positivas, pero só o 10% das Gram-negativas. Deste modo, a presenza de grandes cantidades de peptidoglicano é a característica principal para caracterizar as bacterias Gram-positivas. <ref>C.Michael Hogan. 2010. [http://www.eoearth.org/article/Bacteria?topic=49480 ''Bacteria''. Encyclopedia of Earth. eds. Sidney Draggan and C.J.Cleveland, National Council for Science and the Environment, Washington DC]</ref> Nas bacterias Gram-positivas o peptidoglicano é importante para a adhesión a superficies e para o estereotipado. <ref name=Salton1996>{{cita libro | autor = Salton MRJ, Kim KS | título = Structure. ''In:'' Baron's Medical Microbiology ''(Barron S ''et al.'', eds.)| edición = 4th | editor = Univ of Texas Medical Branch | ano = 1996 | url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mmed.section.289#297 | isbn=0-9631172-1-1 }}</ref> As partículas de aproximadamente 2 nanómetros poden atravesar o peptidoglicano, tanto nas Gram-positivas coma nas negativas. <ref>{{citeCita journalpublicación periódica | author=Demchick PH, Koch AL | title=The permeability of the wall fabric of Escherichia coli and Bacillus subtilis | journal=Journal of Bacteriology | date=1 February 1996| pages=768–73| volume=178 | issue=3 |url=http://jb.asm.org/cgi/reprint/178/3/768 | pmid=8550511 | pmc=177723 }}</ref>
 
== Estrutura ==
A capa de peptidoglicano na parede celular bacteriana é unha estrutura que forma unha [[rede cristalina]] constituída por cadeas liñais paralelas de dous [[aminoazucre]]s alternantes, a [[N-acetilglicosamina|''N''-acetilglicosamina]] (GlcNAc ou NAG) e o [[ácido N-acetilmurámico|''N''-acetilmurámico]] (MurNAc ou NAM), os cales están unidos por [[enlace glicosídico]] β-(1,4). Cada residuo de MurNAc está unido a un curto [[péptido]] de 4 a 5 residuos de aminoácidos, que contén [[alanina|<small>L</small>-alanina]], [[ácido glutámico|ácido <small>D</small>-glutámico]], [[ácido meso-diaminopimélico|ácido ''meso''-diaminopimélico]], e [[alanina|<small>D</small>-alanina]] no caso de ''[[Escherichia coli]]'' (unha [[bacteria Gram-negativa]]) ou [[alanina|<small>L</small>-alanina]], [[glutamina|<small>D</small>-glutamina]], [[lisina|<small>L</small>-lisina]], e <small>D</small>-alanina cunha ponte peptídica de 5 [[glicina]]s que une os tetrapéptidos no caso de ''[[Staphylococcus aureus]]'' (unha [[bacteria Gram-positiva]]). Estes aminoácidos, excepto os <small>L</small>-aminoácidos, non aparecen en proteínas, polo que poderían ser unha protección contra o ataque da maioría das [[peptidase]]s.
 
Os enlaces cruzados entre os aminoácidos de diferentes cadeas de aminoazucres establécense pola acción do encima [[transpeptidase]] e orixinan unha estrutura tridimensional forte e ríxida. A secuencia específica de aminoácidos e a estrutura molecular varía coa especie bacteriana considerada. <ref>{{cita libro | autor = Ryan KJ, Ray CG (editors) | título = Sherris Medical Microbiology | edición = 4th | editor = McGraw Hill | ano = 2004 | isbn = 0-8385-8529-9 }}</ref>
Liña 20:
 
== Inhibición por antibióticos ==
Algúns fármacos antibacterianos como a [[penicilina]] interfiren coa produción de peptidoglicano ao unirse aos encimas bacterianos chamados [[proteína de unión á penicilina|proteínas de unión á penicilina]] ou [[transpeptidase]]s. <ref name=Salton1996 /> As proteínas de unión á penicilina forman os enlaces cruzados entre os oligopéptidos do peptidoglicano. Para que unha célula bacteriana se reproduza por [[fisión binaria]], deben unirse máis dun millón de subunidades (NAM-NAG+oligopéptido) do peptidoglicano ás subunidades xa existentes. <ref>{{cita libro| autor=Bauman R | título= Microbiology with Diseases by Taxonomy|editor=Benjamin Cummings| ano=2007 |isbn= 0-8053-7679-8 |edición=2nd}}</ref> As mutacións nas transpeptidases que reducen as interaccións cun [[antibiótico]] son unha fonte significativa de produción de [[resistencia aos antibióticos]] bacteriana. <ref>{{citeCita journalpublicación periódica |author=Spratt BG |title=Resistance to antibiotics mediated by target alterations |journal=Science | location=New York |volume=264 |issue=5157 |pages=388–93 |year=1994 |month=April |pmid=8153626 |doi=10.1126/science.8153626 |url=http://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8153626}}</ref>
 
A [[lisocima]] das bágoas, considerado o ''antibiótico propio'' do corpo humano, funciona rompendo os enlaces glicosídicos β-(1,4) do peptidoglicano e destruíndo así moitas células bacterianas. Antibióticos como a [[penicilina]] xeralmente impiden a correcta formación da parede bacteriana, da cal o peptidoglicano é o compoñente principal, ao inhibir as transpeptidases.
 
== Biosíntese ==
Os monómeros de peptidoglicano son sintetizados no [[citosol]] e líganse despois ao transportador de membrana [[bactoprenol]]. O bactoprenol transporta os monómeros de peptidoglicano a través da membrana celular, e son inseridos no peptidoglicano xa existente. <ref name="cw">{{cite web |url=http://student.ccbcmd.edu/courses/bio141/lecguide/unit1/prostruct/cw.html |title=II. THE PROKARYOTIC CELL: BACTERIA |accessdate=1. MAY 2011}}</ref> A síntese divídese en fase 1 e fase 2 e consta de varios pasos biosintéticos:
 
=== Fase 1 ===
Ten lugar no citosol. No primeiro paso da síntese do peptidoglicano, o aminoácido [[glutamina]], doa un grupo amino ao azucre, [[frutosa 6-fosfato]]. Isto transforma a frutosa 6-fosfato en [[glicosamina 6-fosfato]]. No segundo paso da síntese, transfírese un [[grupo acetilo]] desde o [[acetil-CoA]] ao grupo amino da glicosamina 6-fosfato orixinando [[N-acetilglucosamina 6-fosfato|''N''-acetilglicosamina 6-fosfato]]. <ref name="white"/> No terceiro paso, a ''N''-acetilglicosamina 6-fosfato é isomerizada, ao que fai que cambie a [[N-acetilglicosamina 1-fosfato|''N''-acetilglicosamina 1-fosfato]]. <ref name="white"/>
 
No paso cuarto, a ''N''-acetilglicosamina 1-fosfato, que é agora un monofosfato, ataca a [[Uridín trifosfato|UTP]] ([[nucleótido]] que actúa como fonte de enerxía). Nesta reacción, o UTP perde un [[pirofosfato]], que é substituído polo fosfato do aminoazucre, orixinándose UDP-N-acetilglicosamina (UDP-GlcNAc), que é o precursor do NAG do peptidoglicano.
Liña 36:
No 7º paso, o UDP–MurNAc covértese no pentapéptido UDP-MurNAC pola adición de cinco aminoácidos, normalmente incluíndo o dipéptido <small>D</small>-alanil-<small>D</small>-alanina. <ref name="white"/> Cada unha destas reaccións require como fonte de enrxía o [[adenosín trifosfato|ATP]]. <ref name="white"/>
 
=== Fase 2 ===
A fase 2 ocorre na membrana plasmática. Na membrana o transportador lipídico bactoprenol leva os precursores do peptidoglicano a través da membrana. O bactoprenol ataca o UDP-MurNAc-pentapéptido, creando o PP-MurNac-pentapéptido, que é agora un lípido. O UDP-GlcNAc transpórtase despois ao residuo MurNAc da molécula anterior, orixinando o lípido-PP-MurNAc-pentapéptdido-GlcNAc, un disacárido, precursor do peptidoglicano. <ref name="white"/> Non se sabe como esta molécula é transportada ao outro lado da membrana. Porén, unha vez que está no [[periplasma]], engádese a unha cadea de glicano en crecemento. <ref name="white"/> A seguinte reacción coñécese como transglicosilación. Nesta reacción, o grupo hidroxilo do GlcNAc únese ao MurNAc no [[glicano]], o cal despraza o lípido-PP da cadea de glicano. O encima responsable disto é a transglicosilase. <ref name="white">{{cita libro |autor=White, D. |ano=2007 |título=The physiology and biochemistry of prokaryates |edición=3rd |lugar=NY |editor=Oxford University Press Inc.}}</ref>
 
Liña 42:
{{listaref|2}}
 
== Véxase tamén ==
=== Outros artigos ===
* [[Pseudopeptidoglicano]]
* [[Tinguidura de Gram]]
Liña 49:
=== Ligazóns externas ===
* [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mmed.figgrp.298 Diagrammatic representation of peptidoglycan structures.]
 
 
[[Categoría:Bacterias]]