Revisión como estaba o 17 de setembro de 2014 ás 19:08 editar Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.978 edicións →‎Estrutura e función ← Edición máis vella		Revisión como estaba o 17 de setembro de 2014 ás 19:12 editar desfacer Miguelferig (conversa \| contribucións) 242.978 edicións →‎Estrutura e función Edición máis nova →
Liña 12: As solucións de β-lactoglobulina forman [[xel]]es en varias condicións, cando a estrutura nativa se desestabiliza o suficiente como para permitir a agregación.<ref>Bromley, E. H. C., M. R. H. Krebs, and A. M. Donald. 2005. Aggregation across the length scales in beta-lactoglobulin. Faraday Discussions. 128:13–27.</ref> Cun quentamento prolongado a pH baixo e [[forza iónica]] baixa, fórmase un xel transparente de "febras finas", no cal as moléculas de proteína se ensamblan en longas fibras ríxidas. Os intermediarios de pregamento desta proteína poden estudarse utilizando espectroscopia de luz e desnaturalización. Tales experimentos mostran a formación ~~duninusual~~dun inusual pero importante intermediario composto soamente de [[hélice alfa\|hélices alfa]], a pesar ~~do feito~~ de que a súa estrutura nativa é de tipo [[folla beta]]. A [[evolución]] probablemente seleccionou o intermediario helicoidal para evitar a ~~agregacin~~agregación durante o proceso de [[pregamento das proteínas\|pregamento]].<ref>Kuwajima K., Yamaya H. & Sugai S. 1996. The Burst-phase Intermediate in the Refolding of beta-Lactoglobulin Studied by Stopped-flow Circular Dichroism and Absorption Spectroscopy. Journal of Molecular Biology, 264:806-822.</ref> Como é un compoñente do leite que é un [[alérxeno]] coñecido (na [[Unión Europea]] está incluída no Anexo IIIa da Directiva 2000/13/EC), e os produtores deben probar a presenza ou ausencia de β-lactoglobulina para asegurar que o seu etiquetado satisface as esixencias de dita directiva. Os laboratorios que analizan o leite poden utilizar a técnica [[ELISA]] (''enzyme linked immunosorbent assay'', ensaio de inmunoabsorbencia de encima unido) para identificar e cuantificar a β-lactoglobulina nos produtos alimenticios. A polimerización no laboratorio da β-lactoglobulina por transglutaminases microbianas reduce a súa alerxenicidade en nenos e adultos que teñen alerxia ao leite mediada por [[IgE]].<ref>Olivier CE, Lima RP, Pinto DG, Santos RA, Silva GK, Lorena SL, Villas-Boas MB, Netto FM, Zollner Rde L: In search of a tolerance-induction strategy for cow's milk allergies: significant reduction of beta-lactoglobulin allergenicity via transglutaminase/cysteine polymerization. Clinics (Sao Paulo) 2012, 67(10):1171-1179.[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3460020/pdf/cln-67-10-1171.pdf PDF]</ref>

Beta-lactoglobulina: Diferenzas entre revisións