Moitas proteínas son en realidade ensamblaxes de máis dunha cadea polipeptídica, as cales no contexto das grandes ensamblaxes proteicas se denominan [[subunidade proteica|subunidades]]. Ademais da [[estrutura terciaria das proteínas|estrutura terciaria]] das subunidades, as proteínas de moitas subunidades posúen unha '''estrutura cuaternaria''', que é a forma en que se dispoñen as subunidades no conxunto da ensamblaxe. Os [[encima]]s compostos por varias subunidades con diversas funcións denomínanse ás veces [[holoencima]]s, e neles algunhas partes poden denominarse subunidades regulatorias e o núcleo funcional do encima denomínase subunidade catalítica. Exemplos de proteínas con estrutura cuaternaria inclúen a [[hemoglobina]], [[ADN polimerase]], e [[canal iónico|canais iónicos]]. Porén, outras ensamblaxes reciben o nome de [[complexo multiproteico|complexos multiproteicos]], que tamén posúen estrutura cuaternaria. Exemplos destes complexos son os [[nucleosoma]]s e os [[microtúbulo]]s. Poden ocorrer cambios na estrutura cuaternaria por medio de [[conformación das proteínas|cambios conformacionais]] en subunidades individuais ou por medio da reorientación das subunidades en relación coas demais. Por medio deste tipo de cambios, nos que subxace a [[unión cooperativa|cooperatividade]] e [[alosterismo]] nos encimas "multiméricos", moitas proteínas poden ser reguladas e realizan as súas funcións fisiolóxicas.
A definición anterior segue o enfoque clásico da bioquímica, establecido nos tempos nos que a distinción entre unha proteína e unha unidade proteica funcional era difícil de dilucidar. Máis recentemente, tende a falarse de [[interaccións proteína-proteína]] cando se discute a estrutura cuaternaria e a considerarse todas as ensamblaxes de proteínas como complexos proteicos.
