Dominio proteico SeqA

En bioloxía molecular SeqA é un dominio proteico que se encontra en proteínas de bacterias e arqueas. A función deste dominio proteico é moi importante na replicación do ADN. A proteína regula negativamente a iniciación da replicación do ADN na orixe de replicación no OriC de Escherichia coli.[1] Ademais, a proteína desempeña un papel adicional no secuestro da orixe de metilación (impide asúa metilación, o que inactiva a orixe e limita a replicación do ADN a unha soa vez por ciclo celular). A importancia desta proteína é vital, xa que sen a súa axuda na replicación do ADN, a división celular procariótica e outros procesos esenciais non poderían ter lugar. Este dominio proteico crese que forma parte dun complexo proteico moito máis grande que comprende outras proteínas como SeqB.[2]

SeqA, dominio C-terminal
PDB 1j3e EBI.jpg
Estrutura cristalina da proteína SeqA de E. coli SeqA en complexo cunha discordancia de apareamento n6-metiladenina-guanina no ADN
Identificadores
SímboloSeqA
PfamPF03925
InterProIPR005621
SCOPe1lrr / SUPFAM

FunciónEditar

A replicación do ADN é un proceso que consome enerxía e, por tanto, nas bacterias só ocorre en puntos de comprobación específicos do ciclo celular. A unión da proeína SeqA ás secuencias GATC hemimetiladas é importante na modulación negativa da orixe do cromosoma en oriC, e na formación dos focos de SeqA necesarios para a segregación cromosómica en Escherichia coli.[3]

Os terámeros SeqA poden agregarse ou multimerizarse de forma reversible dependente da concentración.[3] A maiores da súa función no control da replicación do ADN, SeqA pode ser tamén un factor de transcrición específico.[4]

Adicionalmente, crese que SeqA tamén ten un papel na organización do cromosoma e na regulación xénica.[5]

LocalizaciónEditar

A maioría da SeqA nas células encóntrase unida ao novo ADN formado na forquita de replicación.[5]

EstruturaEditar

Dominio N-terminalEditar

O dominio N-terminal prégase formando dúas hélices alfa e unha folla beta. Este dominio proteico é vital para axudar á multimerización.[5]

Dominio C-terminalEditar

O dominio C-terminal ten un importante papel para a unión ao ADN. Únese a secuencias GATC hemimetiladas ou completamente metiladas no oriC. A estrutura do dominio C-terminal consta de sete hélices alfa e unha folla beta de tres febras.[5]

NotasEditar

  1. Slater S, Wold S, Lu M, Boye E, Skarstad K, Kleckner N (1995). "E. coli SeqA protein binds oriC in two different methyl-modulated reactions appropriate to its roles in DNA replication initiation and origin sequestration.". Cell 82 (6): 927–36. PMID 7553853. doi:10.1016/0092-8674(95)90272-4. 
  2. Shakibai N, Ishidate K, Reshetnyak E, Gunji S, Kohiyama M, Rothfield L (1998). "High-affinity binding of hemimethylated oriC by Escherichia coli membranes is mediated by a multiprotein system that includes SeqA and a newly identified factor, SeqB.". Proc Natl Acad Sci U S A 95 (19): 11117–21. PMC 21605. PMID 9736699. doi:10.1073/pnas.95.19.11117. 
  3. 3,0 3,1 Lee H, Kang S, Bae SH, Choi BS, Hwang DS (September 2001). "SeqA protein aggregation is necessary for SeqA function". J. Biol. Chem. 276 (37): 34600–6. PMID 11457824. doi:10.1074/jbc.M101339200. 
  4. SlomiÅska M, Wegrzyn A, Konopa G, Skarstad K, Wegrzyn G (June 2001). "SeqA, the Escherichia coli origin sequestration protein, is also a specific transcription factor". Mol. Microbiol. 40 (6): 1371–9. PMID 11442835. doi:10.1046/j.1365-2958.2001.02480.x. 
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 Waldminghaus T, Skarstad K (2009). "The Escherichia coli SeqA protein.". Plasmid 61 (3): 141–50. PMID 19254745. doi:10.1016/j.plasmid.2009.02.004.