Célula principal
Unha célula principal ou célula principal gástrica, tamén chamada célula cimoxénica gástrica ou célula péptica, é unha célula da parede estomacal que libera encimas dixestivos como o pepsinóxeno ou a lipase gástrica. Estas células localízanse no terzo ou metade inferior das glándulas gástricas da parede do estómago, fundamentalmente da zona do corpo do estómago.
Liberan o pepsinóxeno cando son estimuladas por unha variedade de factoroes, como a actividade colinérxica do nervio vago, a acidez do estómago, as hormonas gastrina e secretina, que son secretagogas (promoven a secreción).[1]
Nomenclatura
editarOs termos "célula principal" ou "célula cimoxénica" utilízanse para referirse a estas células gástricas, pero tamén se denominan así outras células doutros tecidos con outras características. Tamén se denominan "células principais" certas células da glándula paratiroide (célula principal paratiroide), dos paraganglios e dos túbulos colectores dos riles.
Características
editarSon células cuboideas que conteñen numerosos gránulos secretorios apicais esféricos e moderadamente densos, que conteñen pepsinóxeno. No home, entre os gránulos hai uns corpos densos, que probablemente son lisosomas. O núcleo é grande. O citoplasma é basófilo. Os orgánulos están en posición basal e entre eles destaca un aparato de Golgi supranuclear moi desenvovlvido e un extenso retículo endoplasmático rugoso, características ambas das células secretoras de proteínas. A membrana é lisa, pero na parte luminal (que dá á luz da glándula gástrica) poden ter uns poucos microvilli e un delgado glicocálix[2].
Secrecións
editarO pepsinóxeno é a principal secreción das células principais gástricas. O pepsinóxeno é un cimóxeno, é dicir, un proencima que no seu estado inicial está inactivo, pero que ao verterse ao estómago sofre unha rotura proteolítica que o converte na súa forma activa, que no caso do pepsinóxeno se denomina pepsina. A pepsina é unha protease que degrada as proteínas dos alimentos, iniciando a dixestión das mesmas[3], que se completará no duodeno. As células principais funcionan en conxunción coas células parietais, que liberan o ácido clorhídrico gástrico, que crea un pH ácido que fai que a estrutura do pepsinóxeno se abra, e este, de forma autocatalítica, escinda un segmento da súa propia molécula, converténdose en pepsina activa.
A quimosina (ou renina gástrica) serve para coagular o leite, e secrétana moitos animais lactantes, especialmente ruminantes, pero a súa produción declina despois rapidamente e pasa a predominar a secreción de pepsinóxeno. Secrétase como un proencima chamado proquimosina, que se activa a quimosina en medio ácido. Nos humanos identificouse un pseudoxene non funcional para unha protease similar á quimosina situado no cromosoma 1, pero non se identificou unha protease neonatal humana funcional similar á quimosina.[4][5][6]
A produción da lipase gástrica foi localizada por inmunocitolocalización nas células principais da mucosa fúndica[7]. É unha lipase ácida que hidroliza os lípidos, que completarán a súa dixestión no intestino delgado.
Notas
editar- ↑ Johnson. Gastrointestinal Physiology 6th Edition. Mosby. 2001
- ↑ D. W. Fawcett. Tratado de Histología. Editorial Interamericana-Mc. Graw Hill. 11ª edición. Páxinas 632, 636. ISBN 84-7605-361-4
- ↑ Cox, Michael; Nelson, David R.; Lehninger, Albert L (2008). Lehninger principles of biochemistry. San Francisco: W.H. Freeman. Páxinas 96, 675. ISBN 0-7167-7108-X.
- ↑ Foltmann B. Chymosin: a short review on foetal and neonatal gastric proteases. Scand J Clin Lab Invest Suppl. 1992;210:65-79. PMID 1455182 [1]
- ↑ CYMP chymosin pseudogene [ Homo sapiens ]. NCBI resources [2]
- ↑ Kolmer, M.; Ord, T.; Alhonen, L.; Hyttinen, J.-M.; Saarma, M.; Villems, R.; Janne, J. Assignment of human prochymosin pseudogene to chromosome 1. Genomics 10: 496-498, 1991.[3] Arquivado 22 de marzo de 2016 en Wayback Machine.
- ↑ H. Moreau, A. Bernadac, Y. Gargouri, F. Benkouka, R. Laugier and R. Verger. Immunocytolocalization of human gastric lipase in chief cells of the fundic mucosa. Histochemistry and Cell Biology. Volume 91, Number 5, 419-423, DOI: 10.1007/BF00493829.