Burato de oxianión

Un burato de oxianión é un peto (pregamento que forma un oco) situado no sitio activo dun encima que estabiliza a carga negativa do estado de transición nun alcóxido ou oxíxeno desprotonado.^[1] O peto consiste tipiciamente en amidas do esqueleto peptídico do encima ou residuos cargados positivamente. A estabilización do estado de transición fai diminuír a enerxía de activación necesaria para a reacción, e dese modo promove a catálise.^[2] Por exemplo, as proteases como a quimotripsina, conteñen un burato de oxianión para estabilizar o anión intermediario tetraédrico formado durante a proteólise e protexer o oxixeno cargado negativamente do substrato das moléculas de auga.^[3] Ademais, pode permitir a inserción ou posicionamento dun substrato, que sufriría impedimento estérico se non puidese ocupar o burato (como o BPG na hemoglobina). Os encimas que catalizan reaccións de múltiples pasos poden ter múltiples buratos de oxianión que estabilizan diferentes estados de transición na reacción.^[4]

Notas

↑ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "9 Catalytic Strategies". Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4.
↑ Simón, Luis; Goodman, Jonathan M. (19 de marzo de 2010). "Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes". The Journal of Organic Chemistry 75 (6): 1831–1840. ISSN 0022-3263. PMID 20039621. doi:10.1021/jo901503d.
↑ Ménard, Robert; Storer, Andrew C. (1992). "Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases". Biological Chemistry Hoppe-Seyler 373 (2): 393–400. PMID 1387535. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.393.
↑ Kursula, Petri; Ojala, Juha; Lambeir, Anne-Marie; Wierenga, Rik K. (1 de decembro de 2002). "The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡". Biochemistry 41 (52): 15543–15556. ISSN 0006-2960. PMID 12501183. doi:10.1021/bi0266232.

Albert Lehninger; et al. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). Macmillan. p. 207. ISBN 9780716771081.

Véxase tamén

Outros artigos

[Stryer_Ch9-1] Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "9 Catalytic Strategies". Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4.

[2] Simón, Luis; Goodman, Jonathan M. (19 de marzo de 2010). "Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes". The Journal of Organic Chemistry 75 (6): 1831–1840. ISSN 0022-3263. PMID 20039621. doi:10.1021/jo901503d.

[3] Ménard, Robert; Storer, Andrew C. (1992). "Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases". Biological Chemistry Hoppe-Seyler 373 (2): 393–400. PMID 1387535. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.393.

[4] Kursula, Petri; Ojala, Juha; Lambeir, Anne-Marie; Wierenga, Rik K. (1 de decembro de 2002). "The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡". Biochemistry 41 (52): 15543–15556. ISSN 0006-2960. PMID 12501183. doi:10.1021/bi0266232.

[1]

[2]

[3]

[4]