Burato de oxianión

Un burato de oxianión é un peto (pregamento que forma un oco) situado no sitio activo dun encima que estabiliza a carga negativa do estado de transición nun alcóxido ou oxíxeno desprotonado.[1] O peto consiste tipiciamente en amidas do esqueleto peptídico do encima ou residuos cargados positivamente. A estabilización do estado de transición fai diminuír a enerxía de activación necesaria para a reacción, e dese modo promove a catálise.[2] Por exemplo, as proteases como a quimotripsina, conteñen un burato de oxianión para estabilizar o anión intermediario tetraédrico formado durante a proteólise e protexer o oxixeno cargado negativamente do substrato das moléculas de auga.[3] Ademais, pode permitir a inserción ou posicionamento dun substrato, que sufriría impedimento estérico se non puidese ocupar o burato (como o BPG na hemoglobina). Os encimas que catalizan reaccións de múltiples pasos poden ter múltiples buratos de oxianión que estabilizan diferentes estados de transición na reacción.[4]

O burato de oxianión dunha serina protease (en negro) estabiliza a carga negativa acumulada no estado de transición do substrato (en vermello) usando enlaces de hidróxeno de amidas do esqueleto peptídico do encima (en azul).

NotasEditar

  1. Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "9 Catalytic Strategies". Biochemistry (5th ed.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4. 
  2. Simón, Luis; Goodman, Jonathan M. (19 de marzo de 2010). "Enzyme Catalysis by Hydrogen Bonds: The Balance between Transition State Binding and Substrate Binding in Oxyanion Holes". The Journal of Organic Chemistry 75 (6): 1831–1840. ISSN 0022-3263. PMID 20039621. doi:10.1021/jo901503d. 
  3. Ménard, Robert; Storer, Andrew C. (1992). "Oxyanion Hole Interactions in Serine and Cysteine Proteases". Biological Chemistry Hoppe-Seyler 373 (2): 393–400. PMID 1387535. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.393. 
  4. Kursula, Petri; Ojala, Juha; Lambeir, Anne-Marie; Wierenga, Rik K. (1 de decembro de 2002). "The Catalytic Cycle of Biosynthetic Thiolase: A Conformational Journey of an Acetyl Group through Four Binding Modes and Two Oxyanion Holes‡". Biochemistry 41 (52): 15543–15556. ISSN 0006-2960. PMID 12501183. doi:10.1021/bi0266232. 

Véxase taménEditar

Outros artigosEditar