Abrir o menú principal

SERCA son as siglas coas que se coñece certo encima ATPase tomadas do seu nome inglés, sarco/endoplasmic reticulum Ca2+-ATPase (ATPase de Ca2+ do retículo sarco/endoplásmico), tamén chamada SR Ca2+-ATPase. Trátase dunha P-ATPase do tipo das ATPases de calcio, que bombea calcio.

FunciónEditar

A SERCA está localizada no retículo sarcoplásmico dos miocitos. É unha ATPase de Ca2+ que transfire Ca2+ desde o citosol da célula ao lume do retículo sarcoplásmico a expensas da hidrólise do ATP durante a relaxación muscular.

Na cara citoplasmática da SERCA hai 3 grandes dominios: os dominios de fosforilación e de unión a nucleótido, que forman o sitio catalítico, e o dominio actuador, que intervén na transmisión de cambios conformacionais importantes.

Parece ser que, ademais das súas propiedades de transporte de calcio, a SERCA1 xera calor nalgúns adipocitos [1][2] e pode mellorar a tolerancia ao frío nalgunhas ras.[3]

RegulaciónEditar

A taxa á que a SERCA move o Ca2+ a través da membrana do retículo sarcoplásmico pode ser controlada pola proteína reguladora fosfolamban (PLB/PLN). A SERCA é normalmente inhibida pola PLB, coa cal está estreitamente asociada. O incremento da estimulación β-adrenérxica reduce a asociación entre a SERCA e a PLB por fosforilación da PLB pola PKA.[4] Cando a PLB está asociada coa SERCA, redúcese a taxa de movemento de Ca2+; despois da disociación da PLB, o movemento de Ca2+ increméntase.

Outra proteína, a calsecuestrina, únese ao calcio dentro do retículo sarcoplásmico e axuda a reducir a concentración de calcio libre dentro do retículo sarcoplásmico, o cal axuda á SERCA para que esta non teña que bombear en contra dese alto gradiente de concentración. O retículo sarcoplásmico ten unha concentración de Ca2+ moito maior (10.000x) no seu interior en comparación co citoplasma. A SERCA2 pode ser regulada por microARNs, por exemplo miR-25 suprime a SERCA2 na insuficiencia cardíaca.

Por razóns experimentais, a SERCA pode ser inhibida pola thapsigargin (unha sesquiterpeno lactona extraída da planta Thapsia garganica) e inducida pola istaroxime (un fármaco experimental).

ParálogosEditar

Hai tres parálogos deste encima, que se expresan a varios niveis en distintos tipos de células, que son os seguintes:

Hai ademais isoformas postraducionais de SERCA2 e SERCA3, que serven para introducir a posibilidade de respostas de recaptación de Ca2+ específicas do tipo celular e incrementa a complexidade global dos mecanismos de sinalización por Ca2+.

NotasEditar

  1. de Meis L; Oliveira GM; Arruda AP; Santos R; Costa RM; Benchimol M (2005). "The thermogenic activity of rat brown adipose tissue and rabbit white muscle Ca2+-ATPase". IUBMB Life 57 (4–5): 337–45. PMID 16036618. doi:10.1080/15216540500092534. 
  2. Arruda AP; Nigro M; Oliveira GM; de Meis L (June 2007). "Thermogenic activity of Ca2+-ATPase from skeletal muscle heavy sarcoplasmic reticulum: the role of ryanodine Ca2+ channel". Biochim. Biophys. Acta 1768 (6): 1498–505. PMID 17466935. doi:10.1016/j.bbamem.2007.03.016. 
  3. Dode, L; Van Baelen, K; Wuytack, F; Dean, WL (2001). "Low temperature molecular adaptation of the skeletal muscle sarco(endo)plasmic reticulum Ca2+-ATPase 1 (SERCA 1) in the wood frog (Rana sylvatica)". Journal of Biological Chemistry 276 (6): 3911–9. doi:10.1074/jbc.m007719200. Arquivado dende o orixinal o 25 de marzo de 2016. Consultado o 08 de outubro de 2016. 
  4. MacLennan, David H.; Kranias, Evangelia G. (July 2003). "Phospholamban: a crucial regulator of cardiac contractility". Nature Reviews Molecular Cell Biology 4 (7): 566–577. doi:10.1038/nrm1151. 

Véxase taménEditar

Ligazóns externasEditar