A membrana basal é unha delgada capa de fibras situada debaixo dos epitelios que revisten as superficies e cavidades de órganos, tales como a pel, que reviste o corpo, ou o endotelio, que reviste o interior dos vasos sanguíneos, e en glándulas e outros órganos.

Membrana basal e as súas relacións co epitelio e o endotelio e compoñentes da matriz extracelular.

Composición editar

A membrana basal está formada por dúas láminas: lámina basal e lámina reticular.[1]

Lámina basal editar

Ás veces confúndese a lámina basal coa membrana basal, pero a primeira é unha parte da segunda. A membrana basal pode verse con microscopio óptico, é máis grosa (100-200 nm no glomérulo) e comprende a lámina basal e a reticular ; a lámina basal só se distingue ben con microscopio electrónico. Os adipocitos, as células musculares e as nerviosas aparecen a miúdo recubertas de lámina basal (e en ocasións tamén de lámina reticular), pero esta estrutura adoita denominarse lámina externa.

Á súa vez a lámina basal pode ser dividida en dúas capas: lúcida e densa.

  • A capa clara próxima ao epitelio denomínase lámina lúcida ou lámina rara. A lámina lúcida está feita de laminina, integrinas, entactinas, e distroglicanos. Ten uns 40-50 nm de grosor.
  • A capa densa aos electróns próxima ao tecido conectivo é a lámina densa. A lámina densa está feita de fibras de coláxeno reticulares de tipo IV e perlecán (un proteoglicano rico en heparán sulfato,[2] que cobre as fibras de coláxeno). Ten un grosor de 30–70 nanómetros. Ademais do coláxeno, esta matriz de soporte contén compoñentes macromoleculares intrínsecos.

Lámina reticular editar

Contén coláxeno tipo III e conecta co tecido conectivo subxacente. A lámina reticular está unida á lámina basal por fibrilas de ancoraxe (fibras de coláxeno de tipo VII) e microfibrilas (fibrilina).

Funcións e importancia editar

As súas funcións principais son as de protección, compartimentalización, fixación, filtración pasiva, migración celular, rexeneración, cicatrización, e diferenciación celular.

A principal función da membrana basal é ancorar o epitelio ao frouxo tecido conectivo que está debaixo. Isto conséguese polas adhesións célula-matriz extracelular por medio de moléculas de adhesión ao substrato (SAMs).

As células tumorais atravesan as membranas basais dos epitelios e endotelios durante os diversos estadios do proceso metastático. A membrana basal actúa como unha barreira mecánica, que prevén que as células malignas tumorais invadan os tecidos internos.[3] Nos estados iniciais dos tumores, estes quedan limitados á súa zona orixinaria pola acción da membrana basal e denomínanse carcinomas in situ.

A membrana basal é tamén esencial para a anxioxénese (desenvolvemento de novos vasos sanguíneos). As proteínas da membrana basal aceleran a diferenciación celular das células do endotelio.[4]

Un dos exemplos máis notables de membrana basal é a membrana basal glomerular dos riles, que realiza a filtración glomerular nos nefróns, formada pola fusión da lámina basal do endotelio dos capilares glomerulares e a lámina basal do epitelio da cápsula de Bowman. Outro exemplo salientable é a membrana basal formada entre os alvéolos pulmonares e os capilares pulmonares, formada pola fusión das láminas basais de ambos, e a través da cal ten lugar a difusión do O2 e do CO2 durante a respiración. Outras membranas basais importantes son a membrana basilar (na cóclea dos oídos), membrana de Descemet (na córnea do ollo) e membrana de Bruch (na coroide do ollo).

Doenzas editar

Algunhas doenzas orixínanse por defectos no funcionamento das membranas basais. As causas poden ser defectos xenéticos, danos producidos polo propio sistema inmunitario, ou outros mecanismos.[5] Os defectos xenéticos na síntese e ensamblaxe do coláxeno afectan á membrana basal producindo a síndrome de Alport e outras doenzas, como a epidermólise ampolosa. Un dominio do coláxeno tipo IV da membrana basal é a diana dos autoanticorpos producidos na síndrome de Goodpasture, unha doenza autoinmune.[6]

Notas editar

  1. Paulsson M (1992). "Basement membrane proteins: structure, assembly, and cellular interactions". Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 27 (1-2): 93–127. PMID 1309319. doi:10.3109/10409239209082560. 
  2. Noonan DM, Fulle A, Valente P; et al. (1991). "The complete sequence of perlecan, a basement membrane heparan sulfate proteoglycan, reveals extensive similarity with laminin A chain, low density lipoprotein-receptor, and the neural cell adhesion molecule". J. Biol. Chem. 266 (34): 22939–47. PMID 1744087. Arquivado dende o orixinal o 18 de abril de 2020. Consultado o 20 de xullo de 2012. 
  3. Liotta LA, Tryggvason K, Garbisa S, Hart I, Foltz CM, Shafie S (1980). "Metastatic potential correlates with enzymatic degradation of basement membrane collagen". Nature 284 (5751): 67–8. PMID 6243750. doi:10.1038/284067a0. 
  4. Kubota Y, Kleinman HK, Martin GR, Lawley TJ (1988). "Role of laminin and basement membrane in the morphological differentiation of human endothelial cells into capillary-like structures". J. Cell Biol. 107 (4): 1589–98. PMC 2115245. PMID 3049626. doi:10.1083/jcb.107.4.1589. 
  5. Henig, Robin Marantz (22 de febreiro de 2009). "What’s Wrong With Summer Stiers?". New York Times. 
  6. Janeway, Charles; Janeway, Charles A. (2001). Immunobiology (5th ed.). Garland. ISBN 978-0-8153-3642-6. 

Véxase tamén editar

Bibliografía editar