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!width="50"| Estrutura
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| [[Pregamento de alfa/beta hidrolase]] || Cataliza a [[hidrólise]] de enlaces químicos.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00561 |título=Pfam entry Abhydrolase 1]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929115310/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00561 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Inclúen as [[lipase]]s bacteriana, fúnxica, gástrica e [[lipase pancreática|pancreática]], as palmitoíl proteín [[tioesterase]]s, a [[cutina]]se, e as [[colinesterase]]s || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=135]
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| [[Fosfolipase A2]] (secretora e citosólica) || Hidrólise do enlace sn-2 dos [[ácido graxo|ácidos graxos]] de [[fosfolípido]]s.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00068 |título=Pfam entry: Phospholipase A2]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929110908/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00068 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>||Dixestión lipídica, rotura das membranas e [[sinalización por lípidos]]. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=90] [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=134]
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| [[Fosfolipase C]] || Hidroliza o [[fosfatidilinositol]] [[PIP2]] formando dous [[segundo mensaxeiro|segundos mensaxeiros]], [[inositol trifosfato]] e [[diacilglicerol]].<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00388 |título=Pfam entry: Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929084148/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00388 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> || Sinalización por lípidos ||[http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=126]
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| Colesterol oxidases || [[oxidación|Oxidan]] e [[isómero|isomerizan]] o [[colesterol]] a colest-4-en-3-ona.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF09129 |título=Pfam entry: Cholesterol oxidase]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929083056/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF09129 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> || Fai diminuír o colesterol da membrana; utilizado na patoxénese bacteriana.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=140]
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| [[Carotenoide oxixenase]]|| Cliva [[carotenoide]]s.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF03055 |título=Pfam entry: Retinal pigment epithelial membrane protein]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929104832/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF03055 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Os carotenoides funcionan en plantas e animais a modo de [[hormona]]s (incluída a [[vitamina A]] en humanos), [[pigmento]]s, [[aroma]]s, recendos florais e compostos de defensa. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=111]
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| [[Lipoxixenase]]s || Encimas que conteñen ferro que catalizan a [[Lipoxixenase|dioxixenación]] de ácidos graxos poliinsaturados.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00305 |título=Pfam entry: Lipoxygenase]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929104653/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00305 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> ||En animais as lipoxixenases están implicadas na síntese de mediadores [[inflamación|inflamatorios]] chamados [[leucotrieno]]s.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=87]
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| [[Alfa toxina]]s || Clivan [[fosfolípido]]s da membrana celular, de modo similar á fosfolipase C.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=1kho PDBsum entry: Alpha Toxin]</ref>|| Patoxénese bacteriana, especialmente de ''[[Clostridium perfringens]]''. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=88]
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|[[Esfingomielinase]] C ||Unha [[fosfodiesterase]] que cliva [[enlace fosfodiéster|enlaces fosfodiéster]].<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01663 |título=Pfam entry: Type I phosphodiesterase]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929084034/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01663 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> || Procesamento de lípidos como a [[esfingomielina]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=148]
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| [[Glicosiltransferase]]s: MurG e transglicosidases || Catalizan a transferencia de restos de azucres desde moléculas doantes activadas a moléculas aceptoras específicas, formando [[enlace O-glicosídico|enlaces glicosídicos]].<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00534 |título=Pfam entry: Glycosyl transferases group 1]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929120820/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00534 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> || Biosíntese de [[disacárido]]s, [[oligosacárido]]s e [[polisacárido]]s (glicoconxugados); MurG está implicada na biosíntese do [[peptidoglicano]] bacteriano. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=125]<br/>[http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=136]
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| [[Ferroquelatase]] || Converte a [[protoporfirina IX]] en [[hemo]].<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00762 |título=Pfam entry: Ferrochelatase]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929120511/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00762 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> || Implicada no metabolismo da [[porfirina]]; as [[protoporfirina]]s utilízanse para fortalecer as [[casca de ovo|cascas de ovos]]. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=137]
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| [[Familia de proteínas]] relacionadas coa [[miotubularina]] || Lípido [[fosfatase]] que [[desfosforilación|desfosforila]] o [[fosfatidilinositol 3-fosfato]] (PtdIns3P) e o [[fosfatidilinositol (3,5)-bisfosfato]] (PtdIns(3,5)P2).<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF06602 |título=Pfam entry:Myotubularin-related]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070926215455/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF06602 |dataarquivo=26 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Necesarias para a diferenciación da [[miocito|célula muscular]]. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=176]
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| Dihidroorotato deshidroxenases || Oxidación do dihidroorotato (DHO) a orotato.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01180 |título=Pfam entry:Dihydroorotate dehydrogenase]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070926220055/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01180 |dataarquivo=26 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Biosíntese de [[nucleótido]]s de [[pirimidina]] en células [[procariota]]s e [[eukarya|eucariotas]]. ||[http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=59]
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|[[Glicolato oxidase]] || Cataliza a [[oxidación]] de α-[[hidroxiácido]]s aos correspondentes α-[[cetoácido]]s.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01070 |título=Pfam entry: FMN-dependent dehydrogenase]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929111635/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01070 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| En plantas, o encima participa na [[fotorrespiración]]. En animais, o encima participa na produción de [[oxalato]].||[http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=59]
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|As [[anexina]]s || Unión a membrana intracelular/fosfolípido dependente do calcio.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00191 |título=entrada de Pfam da anexina]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929104531/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00191 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> || Entre as funcións están o tráfico de [[vesícula]]s, fusión de membranas e formación de [[canle iónica|canles iónicas]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=43]
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|[[Sinapsina|Sinapsina I]]|| Cobre as [[vesícula sináptica|vesículas sinápticas]] e únese a varios elementos do [[citoesqueleto]].<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF02078 |título=entrada de Pfam da sinapsina N]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070926215343/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF02078 |dataarquivo=26 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Funcións na regulación de liberación de [[neurotransmisor]]es.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=131]
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|[[Sinucleína]]|| Funcións celulares descoñecidas.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01387 |título=entrada de Pfam da sinucleína]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070926215944/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01387 |dataarquivo=26 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Crese que xoga un papel na regulación da estabilidade e renovación da [[membrana plasmática]]. Asociado coa [[enfermidade de Parkinson]] e a de [[enfermidade de Alzheimer|Alzheimer]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=159]
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|Dominios GLA do sistema de coagulación do sangue|| Os dominios [[gamma-carboxiglutamato]] (GLA) son responsables da grande afinidade de unión aos ións calcio.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00594 |título=entrada de Pfam de Gla]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070929111243/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00594 |dataarquivo=29 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>|| Implicados na función de factores de coagulación na [[coagulación do sangue|fervenza de coagulación do sangue]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=97]
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| [[Espectrina]] e α-[[actinina]]-2 || Atópanse en varias proteínas do citoesqueleto e [[microfilamento]]s.<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00435 |título=entrada de Pfam da espectrina]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070926215853/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00435 |dataarquivo=26 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref> || Mantemento da integridade da [[membrana plasmática]] e estrutura do citoesqueleto.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=79]
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|Péptidos [[neurona]]is||
* Péptidos taquiquininas [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=152]
||Estas proteínas excitan as neuronas, producen respostas de comportamento, son potentes [[Vasodilatación|vasodilatadores]], e son responsables da contracción en moitos tipos de [[músculo liso|músculos lisos]].<ref>[{{Cita web |url=http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF02202 |título=Pfam entry Tachykinin]{{Ligazón morta|data-acceso=agosto04 de 2018xaneiro de 2014 |urlarquivo=https://web.archive.org/web/20070926215842/http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF02202 |dataarquivo=26 de setembro de 2007 |urlmorta=si }}</ref>
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|Reguladores da [[apoptose]]||
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