Proteína periférica de membrana: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Sen resumo de edición |
Recuperando 0 fontes e etiquetando 20 como mortas. #IABot (v2.0beta8) |
||
Liña 64:
!width="50"| Estrutura
|-
| [[Pregamento de alfa/beta hidrolase]] || Cataliza a [[hidrólise]] de enlaces químicos.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00561 Pfam entry Abhydrolase 1]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| Inclúen as [[lipase]]s bacteriana, fúnxica, gástrica e [[lipase pancreática|pancreática]], as palmitoíl proteín [[tioesterase]]s, a [[cutina]]se, e as [[colinesterase]]s || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=135]
|-
| [[Fosfolipase A2]] (secretora e citosólica) || Hidrólise do enlace sn-2 dos [[ácido graxo|ácidos graxos]] de [[fosfolípido]]s.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00068 Pfam entry: Phospholipase A2]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>||Dixestión lipídica, rotura das membranas e [[sinalización por lípidos]]. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=90] [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=134]
|-
| [[Fosfolipase C]] || Hidroliza o [[fosfatidilinositol]] [[PIP2]] formando dous [[segundo mensaxeiro|segundos mensaxeiros]], [[inositol trifosfato]] e [[diacilglicerol]].<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00388 Pfam entry: Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> || Sinalización por lípidos ||[http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=126]
|-
| Colesterol oxidases || [[oxidación|Oxidan]] e [[isómero|isomerizan]] o [[colesterol]] a colest-4-en-3-ona.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF09129 Pfam entry: Cholesterol oxidase]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> || Fai diminuír o colesterol da membrana; utilizado na patoxénese bacteriana.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=140]
|-
| [[Carotenoide oxixenase]]|| Cliva [[carotenoide]]s.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF03055 Pfam entry: Retinal pigment epithelial membrane protein]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| Os carotenoides funcionan en plantas e animais a modo de [[hormona]]s (incluída a [[vitamina A]] en humanos), [[pigmento]]s, [[aroma]]s, recendos florais e compostos de defensa. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=111]
|-
| [[Lipoxixenase]]s || Encimas que conteñen ferro que catalizan a [[Lipoxixenase|dioxixenación]] de ácidos graxos poliinsaturados.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00305 Pfam entry: Lipoxygenase]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> ||En animais as lipoxixenases están implicadas na síntese de mediadores [[inflamación|inflamatorios]] chamados [[leucotrieno]]s.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=87]
|-
| [[Alfa toxina]]s || Clivan [[fosfolípido]]s da membrana celular, de modo similar á fosfolipase C.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/cgi-bin/pdbsum/GetPage.pl?pdbcode=1kho PDBsum entry: Alpha Toxin]</ref>|| Patoxénese bacteriana, especialmente de ''[[Clostridium perfringens]]''. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=88]
|-
|[[Esfingomielinase]] C ||Unha [[fosfodiesterase]] que cliva [[enlace fosfodiéster|enlaces fosfodiéster]].<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01663 Pfam entry: Type I phosphodiesterase]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> || Procesamento de lípidos como a [[esfingomielina]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=148]
|-
| [[Glicosiltransferase]]s: MurG e transglicosidases || Catalizan a transferencia de restos de azucres desde moléculas doantes activadas a moléculas aceptoras específicas, formando [[enlace O-glicosídico|enlaces glicosídicos]].<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00534 Pfam entry: Glycosyl transferases group 1]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> || Biosíntese de [[disacárido]]s, [[oligosacárido]]s e [[polisacárido]]s (glicoconxugados); MurG está implicada na biosíntese do [[peptidoglicano]] bacteriano. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=125]<br/>[http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=136]
|-
| [[Ferroquelatase]] || Converte a [[protoporfirina IX]] en [[hemo]].<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00762 Pfam entry: Ferrochelatase]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> || Implicada no metabolismo da [[porfirina]]; as [[protoporfirina]]s utilízanse para fortalecer as [[casca de ovo|cascas de ovos]]. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=137]
|-
| [[Familia de proteínas]] relacionadas coa [[miotubularina]] || Lípido [[fosfatase]] que [[desfosforilación|desfosforila]] o [[fosfatidilinositol 3-fosfato]] (PtdIns3P) e o [[fosfatidilinositol (3,5)-bisfosfato]] (PtdIns(3,5)P2).<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF06602 Pfam entry:Myotubularin-related]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| Necesarias para a diferenciación da [[miocito|célula muscular]]. || [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=176]
|-
| Dihidroorotato deshidroxenases || Oxidación do dihidroorotato (DHO) a orotato.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01180 Pfam entry:Dihydroorotate dehydrogenase]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| Biosíntese de [[nucleótido]]s de [[pirimidina]] en células [[procariota]]s e [[eukarya|eucariotas]]. ||[http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=59]
|-
|[[Glicolato oxidase]] || Cataliza a [[oxidación]] de α-[[hidroxiácido]]s aos correspondentes α-[[cetoácido]]s.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01070 Pfam entry: FMN-dependent dehydrogenase]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| En plantas, o encima participa na [[fotorrespiración]]. En animais, o encima participa na produción de [[oxalato]].||[http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=59]
|}
Liña 114:
!width="50"| Estrutura
|-
|As [[anexina]]s || Unión a membrana intracelular/fosfolípido dependente do calcio.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00191 entrada de Pfam da anexina]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> || Entre as funcións están o tráfico de [[vesícula]]s, fusión de membranas e formación de [[canal iónico|canais iónicos]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=43]
|-
|[[Sinapsina|Sinapsina I]]|| Cobre as [[vesícula sináptica|vesículas sinápticas]] e únese a varios elementos do [[citoesqueleto]].<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF02078 entrada de Pfam da sinapsina N]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| Funcións na regulación de liberación de [[neurotransmisor]]es.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=131]
|-
|[[Sinucleína]]|| Funcións celulares descoñecidas.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF01387 entrada de Pfam da sinucleína]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| Crese que xoga un papel na regulación da estabilidade e renovación da [[membrana plasmática]]. Asociado coa [[enfermidade de Parkinson]] e a de [[enfermidade de Alzheimer|Alzheimer]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=159]
|-
|Dominios GLA do sistema de coagulación do sangue|| Os dominios [[gamma-carboxiglutamato]] (GLA) son responsables da grande afinidade de unión aos ións calcio.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00594 entrada de Pfam de Gla]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>|| Implicados na función de factores de coagulación na [[coagulación do sangue|fervenza de coagulación do sangue]].|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=97]
|-
| [[Espectrina]] e α-[[actinina]]-2 || Atópanse en varias proteínas do citoesqueleto e [[microfilamento]]s.<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF00435 entrada de Pfam da espectrina]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref> || Mantemento da integridade da [[membrana plasmática]] e estrutura do citoesqueleto.|| [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=79]
|}
Liña 191:
|Péptidos [[neurona]]is||
* Péptidos taquiquininas [http://opm.phar.umich.edu/families.php?superfamily=152]
||Estas proteínas excitan as neuronas, producen respostas de comportamento, son potentes [[Vasodilatación|vasodilatadores]], e son responsables da contracción en moitos tipos de [[músculo liso|músculos lisos]].<ref>[http://www.sanger.ac.uk//cgi-bin/Pfam/getacc?PF02202 Pfam entry Tachykinin]{{Ligazón morta|data=agosto de 2018 }}</ref>
|-
|Reguladores da [[apoptose]]||
Liña 205:
* {{Cita libro |author=Lukas K. Tamm (Editor) |title=Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks| url=http://books.google.com/books?visbn=3527311513 |publisher=John Wiley & Sons |location=Chichester |year= 2005|isbn=3-527-31151-3 |oclc= |doi=}}
* {{Cita publicación periódica|author= Cho, W. and Stahelin, R.V. |year=2005|title= Membrane-protein interactions in cell signaling and membrane trafficking|journal=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure|volume= 34|issue= 1|pages= 119–151|doi=10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337 |url= http://arjournals.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.33.110502.133337?cookieSet=1&journalCode=biophys |accessdate=2007-01-23|pmid= 15869386}}
* {{Cita publicación periódica|url=http://taylorandfrancis.metapress.com/index/KH5DWA8PT5Q20XCP.pdf|format=PDF|author=Goni F.M.
* {{Cita publicación periódica |author=Johnson J, Cornell R |title=Amphitropic proteins: regulation by reversible membrane interactions (review) |journal=Mol Membr Biol |volume=16 |issue=3 |pages=217–235 |year=
* Seaton B.A. and Roberts M.F. Peripheral membrane proteins. pp. 355–403. In ''Biological Membranes'' (Eds. K. Mertz and B.Roux), Birkhauser Boston, 1996.
* Benga G. Protein-lipid interactions in biological membranes, pp. 159–188. In ''Structure and Properties of Biological Membranes'', vol. 1 (Ed. G. Benga) Boca Raton CRC Press, 1985.
| |||