Diferenzas entre revisións de «Anticorpo»

m
sen resumo de edición
m
Os '''anticorpos''' (tamén coñecidos como '''inmunoglobulinas''', abreviado Ig) son [[glicoproteína]]s de tipo [[gammaglobulina]], a fracción de [[globulina]]s máis abundante no [[plasma sanguíneo]]. Poden encontrarse en forma soluble no [[sangue]] ou noutros fluídos corporais dos [[vertebrado]]s, ou poden estar inseridos na [[membrana plasmática]], onde actúan como [[receptor celular|receptores]] nos [[Linfocito B|linfocitos B]] e son empregados polo [[sistema inmunitario]] para neutralizar [[patóxeno]]s tales como [[bacteria]]s, [[virus]] e [[parasito]]s.<ref name="pmid8450761">{{cita publicación|autor=Litman GW, Rast JP, Shamblott MJ, ''et al''|título=Phylogenetic diversification of immunoglobulin genes and the antibody repertoire|revista=Mol. Biol. Evol.|volume=10|número=1|páxinas=60–72|ano=1993|pmid=8450761|url = http://mbe.oxfordjournals.org/cgi/content/short/10/1/60}}</ref> En xeral, considérase que anticorpo e inmunoglobulina son termos equivalentes, facendo referencia o primeiro termo á función, mentres que o segundo alude á estrutura. O termo gammaglobulina refírese ás propiedades [[electroforese|electroforéticas]] das inmunoglobulinas solubles no [[soro sanguíneo]], se ben algunhas inmunoglobulinas migran coas fraccións alfa, beta e incluso coa [[albumina sérica humana|albumina]].
 
Un anticorpo típico está constituído por unidades estruturais básicas, cada unha delas con dous grandes [[cadea pesada de inmunoglobulina|cadeas pesadas]] e dúas [[cadea lixeira de inmunoglobulina|cadeas lixeiras]] de menor peso molecular. A molécula de anticorpo ten forma de Y; os extremos dos brazos do Y son o fragmento Fab por onde se une ao antíxeno; o pé do Y é o fragmento Fc. As moléculas dos anticorpos poden aparecer por separado, como [[monómero]]s, ou asociarse entre si formando [[dímero]]s con dúas unidades ou pentámeros con cinco unidades. Os anticorpos son sintetizados por un tipo de [[leucocito]] denominado [[linfocito B]] ou célula B. Existen distintasdistintos tipos de anticorpo, chamados [[isotipo (inmunoloxía)|isotipos]], diferenciados pola forma da cadea pesada que presenten. Coñécense cinco clases de isotipos en [[mamíferos]] que desempeñan funcións diferentes, contribuíndo a dirixir a resposta inmune axeitada para cada distinto tipo de corpo estraño que encontran, que son: [[IgA]], [[IgD]], [[IgE]], [[IgG]] e [[IgM]].<ref name=Market>Eleonora Market, F. Nina Papavasiliou (2003) [http://biology.plosjournals.org/perlserv/?request=get-document&doi=10.1371/journal.pbio.0000016 ''V(D)J Recombination and the Evolution of the Adaptive Immune System''] [[PLoS Biology]]1(1): e16.{{doi|10.1371/journal.pbio.0000016}}</ref>
 
Aínda que a estrutura xeral de todos os anticorpos é moi semellante, unha pequena rexión do ápice da [[proteína]] é extremadamente variable, o cal permite a existencia de millóns de anticorpos, cada un cun extremo lixeiramente distinto. Esta parte da proteína coñécese como rexión hipervariable e dá lugar a millóns de anticorpos distintos. Cada unha destas variantes pode unirse a unha "diana" distinta, que é o [[antíxeno]].<ref name=Janeway5>{{cita libro|autor=[[Charles Janeway|Janeway CA, Jr]] ''et al''|título=Immunobiology.|edición=5th ed.|editorial=Garland Publishing|ano=2001|url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?call=bv.View..ShowTOC&rid=imm.TOC&depth=10|isbn=0-8153-3642-X}}</ref> Esta enorme diversidade de anticorpos permite ao sistema inmunitario recoñecer unha diversidade igualmente elevada de [[antíxeno]]s. O anticorpo non recoñece o antíxeno na súa globalidade, senón que só recoñece certas partes del. Esa parte do antíxeno recoñecida polo anticorpo denomínase [[epítopo]]. Un antíxeno pode ter múltiples epítopos na súa superficie. Estes epítopos únense co seu anticorpo nunha interacción altamente específica que se denomina adaptación inducida, que permite aos anticorpos identificar e unirse soamente ao seu único antíxeno en medio dos millóns de moléculas diferentes que compoñen un [[Ser vivo|organismo]].
658

edicións