EF-G: Diferenzas entre revisións

'''EF-G''' ou '''factor de elongación G''' (historicamente coñecido tamén como '''translocase''') é un [[factor de elongación procariótico]] e unha [[GTPase]] responsable de catalizar o movemento coordinado do [[ARNt]] e [[ARNm]] a través do [[ribosoma]] durante a [[tradución de proteínas]] procariótica.<ref name=shoji>{{citeCita journalpublicación periódica|last1=Shoji|first1=S|last2=Walker|first2=SE|last3=Fredrick|first3=K|title=Ribosomal translocation: one step closer to the molecular mechanism|journal=ACS Chem Biol|date=2009|doi=10.1021/cb8002946|pmid=19173642|url=http://dx.doi.org/10.1021/cb8002946|volume=4|pages=93–107}}</ref>

O EF-G cataliza a translocación do ARNt e ARNm no ribosoma ao final de cada rolda de elongación do polipétido que se está a sintetizar.<ref name=shoji /> Igual que fai o complexo EF-Tu+ARNt+[[Guanosina trifosfato|GTP]], o EF-G únese ao ribosoma no seu estado unido a GTP. Cando se une ao sitio A do ribosoma, o EF-G causa que o ARNt que previamente ocupaba ese sitio pase a ocupar unha posición intermedia A/P (unida ao sitio A da subunidade ribosómica menor e ao sitio P da subumidade maior), e o ARNt situado no sitio P é movido ao estado híbrido P/E. A [[hidrólise]] do EF-G do GTP causa un cambio conformacional que forza que o ARNt A/P ocupe totalmente o sitio P, e que o ARNt P/E ocupe completamente o sitio E (e saia do complexo do ribosoma), e que o ARNm avance tres [[nucleótido]]s en relación ao ribosoma debido á súa asociación con estas moléculas de ARNt. Despois, a molécula de EF-G unida a GDP disóciase do complexo, deixando outro sitio A libre no que pode empezar un novo ciclo de elongación.<ref name=shoji /><ref>{{citeCita journalpublicación periódica|last1=da Cunha|first1=CE|last2=Belardinelli|first2=R|last3=Peske|first3=F|last4=Holtkamp|first4=W|last5=Wintermeyer|first5=W|last6=Rodnina|first6=MV|title=Dual use of GTP hydrolysis by elongation factor G on the ribosome|journal=Translation|date=2013|doi=10.4161/trla.24315|url=http://www.tandfonline.com/doi/abs/10.4161/trla.24315|volume=1|pages=e24315}}</ref>

Ademais do seu papel na translocación, o EF-G, funcionado conxuntamente co [[Factor de Reciclaxe do Ribosoma]] (RRF, ''Ribosome Recycling Factor''), promove a reciclaxe do ribosoma dun modo dependente de GTP.<ref>{{CiteCita journalpublicación periódica| doi=10.1016/j.molcel.2005.05.016| author=Zavialov AV, Hauryliuk VV, Ehrenberg M.| title=Splitting of the posttermination ribosome into subunits by the concerted action of RRF and EF-G| journal=Molecular Cell| year=2005| volume=18| issue=6| pages=675–686| pmid = 15949442 }}</ref>

Normalmente o EF-G é inhibido polo [[ácido fusídico]], pero desenvolveuse resistencia nalgunhas bacterias.<ref name="pmid15935566">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Macvanin M, Hughes D |title=Hyper-susceptibility of a fusidic acid-resistant mutant of Salmonella to different classes of antibiotics |journal=FEMS microbiology letters |volume=247 |issue=2 |pages=215–20 |date=June 2005 |pmid=15935566 |doi=10.1016/j.femsle.2005.05.007 |url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0378-1097(05)00289-2}}</ref><ref name="pmid10931308">{{citeCita journalpublicación periódica |author=Macvanin M, Johanson U, Ehrenberg M, Hughes D |title=Fusidic acid-resistant EF-G perturbs the accumulation of ppGpp |journal=Molecular Microbiology |volume=37 |issue=1 |pages=98–107 |date=July 2000 |pmid=10931308 |doi= 10.1046/j.1365-2958.2000.01967.x|url=http://www.blackwell-synergy.com/openurl?genre=article&sid=nlm:pubmed&issn=0950-382X&date=2000&volume=37&issue=1&spage=98}}</ref>

O EF-G ten unha historia evolutiva complexa, e ten numerosas versións [[parálogo|parálogas]] presenten en [[bacterias]], o que suxire a subfuncionalización de diferentes variantes do EF-G.<ref>{{CiteCita journalpublicación periódica| author=G C Atkinson, S L Baldauf| title=Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms| journal=Molecular Biology and Evolution| year=2011| volume=28| issue=3| pages=1281–92| pmid = 21097998| doi=10.1093/molbev/msq316 }}</ref>