|
A '''ficoeritrina''' (PE) é un complexo [[proteína]]-[[pigmento biolóxico|pigmento]] vermello da familia das [[ficobiliproteína]]s captadoras de luz, presente nas [[alga vermella|algas vermellas]]<ref name=Ficner93 /> e [[Cryptomonada|criptófitas]],<ref name=WeijDeWit06 />, que funciona como un pigmento accesorio para a [[clorofila]] durante a [[fotosíntese]].
Como todas as ficobiliproteínas, está composta por unha parte proteica que está covalentemente unida a uns [[cromóforo]]s chamados [[ficobilina]]s. Na familia da ficooeritrina, as ficobilinas máis comúns son: [[ficoeritrobilina]], que é o cromóforo aceptor máis típico na ficoeritrina, e máis raramente a [[ficourobilina]]. As ficoeritrinas están compostas por [[monómero]]s (αβαβ), que xeralmente se dispoñen formando un trímero con forma de disco (αβαβ)<sub>3</sub> ou un hexámero (αβαβ)<sub>6</sub> (o segundo é a unidade funcional das [[ficobilisoma|''barras'' antena]]). Estes complexo típicos conteñen tamén un terceiro tipo de subunidade, a cadea γγ.<ref name=Ficner93 />
Son as ficobiliproteínas que se unen ao maior número de ficobilinas (ata dez por monómero αβαβ).
== Ficobilisomas ==
{{Artigo principal|Ficobilisoma}}
[[Ficheiro:Phycobilisome structure.jpg|miniatura|260px|As [[ficobiliproteína]]s (como a ficoeritrina) forman xeralmente ''barras'' feitas de discos amontoados constituíndo [[ficobilisoma]]s.<ref name=Six07 />]]
As ficobiliproteínas son parte de enormes complexos proteicos antena captadores de luz chamados [[ficobilisoma]]s. Nas [[alga vermella|algas vermellas]] están ancorados no lado estromal das membrana dos [[tilacoide]]s dos [[cloroplasto]]s, mentres que nas [[Cryptomonada|criptófitas]] os ficobilisomas son reducidos (aquí son moléculas de ficobiliproteína 545 PE545) e están densamente empaquetadas dentro do [[lume (bioloxía)|lume]] dos tilacoides. <ref name=WeijDeWit06/><ref name=Glazer85/>
A ficoeritrina é un pigmento accesorio para o principal pigmento responsable da fotosíntese, que é a clorofila. A enerxía da luz é captada pola ficoeritrina e despois é cedida ao par de clorofilas do centro de reacción, a maior parte das veces por medio das ficobiliproteínas [[ficocianina]] e [[aloficocianina]].
== Características estruturais ==
As ficoeritrinas agás a ficoeritrina 545 (PE545) están compostas por monómeros (αβαβ) ensamblados en hexámeros con forma de disco (αβαβ)<sub>6</sub> ou trímeros (αβαβ)<sub>3</sub> con simetría 32 ou 3, que encerran un canal central. Nos [[ficobilisoma]]s (PBS) cada trímero ou hexámero contén como mínimo unha proteína de enlace localizada no canal central. A B-ficoeritrina (B-PE) e a R-ficoeritrina (R-PE) das [[alga vermella|algas vermellas]] ademais das cadeas αα e ββ teñen unha terceira cadea chamada subunidade γγ que é unha cadea que combina as funcións de enlace e de captación de luz, xa que leva cromóforos. <ref name=Ficner93/>
[[Ficheiro:B-phycoerythrin 3V57.gif|miniatura|none|580px|Estrutura cristalina da B-ficoeritrina da alga vermella ''[[Porphyridium cruentum]]'' ({{PDB|3V57}} <ref name = CamaraArtigas12/><ref name="RasTop" />). A unidade asimétrica ({{color|green|α}}{{color|blue|β}})<sub>2</sub> á esquerda e a molécula biolóxica asumida ({{color|green|α}}{{color|blue|β}})<sub>3</sub>. Contén {{color|#FF40FF|ficoeritrobilina}}, {{color|#FF6600|N-metil asparaxina}} e {{color|#FFD500|SO<sub>4</sub><sup>2-</sup>}}.]]
A R-ficoeritrina (R-PE) é producida predominantemente polas algas vermellas. A proteína consta polo menos de tres subunidades diferentes e varía segundo a especie. A estrutura da subunidade da R-ficoeritrina máis común é (αβαβ)<sub>6</sub>γγ. A subunidade αα ten dúas ficoeritrobilinas (PEB), a subunidade ββ ten 2 ou 3 [[ficoeritrobilina]]s e unha [[ficourobilina]] (PUB), mentres que as subunidades gamma teñen 3 ficoeritrobilinas e dúas ficourobilinas (γγ<sub>1</sub>) ou 1 ou 2 ficoeritrobilinas e 1 ficourobilina (γγ<sub>2</sub>). O peso molecular da R-ficoeritrina é de 250.000 [[Dalton (unidade)|Da]].
As estruturas cristalinas dispoñibles no [[Protein Data Bank]] <ref name=PDBwww/> conteñen unha unidade asimétrica (αβαβ)<sub>2</sub> ou (αβγαβγ)<sub>2</sub> de diferentes ficoeritrinas:
[[Ficheiro:Phycoerythrobilin2.svg|miniatura|280px|A ficoeritrobilina é o típico cromóforo da ficoeritrina. É similar á [[porfirina]] da [[clorofila]] por exemplo, pero o [[tetrapirrol]] é liñal, xa que non está pechado formando un anel cun metal no centro.]]
! PE545 !! B-PE !! R-PE !! outros tipos
|-
| [[Bilina]]s || align=center | 8 || align=center | 10 || align=center | 10 || align=center | 10 || align=center | αα e ββ
|-
| - [[Ficoeritrobilina]] (PEB) || align=center | 6 || align=center | 10 || align=center | 0 ou 8 || align=center | 8 || align=center | ββ (PE545)<br>or αα e ββ
|-
| - 15,16-dihidro[[biliverdina]] (DBV) || align=center | 2 || align=center | - || align=center | - || align=center | - || align=center | αα (-3 e -2)
|-
| - [[Ficocianobilina]] (CYC) || align=center | - || align=center | - || align=center | 8 ou 7 ou 0 || align=center | - || align=center | αα e ββ
|-
| - [[Biliverdina|Biliverdina IX alfa]] (BLA) || align=center | - || align=center | - || align=center | 0 ou 1 || align=center | - || align=center | αα
|-
| - [[Ficourobilina]] (PUB) || align=center | - || align=center | - || align=center | 2 || align=center | 2 || align=center | ββ
|-
| [[Hidroxilisina|5-hidroxilisina]] (LYZ) || align=center | 1 ou 2 || align=center | - || align=center | - || align=center | - || align=center | αα (-3 ou <br>-3 e -2)
|-
| [[Asparaxina|N-metil asparaxina]] (MEN) || align=center | 2 || align=center | 2 || align=center | 0 ou 2 || align=center | 2 || align=center | ββ
|-
| Ión [[sulfato]] SO<sub>4</sub><sup>2-</sup> (SO4) || align=center | - || align=center | 5 ou 1 || align=center | 0 ou 2 || align=center | - || align=center | αα ou αα e ββ
|-
| Ión [[cloruro]] Cl<sup>-</sup> (CL) || align=center | 1 || align=center | - || align=center | - || align=center | - || align=center | ββ
|-
| Ión [[magnesio]] Mg<sup>2+</sup> (MG) || align=center | 2 || align=center | - || align=center | - || align=center | - || align=center | αα-3 e ββ
|-
| valign=baseline | ficheiros PDB inspeccionados || valign=baseline | 1XG0<br>1XF6<br>1QGW || valign=baseline | 3V57<br>3V58 || valign=baseline | 1EYX<br>1LIA<br>1B8D || valign=baseline | 2VJH
|}
[[Ficheiro:Phycoerythrin 545 1XG0.gif|miniatura|400px|Estrutura cristalina da ficoeritrina 545 (PE545) da [[Cryptomonada|criptófita]] unicelular ''[[Rhodomonas]]'' CS24 ({{PDB|1XG0}} <ref name=Doust04"RasTop" /><ref name="RasTop" Doust04/>). Cores: cadeas - {{color|#80FF00|alfa-2}}, {{color|#00BF00|alfa-3}}, {{color|#0080FF|beta}}, {{color|#5B5BFF|beta}} ([[hélice alfa|hélices]], [[folla beta|follas]] en amarelo), {{color|#FF40FF|ficoeritrobilina}}, {{color|#BF00BF|15,16-dihidrobiliverdina}} (15,16-DHBV), {{color|#800000|5-hidroxilisina}}, {{color|#FF6600|N-methyl asparaxina}}, {{color|red|Mg<sup>2+</sup>}}, {{color|#FFD500|Cl<sup>-</sup>}}.]]
A molécula biolóxica asumida de ficoeritrina 545 (PE545) é (αβαβ)<sub>2</sub> ou máis ben {{nowrap|(α<sub>3</sub>β)(α<sub>2</sub>β)}}. Os números 3 e 2 despois de αα na segunda fórmula son parte dos nomes da cadea aquí, non as súas cantidades. O nome sinónimo nas criptófitas da cadea αα<sub>3</sub> é cadea αα<sub>1</sub>.
A ensamblaxe máis grande de B-ficoeritrina (B-PE) é o trímero (αβαβ)<sub>3</sub> {{PDB|3V57}}<ref name=CamaraArtigas12/>, pero en preparacións de algas vermellas obtívose tamén o hexámero (αβαβ)<sub>6</sub> <ref name=Ficner93/>. No caso da R-ficoeritrina (R-PE) a molécula máis grande asumida aquí é (αβγαβγ)<sub>6</sub>, {{nowrap|(αβγ)<sub>3</sub>(αβ)<sub>3</sub>}} ou (αβαβ)<sub>6</sub> dependendo da publicación, para outros tipos de ficoeritrina (αβαβ)<sub>6</sub>. Estas cadeas γγ de Protein Data Bank son moi pequenas e constan só de 6 ou 3 aminoácidos recoñecibles ({{PDB|1EYX}})<ref name=ContrerasMartel01/>, mentres que a cadea de enlace γγ descrita ao inicio desta sección é grande (por exemplo de 277 aminoácidos e 33 [[dalton (unidade)|kDa]] no caso da γγ<sup>33</sup> da alga vermella ''[[Aglaothamnion neglectum]]'') <ref name=Apt93Ficner93/> <ref name=Ficner93Apt93/>. Isto débese a que por problemas cristalográficos só poden modelarse uns poucos aminoácidos ({{PDB|1EYX}} <ref name=ContrerasMartel01/> {{PDB|1B8D}} <ref name=Ritter99/>).
Para (αβγαβγ)<sub>6</sub>, (αβαβ)<sub>6</sub> ou {{nowrap|(αβγ)<sub>3</sub>(αβ)<sub>3</sub>}} os valores da táboa deberían simplemente multiplicarse por 3, (αβαβ)<sub>3</sub> contén números intermedios de moléculas non proteicas.
Nas ficoeritrinas PE545 de arriba, unha cadea αα (-2 ou -3) únese a 1 molécula de bilina, noutros exemplos 2 moléculas de cadea ββ sempre 3 moléculas, que a pequena cadea γγ ningunha.
Dúas moléculas de N-metil asparaxina únense á cadea ββ, unha 5-hidroxilisina á αα (-3 ou -2), un Mg<sup>2+</sup> á αα-3 e ββ, un Cl<sup>-</sup> á ββ, 1-2 moléculas de SO<sub>4</sub><sup>2-</sup> á αα ou ββ.
Debaixo a estrutura cristalina da R-ficoeritrina de [[Protein Data Bank]]:
[[Ficheiro:R-phycoerythrin 1EYX 1 of 2.gif|miniatura|none|580px|Estrutura cristalina da R-ficoeritrina da alga vermella ''[[Gracilaria|Gracilaria chilensis]]'' {{PDB|1EYX}} <ref name=ContrerasMartel01"RasTop" /><ref name="RasTop" ContrerasMartel01/>. Oligómero básico ({{color|green|α}}{{color|blue|β}}{{color|red|γ}})<sub>2</sub> (denominada unidade asimétrica). Contén {{color|#BF00BF|ficocianobilina}}, {{color|#FF40FF|biliverdina IX alfa}}, {{color|#FF80FF|ficourobilina}}, {{color|#FF6600|N-metil asparaxina}}, {{color|#FFD500|SO<sub>4</sub><sup>2-</sup>}}. Un fragmento da cadea γ en vermello, o segundo branco porque non se considera [[hélice alfa]] a pesar da súa secuencia de aminoácidos idéntica.]]
[[Ficheiro:R-phycoerythrin 1EYX 2 of 2.gif|miniatura|none|580px|O oligómero enteiro de R-ficoeritrina de ''[[Gracilaria|Gracilaria chilensis]]'' ({{color|green|α}}{{color|blue|β}}{{color|red|γ}})<sub>6</sub> {{PDB|1EYX}} <ref name=ContrerasMartel01"RasTop" /><ref name="RasTop" ContrerasMartel01/>.]]
== Características espectrais ==
</tr>
<tr>
<td>Coeficiente de extinción (εε)</td>
<td>1.96 x 10<sup>6</sup> M<sup>−1</sup>cm<sup>−1</sup></td>
</tr>
</tr>
<tr>
<td>Brillo (εε x QY)</td>
<td>1.65 x 10<sup>6</sup> M<sup>−1</sup>cm<sup>−1</sup></td>
</tr>
</table>
As bilinas PEB e DBV en PE545 absorben na rexión do espectro verde tamén, cuns máximos a 545 e 569 nm respectivamente. O máximo de emisión de fluorescencia é a 580 nm. <ref name=WeijDeWit06/>
== Variacións da R-ficoeritrina ==
{{Listaref|refs=
<ref name=Doust04Ficner93>{{Cita publicación periódica |authors=Doust,Ficner A.BR., Marai,Huber C.N.J., Harrop, S.J., Wilk, K.E., Curmi, P.M.G., Scholes, G.DR. |year=20041993 |title=DevelopingRefined acrystal structure-function modelof forphycoerythrin thefrom cryptophytePorphyridium phycoerythrincruentum 545at using ultrahigh0.23-nm resolution crystallography and ultrafastlocalization of the laserγ spectroscopysubunit. |journal=Eur. J.Mol.Biol Biochem. |volume=344218 |pagesissue=135–1531 |idpages=PDB ID: 1XG0103–106 |pmid=155044078243457 |doi=10.10161111/j.jmb1432-1033.20041993.09tb18356.044x |url=http://linkinghubonlinelibrary.elsevierwiley.com/retrievedoi/pii10.1111/S0022j.1432-2836(04)01200-81033.1993.tb18356.x/abstract;jsessionid=9E26DAB99CA69785017C7D973A6D6069.d01t01 |accessdate=1113 October 2012}}</ref>
<ref name=ContrerasMartel01WeijDeWit06>{{Cita publicación periódica |authors=Contrerasvan der Weij-Martel,De Wit C., Martinez-OyanedelD., JDoust A., BunsterB., van Stokkum I. H. M., Legrand,Dekker J. P., Piras,Wilk CK., VernedeE., XCurmi P., Fontecilla-CampsM. G., JScholes G.C D., van Grondelle R. |year=20012006 |title=CrystallizationHow andEnergy 2.2Funnels Afrom resolutionthe structurePhycoerythrin ofAntenna R-phycoerythrinComplex fromto ''GracilariaPhotosystem chilensis'':I and Photosystem aII casein ofCryptophyte perfectRhodomonas hemihedralCS24 twinningCells. |journal=ActaJ. CrystallogrPhys.,Sect Chem. B.D |volume=57110 |pages=52–60 |id=PDB ID: 1EYX25066–25073 |pmid=1113492717149931 |doi=10.11071021/S0907444900015274jp061546w |url=http://scriptswww.iucrnat.orgvu.nl/cgi-binen/paper?S0907444900015274Images/06-19_tcm69-87480.pdf |accessdate=1113 October 2012}}</ref>
<ref name=CamaraArtigas12Six07>{{Cita publicación periódica |authors=Camara-Artigas,Christophe A.Six, Bacarizo,Jean-Claude J.Thomas, Andujar-Sanchez,Laurence M.Garczarek, Ortiz-Salmeron,Martin E.Ostrowski, Mesa-Valle,Alexis C.Dufresne, Cuadri,Nicolas C.Blot, Martin-Garcia,David J.M., Martinez-Rodriguez,Scanlan S.,and Mazzuca-Sobczuk,Frédéric T., Ibanez, M.J., Allen, J.P.Partensky |year=20122007 |title=pH-dependentDiversity structuraland conformationsevolution of B-phycoerythrinphycobilisomes fromin ''Porphyridiummarine cruentum''Synechococcus spp.: a comparative genomics study |journal=FebsGenome J.Biology |volume=2798:R259 |pagesissue=3680–3691 |id=PDB ID: 3V5712 |pmid=22863205 |doi=10.11111186/j.1742gb-4658.2012.08730.x2007-8-12-r259 |url=http://dxgenomebiology.doi.orgcom/10.11112007/j.1742-4658.2012.08730.x8/12/R259 |accessdate=1216 OctoberApril 20122014}}</ref>
<ref name=Ritter99Glazer85>{{Cita publicación periódica |authors=Ritter,Glazer SA., Hiller, R.G., Wrench, P.M., Welte, W., Diederichs, KN. |year=19991985 |title=CrystalLight structureHarvesting ofby aPhycobilisomes. phycourobilin-containing|journal=Annual phycoerythrinReview atof 1.90-ABiophysics resolution.and |journal=J.Struct.Biol.Biophysical Chemistry |volume=12614 |pages=86–97 |id=PDB ID: 1B8D47–77 |pmid=103886203924069 |doi=10.10061146/jsbiannurev.1999bb.410614.060185.000403 |url=http://www.sciencedirectannualreviews.comorg/sciencedoi/articlepdf/pii10.1146/S1047847799941060annurev.bb.14.060185.000403 |accessdate=1413 October 2012}}</ref>
<ref name=CamaraArtigas12>{{Cita publicación periódica |authors=Camara-Artigas, A., Bacarizo, J., Andujar-Sanchez, M., Ortiz-Salmeron, E., Mesa-Valle, C., Cuadri, C., Martin-Garcia, J.M., Martinez-Rodriguez, S., Mazzuca-Sobczuk, T., Ibanez, M.J., Allen, J.P. |year=2012 |title=pH-dependent structural conformations of B-phycoerythrin from ''Porphyridium cruentum''. |journal=Febs J. |volume=279 |pages=3680–3691 |id=PDB ID: 3V57 |pmid=22863205 |doi=10.1111/j.1742-4658.2012.08730.x |url=http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2012.08730.x |accessdate=12 October 2012}}</ref>
<ref name=PDBwww>{{cite web |url=http://www.rcsb.org/pdb/ |title=Protein Data Bank |publisher=RCSB Protein Data Bank (PDB) |accessdate=12 October 2012}}</ref> ▼
<ref name="RasTop">Image created with [http://www.geneinfinity.org/rastop/ RasTop] (Molecular Visualization Software).</ref>
▲<ref name=PDBwww>{{cite web |url=http://www.rcsb.org/pdb/ |title=Protein Data Bank |publisher=RCSB Protein Data Bank (PDB) |accessdate=12 October 2012}}</ref>
<ref name=Glazer85>{{Cita publicación periódica |authors=Glazer A. N. |year=1985 |title=Light Harvesting by Phycobilisomes. |journal=Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry |volume=14 |pages=47–77 |pmid=3924069 |doi=10.1146/annurev.bb.14.060185.000403 |url=http://www.annualreviews.org/doi/pdf/10.1146/annurev.bb.14.060185.000403 |accessdate=13 October 2012}}</ref>
<ref name=WeijDeWit06Doust04>{{Cita publicación periódica |authors=van der Weij-De Wit C. D.Doust, Doust A. B., vanMarai, Stokkum IC. HN. MJ., DekkerHarrop, S.J. P., Wilk, K. E., Curmi, P. M. G., Scholes, G. D., van Grondelle R. |year=20062004 |title=HowDeveloping Energya structure-function Funnelsmodel fromfor the Phycoerythrincryptophyte Antennaphycoerythrin Complex545 tousing Photosystemultrahigh Iresolution crystallography and Photosystem II in Cryptophyte Rhodomonasultrafast CS24laser Cellsspectroscopy. |journal=J. PhysMol. Chem. BBiol. |volume=110344 |pages=25066–25073135–153 |id=PDB ID: 1XG0 |pmid=1714993115504407 |doi=10.10211016/jp061546wj.jmb.2004.09.044 |url=http://wwwlinkinghub.natelsevier.vu.nlcom/enretrieve/Imagespii/06S0022-19_tcm692836(04)01200-87480.pdf8 |accessdate=1311 October 2012}}</ref>
<ref name=ContrerasMartel01>{{Cita publicación periódica |authors=Contreras-Martel, C., Martinez-Oyanedel, J., Bunster, M., Legrand, P., Piras, C., Vernede, X., Fontecilla-Camps, J.C. |year=2001 |title=Crystallization and 2.2 A resolution structure of R-phycoerythrin from ''Gracilaria chilensis'': a case of perfect hemihedral twinning. |journal=Acta Crystallogr.,Sect.D |volume=57 |pages=52–60 |id=PDB ID: 1EYX |pmid=11134927 |doi=10.1107/S0907444900015274 |url=http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S0907444900015274 |accessdate=11 October 2012}}</ref>
<ref name=Apt93>{{Cita publicación periódica |authors=Apt K. E., Hoffman N. E., Grossman A. R. |year=1993 |title=The γ Subunit of R-phycoerythrin and Its Possible Mode of Transport into the Plastiodf Red Algae. |journal=J Biol Chem. |volume=268 |issue=22 |pages=16208–16215|pmid=8344905 |url=http://www.jbc.org/content/268/22/16208.long |accessdate=13 October 2012}}</ref>
<ref name=Ficner93Ritter99>{{Cita publicación periódica |authors=FicnerRitter, RS., HuberHiller, R.G., Wrench, P.M., Welte, W., Diederichs, K. |year=19931999 |title=Refined crystalCrystal structure of phycoerythrina fromphycourobilin-containing Porphyridium cruentumphycoerythrin at 01.2390-nmA resolution and localization of the γ subunit. |journal=Eur. J. BiochemStruct.Biol. |volume=218126 |issuepages=186–97 |pagesid=103–106PDB ID: 1B8D |pmid=824345710388620 |doi=10.11111006/jjsbi.1432-1033.1993.tb183561999.x4106 |url=http://onlinelibrarywww.wileysciencedirect.com/doiscience/10.1111article/j.1432-1033.1993.tb18356.xpii/abstract;jsessionid=9E26DAB99CA69785017C7D973A6D6069.d01t01S1047847799941060 |accessdate=1314 October 2012}}</ref>
<ref name=Six07>{{Cita publicación periódica |authors=Christophe Six, Jean-Claude Thomas, Laurence Garczarek, Martin Ostrowski, Alexis Dufresne, Nicolas Blot, David J Scanlan and Frédéric Partensky |year=2007 |title=Diversity and evolution of phycobilisomes in marine Synechococcus spp.: a comparative genomics study |journal=Genome Biology |volume=8:R259 |issue=12 |pmid= |doi=10.1186/gb-2007-8-12-r259 |url=http://genomebiology.com/2007/8/12/R259 |accessdate=16 April 2014}}</ref>
}}
| 