Barril beta: Diferenzas entre revisións

Un '''barril beta''' é unha [[estrutura das proteínas|estrutura]] típica dalgunhas proteínas formada por unha serie de [[lámina beta|láminas beta]] que se torcen e enrolan para formar unha estrutura pechada na cal a primeira cadea de láminas beta se une á última por medio de enlaces por [[ponte de hidróxeno]]. Estas láminas beta xeralmente dispóñense de forma [[antiparalelismo (bioquímica)|antiparalela]]. As estruturas de barril encóntranse comunmente en [[porina]]s e outras proteínas que atravesan membranas celulares e proteínas que se unen a ligandos [[hidrofóbico]]s no centro do barril, como é o caso das [[lipocalina]]s. As estruturas de barril tipo porinas están codificadas por ata o 2-3% dos xenes dunha [[bacteria Gram-negativa]]. <ref name="Wimley">Wimley WC. (2003). "The versatile beta-barrel membrane protein". ''Curr Opin Struct Biol'' '''13'''(4): 404–11. PMID 12948769.</ref>

Todos os barrís beta poden clasificarse en función de dous parámetros: o número de cadeas na lámina beta, n, e o "número de cizalla", S, unha medida da forma alternada das cadeas das láminas beta. <ref>{{Cita publicación periódica |autor=Murzin A, Lesk A, Chothia C |título=Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis |revista=J Mol Biol |volume=236 |número=5 |páxinas=1369–81 |ano=1994 |pmid=8126726 |doi=10.1016/0022-2836(94)90064-7}}</ref> Estes dous parámetros (n e S) relaciónanse co ángulo de inclinación das cadeas de láminas beta en relación co eixe do barril. <ref>{{Cita publicación periódica |autor=Murzin A, Lesk A, Chothia C |título=Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures |revista=J Mol Biol |volume=236 |número=5 |páxinas=1382–400 |ano=1994 |pmid=8126727 |doi=10.1016/0022-2836(94)90065-5}}</ref><ref name="Liu">Liu WM. (1998). "Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics". ''J Mol Biol'' '''275'''(4): 541-5. PMID 9466929.</ref>

As lipocalinas son proteínas de barril beta tipicamente de oito cadeas que son a miúdo secretadas ao medio extracelular. A súa característica máis distintiva é a súa capacidade de unirse e transportar pequenas moléculas hidrofóbicas nunha estrutura con forma de cáliz en barril beta. Exemplos desta familia son as [[proteína de unión ao retinol|proteínas de unión ao retinol]] (RBPs) e a [[proteína urinaria maior|proteínas urinarias maiores]] (Mups). As RBP únense ao [[retinol]] ([[vitamina A]]) e transpórtano, e as Mups únense a varias pequenas [[feromona]]s, como a 2-sec-butil-4,5-dihidrotiazol (abreviada como SBT ou DHT), a 6-hidroxi-6-metil-3-heptanona (HMH) e a 2,3 dihidro-exo-brevicomina (DHB). <ref name=Halpern1>{{Cita publicación periódica |author=Halpern M, Martínez-Marcos A |title=Structure and function of the vomeronasal system: an update |journal=Progress in Neurobiology |volume=70 |issue=3 |pages=245–318 |year=2003 |pmid=12951145 |doi=10.1016/S0301-0082(03)00103-5}}</ref><ref name=Timm1>{{Cita publicación periódica |author=Timm DE, Baker LJ, Mueller H, Zidek L, Novotny MV |title=Structural basis of pheromone binding to mouse major urinary protein (MUP-I) |journal=Protein Science |volume=10 |issue=5 |pages=997–1004 |year=2001 |pmid=11316880 |pmc=2374202 |doi=10.1110/ps.52201}}</ref><ref name=Armstrong1>{{Cita publicación periódica |author=Armstrong SD, Robertson DH, Cheetham SA, Hurst JL, Beynon RJ |title=Structural and functional differences in isoforms of mouse major urinary proteins: a male-specific protein that preferentially binds a male pheromone |journal=The Biochemical Journal |volume=391 |issue=Pt 2 |pages=343–50 |year=2005 |pmid=15934926 |pmc=1276933 |doi=10.1042/BJ20050404}}</ref>