Quinase dependente de ciclina: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
Liña 108:
=== Unión a ciclinas ===
O [[sitio activo]], ou sitio para a unión do [[adenosina trifosfato|ATP]], de todas as [[quinase]]s é unha fenda situada entre un pequeno lobo [[amino terminal]] e outro meirande [[carboxi-terminal]].<ref name = "Morgan2007" /> A estrutura da Cdk2 humana indica que as CDKs teñen un sitio de unión ao ATP modificado que pode ser regulado pola unión de ciclinas.<ref name = "Morgan2007" /> A fosforialción pola quinase activadora de CDK (CAK) da [[treonina|Thr]] 161 do bucle T incrementa a actividade do complexo. Sen ciclina, un bule flexible chamado
A unión da ciclina coa CDK presenta unha considerable especificidade.<ref name = "Morgan1997">Morgan, David O. (1997) "Cyclin-Dependent Kinase: Engines, Clocks, and Microprocessors." ''Annual Review of Cell and Developmental Biology.'' 13:261-291.</ref> Ademais, a unión da ciclina determina a especificidade do complexo ciclina-CDK por substratos particulares.<ref name = "Morgan1997" /> As ciclinas poden unirse directamente ao substrato ou localizan a CDK nunha área subcelular na que se encontra o substrato. A especificidade de substrato das ciclinas S débese ao lote hidrofóbico (centrado na secuencia MRAIL), que ten afinidade por proteínas substrato que conteñen un motivo RXL hidrofóbico (ou Cy). As ciclinas B1 e B2 poden localizar a Cdk1 no [[núcleo celular|núcleo]] e no [[complexo de Golgi]], respectivamente, por medio dunha secuencia de localización situada fóra da rexión de unión á CDK.<ref name = "Morgan2007" />
|