Fosfolipase A2: Diferenzas entre revisións

O mecanismo catalítico suxerido da sPLA2 pancreática é iniciado polo complexo [[histidina|His]]-48/[[ácido aspártico|Asp]]-99/[[calcio]] situado no [[sitio activo]]. O ión calcio polariza o [[oxíxeno (elemento)|oxíxeno]] do [[carbonilo]] en sn-2 e tamén coordina cunha molécula de auga catalítica, w5. a His-48 incrementa a [[nucleofilia]] da auga catalítica por medio dunha ponte cunha segunda molécula de auga, w6. Suxeriuse que cómpren dúas moléculas de auga para cubrir a distancia entre a [[histidina]] catalítica e o [[éster]]. A [[basicidade]] da His-48 crese que é potenciada por medio dunha [[ponte de hidróxeno]] co Asp-99. Unha substitución de [[asparaxina]] por His-48 mantén a actividade normal, xa que o [[grupo funcional]] [[amida]] da asparaxina pode tamén funcionar baixando o [[pKa]], ou [[constante de disociación de ácido]], da molécula de auga que fai ponte. O estado limitante está caracterizado pola degradación do composto intermediario tetraédrico constituído por un [[oxianión]] coordinado con calcio. O papel do calcio pode tamén ser duplicado por outros [[catión]]s relativamente pequenos como o [[cobalto]] e o [[níquel]].<ref name="Berg 2640">{{cite journal | vauthors = Berg OG, Gelb MH, Tsai MD, Jain MK | title = Interfacial enzymology: the secreted phospholipase A(2)-paradigm | journal = Chemical Reviews | volume = 101 | issue = 9 | pages = 2613–54 | date = Sep 2001 | pmid = 11749391 | doi = 10.1021/cr990139w | quote = See page 2640 }}</ref> Antes dedde facerse activa na [[dixestión]], a proforma da PLA2 e activada pola [[tripsina]].