Metaloproteína: Diferenzas entre revisións
Contido eliminado Contido engadido
m Bot: Cambio o modelo: Cita publicación |
mSen resumo de edición |
||
Liña 1:
[[Ficheiro:1GZX Haemoglobin.png|miniatura|dereita|A hemoglobina, un exemplo de metaloproteína, con grupos hemo que conteñen ferro en verde.]]
Unha '''metaloproteína''' é unha [[proteína]] que contén un [[ión]] [[Metal (material)|metálico]] como [[cofactor]].<ref name=AS>{{cita libro |autor=Shriver, D.F.; Atkins, P.W.|título=Inorganic chemistry|
== Química de coordinación nas metaloproteínas ==
Liña 16:
=== Citocromos ===
Os [[citocromo]]s posúen un átomo de ferro que na maioría dos casos se encontra coordinado a un grupo [[hemo]]. Os citocromos funcionan como vectores de transferencia de electróns oxidando ferro(II) a ferro(III). As diferenzas entre os citocromos están nas distintas cadeas laterais; por exemplo o citocromo a ten un [[grupo prostético]] [[hemo A]] e un [[citocromo b]] ten un grupo prostético [[hemo B]]. Estas diferenzas tradúcense en diferentes [[potencial de oxidorredución|potenciais redox]] Fe<sup>2+</sup>/Fe<sup>3+</sup> de tal maneira que son varios os citocromos que participan na [[cadea de transporte de electróns]] mitocondrial.<ref>{{cita libro|autor=Moore, G.R.; Pettigrew, G.W.|título=Cytochrome c:structural and physicochemical aspects |
[[Ficheiro:Rubredoxin.png|miniatura|130px| Sitio activo da rubredoxina.]]
Os encimas do [[citocromo P450]] desempeñan a función de inserción dun átomo de oxíxeno nun enlace C-H, unha reacción de oxidación.<ref>{{cita libro|título=The Ubiquitous Roles of Cytochrome450 Proteins|editor=Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel|
=== Rubredoxina ===
Liña 52:
=== Encimas dependentes da vitamina B12 ===
A [[vitamina B12]] cataliza a transferencia de [[metilo]] (-CH3) entre dous grupos de moléculas, o que implica a rotura de enlaces C-C, un proceso que é enerxeticamente costoso en reaccións orgánicas. Os ións de metal diminúen a enerxía de activación para o proceso de transición por medio da formación dun enlace transitorio [[Cobalto|Co]]-CH<sub>3</sub>.<ref>{{cita libro|título=''Metal Ions in Life Sciences'' - Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors |editor=Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel|
=== Nitroxenase ===
Liña 58:
:N<sub>2</sub> +16 Mg[[Adenosín trifosfato|ATP]] +8e<sup>-</sup> → 2NH<sub>3</sub> + 16 Mg[[ADP]] +16 P<sub>i</sub> + H<sub>2</sub>
A estrutura exacta do sitio activo foi difícil de determinar. Parece conter un centro de MoFe<sub>7</sub>S<sub>8</sub> que pode unirse á molécula de dinitróxeno e, probablemente, permitir que comece o proceso de redución.<ref>{{cita libro |autor=Orme-Johnson, W.H.|título=''Advances in chemystry, Symposium series no. 535'' - Molybdenum enzymes, cofactors and model systems|editor=Steifel, E.I; Coucouvannis, D.; Newton, D.C.|
=== Superóxido dismutase ===
[[Ficheiro:Superoxide dismutase 2 PDB 1VAR.png|miniatura|250px|Estrutura dun [[tetrámero]] de superóxido dismutase 2 humana.]]
O ión superóxido, O<sup>2-</sup> xérase nos sistemas biolóxicos por redución do oxíxeno molecular. Ten un electrón desapareado, polo que se comporta como un [[radical libre]] e é un poderoso axente oxidante. Estas propiedades fan que o ión superóxido sexa moi tóxico e o utilicen os [[fagocito]]s para mataren microorganismos invasores. En caso contrario, o superóxido debe ser destruído antes de que cause danos non desexados ás células. O encima [[superóxido dismutase]] realiza esta función de maneira moi eficiente.<ref>{{cita libro |autor =Packer, L. (editor)|título=Superoxide Dismutase: 349 (Methods in Enzymology)|
O estado de oxidación dos átomos de oxíxeno é ½. En solucións a [[pH]] neutro, o ión superóxido dismuta a oxíxeno molecular e [[peróxido de hidróxeno]]:
Liña 105:
||Ferro|| [[Catalase]]<br />[[Hidroxenase]]<br />[[IRE-BP]]<br />[[Aconitase]]
|-
||Níquel<ref>{{cita libro | título= ''Metal Ions in Life Sciences'' - Nickel and Its Surprising Impact in Nature| autor=Astrid Sigel, Helmut Sigel y Roland K.O. Sigel|
|-
||Cobre || [[Citocromo oxidase]]<br />[[Plastocianina]]<br />[[Lacase]]
|