Diferenzas entre revisións de «Metaloproteína»

m
sen resumo de edición
m (Bot: Cambio o modelo: Cita publicación)
m
[[Ficheiro:1GZX Haemoglobin.png|miniatura|dereita|A hemoglobina, un exemplo de metaloproteína, con grupos hemo que conteñen ferro en verde.]]
Unha '''metaloproteína''' é unha [[proteína]] que contén un [[ión]] [[Metal (material)|metálico]] como [[cofactor]].<ref name=AS>{{cita libro |autor=Shriver, D.F.; Atkins, P.W.|título=Inorganic chemistry|editoreditorial=Oxford University Press|data=1999|edición=3rd.|capítulo=Chapter 19, Bioinorganic chemistry|ISBN=9780716734383 }}</ref> As funcións das metaloproteínas son moi variadas nas células, actuando como [[encima]]s, proteínas de transporte e almacenamento, e na [[transdución de sinais]]. De feito, aproximadamente dun cuarto a un terzo de todas as proteínas requiren metais para levar a cabo as súas funcións,<ref>{{Cita publicación periódica |autor=Waldron KJ, Robinson NJ |título=How do bacterial cells ensure that metalloproteins get the correct metal? |publicación=Nat. Rev. Microbiol. |volume=7 |número=1 |páxinas=25–35 |ano=2009 |mes=xaneiro |pmid=19079350 |doi=10.1038/nrmicro2057}}</ref> e algunhas estimacións indican que poderían chegar a case a metade.<ref>"Bio-inorganic chemistry" Thomson A.J.; Gray H.B. Current Opinion in Chemical Biology, 1998, Volume 2, pp. 155-158. doi 10.1016/S1367-5931(98)80056-2[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1367593198800562]</ref> O metal adoita estar [[enlace de coordinación|coordinado]] por átomos de [[nitróxeno]], [[oxíxeno (elemento)|oxíxeno]] ou [[xofre]] pertencentes aos [[aminoácido]]s da cadea polipeptídica e/ou a un ligando macrocíclico incorporado á proteína. A presenza dos ións metálicos nos metaloencimas permítelles levar a cabo funcións tales como reaccións [[redox]] que non poden realizarse facilmente polo conxunto limitado de [[grupo funcional|grupos funcionais]] que se encontran nos aminoácidos.<ref>{{cita libro|autor=Messerschmidt, A. ; Huber, R.;Wieghardt,K.;Poulos, T.|título=Handbook of Metalloproteins|editoreditorial=Wiley|data=2001|isbn= 0-471-62743-7}}</ref>
 
== Química de coordinación nas metaloproteínas ==
 
=== Citocromos ===
Os [[citocromo]]s posúen un átomo de ferro que na maioría dos casos se encontra coordinado a un grupo [[hemo]]. Os citocromos funcionan como vectores de transferencia de electróns oxidando ferro(II) a ferro(III). As diferenzas entre os citocromos están nas distintas cadeas laterais; por exemplo o citocromo a ten un [[grupo prostético]] [[hemo A]] e un [[citocromo b]] ten un grupo prostético [[hemo B]]. Estas diferenzas tradúcense en diferentes [[potencial de oxidorredución|potenciais redox]] Fe<sup>2+</sup>/Fe<sup>3+</sup> de tal maneira que son varios os citocromos que participan na [[cadea de transporte de electróns]] mitocondrial.<ref>{{cita libro|autor=Moore, G.R.; Pettigrew, G.W.|título=Cytochrome c:structural and physicochemical aspects |editoreditorial=Springer - Berlin |data=1990}}</ref>
[[Ficheiro:Rubredoxin.png|miniatura|130px| Sitio activo da rubredoxina.]]
 
Os encimas do [[citocromo P450]] desempeñan a función de inserción dun átomo de oxíxeno nun enlace C-H, unha reacción de oxidación.<ref>{{cita libro|título=The Ubiquitous Roles of Cytochrome450 Proteins|editor=Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel|editoreditorial=Wiley|data=2007|series=Metal Ions in Life Sciences|volume=3|isbn=978-0-470-01672-5}}</ref><ref>{{cita libro|autor=Ortiz de Montellano, P.R. |título=Cytochrome P450 Structure, Mechanism, and Biochemistry |editoreditorial=Springer |data=2005 |edición=3rd. |isbn= 978-0-306-48324-0}}</ref>
 
=== Rubredoxina ===
 
=== Encimas dependentes da vitamina B12 ===
A [[vitamina B12]] cataliza a transferencia de [[metilo]] (-CH3) entre dous grupos de moléculas, o que implica a rotura de enlaces C-C, un proceso que é enerxeticamente costoso en reaccións orgánicas. Os ións de metal diminúen a enerxía de activación para o proceso de transición por medio da formación dun enlace transitorio [[Cobalto|Co]]-CH<sub>3</sub>.<ref>{{cita libro|título=''Metal Ions in Life Sciences'' - Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors |editor=Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel|editoreditorial=Wiley|data=2008|volume=6|isbn=978-1-84755-915-9}}</ref> A estrutura deste [[coencima]] determinouna Dorothy Hodgkin, polo cal recibiu o [[premio Nobel]].<ref>{{cita web | título = The Nobel Prize in Chemistry 1964 | editor páxina-web= Nobelprize.org | url = http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1964/index.html}}</ref> Consta dun ión [[cobalto]] (II) coordinado por catro átomos de nitróxeno dun anel de [[corrina]] e un quinto átomo de nitróxeno do grupo imidazol. No estado de repouso hai un enlace σ Co-C co carbono 5 ' da [[adenosina]].<ref>{{Cita publicación periódica |autor=Hodgkin, D.C.|data=1965|publicación=Proc. Roy. Soc. A|volume=288|páxinas=294–305 |doi=10.1098/rspa.1965.0219 |título=The Structure of the Corrin Nucleus from X-ray Analysis}}</ref> Este é un composto organometálico que se encontra na natureza, o que explica a súa función na transmetilación, como a levada a cabo pola metionina sintase.
 
=== Nitroxenase ===
:N<sub>2</sub> +16 Mg[[Adenosín trifosfato|ATP]] +8e<sup>-</sup> → 2NH<sub>3</sub> + 16 Mg[[ADP]] +16 P<sub>i</sub> + H<sub>2</sub>
 
A estrutura exacta do sitio activo foi difícil de determinar. Parece conter un centro de MoFe<sub>7</sub>S<sub>8</sub> que pode unirse á molécula de dinitróxeno e, probablemente, permitir que comece o proceso de redución.<ref>{{cita libro |autor=Orme-Johnson, W.H.|título=''Advances in chemystry, Symposium series no. 535'' - Molybdenum enzymes, cofactors and model systems|editor=Steifel, E.I; Coucouvannis, D.; Newton, D.C.|editoreditorial=American Chemical Society|lugar=Washington, DC|data=1993|páxinas=257}}</ref> Os electróns son transportados polo centro asociado "P", que contén dous centros cúbicos Fe<sub>4</sub>S<sub>4</sub> unidos por pontes de xofre.<ref>{{Cita publicación periódica |autor=Chan, M.K.; Kim, J.; Rees, D.C.|data=1993|publicación=Science|volume=260|páxinas=792|doi=10.1126/science.8484118|título=The nitrogenase FeMo-cofactor and P-cluster pair: 2.2 A resolution structures|pmid=8484118}}</ref>
 
=== Superóxido dismutase ===
[[Ficheiro:Superoxide dismutase 2 PDB 1VAR.png|miniatura|250px|Estrutura dun [[tetrámero]] de superóxido dismutase 2 humana.]]
O ión superóxido, O<sup>2-</sup> xérase nos sistemas biolóxicos por redución do oxíxeno molecular. Ten un electrón desapareado, polo que se comporta como un [[radical libre]] e é un poderoso axente oxidante. Estas propiedades fan que o ión superóxido sexa moi tóxico e o utilicen os [[fagocito]]s para mataren microorganismos invasores. En caso contrario, o superóxido debe ser destruído antes de que cause danos non desexados ás células. O encima [[superóxido dismutase]] realiza esta función de maneira moi eficiente.<ref>{{cita libro |autor =Packer, L. (editor)|título=Superoxide Dismutase: 349 (Methods in Enzymology)|editoreditorial=Academic Press|data=2002|ISBN=0121822524}}</ref>
 
O estado de oxidación dos átomos de oxíxeno é ½. En solucións a [[pH]] neutro, o ión superóxido dismuta a oxíxeno molecular e [[peróxido de hidróxeno]]:
||Ferro|| [[Catalase]]<br />[[Hidroxenase]]<br />[[IRE-BP]]<br />[[Aconitase]]
|-
||Níquel<ref>{{cita libro | título= ''Metal Ions in Life Sciences'' - Nickel and Its Surprising Impact in Nature| autor=Astrid Sigel, Helmut Sigel y Roland K.O. Sigel| editoreditorial=Wiley| data=2008| volume=2| isbn=978-0-470-01671-8}}</ref> || [[Urease]]<br />[[Hidroxenase]]
|-
||Cobre || [[Citocromo oxidase]]<br />[[Plastocianina]]<br />[[Lacase]]